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Les gènes codés par le noyau des protéines mitochondriales ont-ils des introns ?

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On pense que les mitochondries ont transféré une grande partie de leur génome au noyau. Je sais que les gènes codant pour les protéines mitochondriales manquent d'introns, mais est-ce également vrai pour les gènes mitochondriaux codés par le noyau ?


Gènes nucléaires des protéines destinées à la mitochondrie pouvez avoir des introns…

… dans la mesure où d'autres gènes nucléaires de cet organisme ont des introns.

Pour certains insectes, il existe une base de données de ces gènes intitulée MitoDrome, et si vous cliquez sur D. melanogaster dans le panneau latéral sur la page d'accueil de ce site, vous obtenez une liste de ces gènes pour la mouche des fruits éponyme. Vous pouvez inspecter chacun avec l'option 'view', et les premiers que j'ai regardés avaient tous des introns. Voici un exemple pour l'une des sous-unités de la NADH-ubiquinone oxydoréductase, ND-18 :

Les sous-unités de ce complexe enzymatique peuvent être examinées chez d'autres espèces, d'où l'on peut trouver que dans Homo sapiens ces gènes nucléaires ont également des introns. Un gène humain apparenté est NDUFS4. Des mutations de ce gène ont été décrites, dont au moins une entraîne une maladie génétique - le syndrome de Leigh. L'une de ces mutations implique l'épissage aberrant des cinq exons du gène (Lamont et al. Am J Med Genet Partie A 173A:596-600).

Le gène homologue dans Saccharomyces cerevisiae, NDI1, n'a pas d'introns, comme la plupart des autres gènes de levure.


Pourquoi les mitochondries conservent-elles leur propre génome ?

Mitochondries. Crédit : Wikipédia Commons

Cela ressemble à de la science-fiction de suggérer que chaque cellule du corps humain est occupée par un minuscule organite équipé d'un génome, avec lequel nous existons en symbiose. Mais en réalité, la vie eucaryote dépend des mitochondries, qui fournissent de l'énergie à la cellule sous forme d'adénosine triphosphate (ATP). Au cours des millénaires, les génomes des mitochondries ont évolué sous sélection pour un contenu génétique minimal, mais les chercheurs ont été incapables de déterminer pourquoi certains mais pas tous les gènes mitochondriaux ont été transférés dans le génome nucléaire.

Une collaboration internationale de chercheurs a formulé une hypothèse intéressante concernant ce phénomène : le génome mitochondrial code pour des protéines membranaires hydrophobes qui, si elles sont codées dans le noyau, seraient filtrées par la particule de reconnaissance de signal (SRP) et mal dirigées dans le réticulum endoplasmique. Les chercheurs ont mené une étude explorant leur hypothèse et ont publié leurs résultats dans le Actes de l'Académie nationale des sciences.

Afin de prédire si une protéine serait ciblée par la SRP, les chercheurs ont calculé l'énergie d'insertion libre des protéines transmembranaires, qui, si elles étaient notées zéro ou moins, étaient considérées comme hydrophobes. Les scores les plus élevés ont été évalués comme légèrement hydrophobes. Si un domaine protéique transmembranaire (TMD) était hydrophobe et que la longueur de sa queue était supérieure à 120 acides aminés, les chercheurs ont prédit qu'il serait arrêté par la SRP et dirigé dans le réticulum endoplasmique.

Ils ont exprimé de telles protéines dans le cytoplasme cellulaire et ont pu déterminer qu'elles étaient, en fait, arrêtées par la SRP et dirigées vers le réticulum endoplasmique. De plus, les chercheurs ont observé que le mauvais ciblage de ces protéines hydrophobes dans le milieu soluble du réticulum endoplasmique entraînait la formation de structures en nid d'abeilles aberrantes similaires à celles observées lors d'infections virales. "Nous concluons que les gènes des protéines membranaires hydrophobes de plus de 120 acides aminés sont probablement conservés dans des génomes d'organites distincts pour assurer une localisation correcte de ces protéines et éviter le transport vers le réticulum endoplasmique", écrivent les auteurs.

Ainsi, concluent les chercheurs, la sélection contre le ciblage erroné des protéines hydrophobes dans le réticulum endoplasmique a posé au moins une contrainte sélective majeure sur la rétention du génome mitochondrial. Ils renforcent cette découverte en la comparant à une dynamique membranaire similaire dans les chloroplastes des plantes.

Des études antérieures ont suggéré qu'un tiers des protéines mitochondriales ont évolué en réponse aux contraintes environnementales spécifiques de différentes espèces. La plupart de ces protéines sont impliquées dans les fonctions de transport, de régulation et de membrane. Les résultats de la présente étude concordent avec ces constatations.

Un mystère persistant a été la preuve que dans de rares cas, des transferts de gènes mitochondriaux par ailleurs universels dans le génome nucléaire se sont produits. Les résultats de la présente étude présentent une explication : ces protéines particulières présentent une hydrophobie réduite chez les espèces dans lesquelles le transfert a eu lieu.

Les applications cliniques incluent le développement de méthodes pour guérir les maladies génétiques mitochondriales humaines, telles que la neuropathie optique héréditaire de Leber. "Ces résultats résolvent la question de longue date de savoir pourquoi les mitochondries aérobies et les chloroplastes photosynthétiques ont besoin d'un génome compartimenté distinct, dans l'ensemble, bien que d'autres facteurs puissent être impliqués", écrivent les auteurs.


MCSF1, une protéine CRM codée dans le noyau requise pour le traitement de nombreux introns mitochondriaux, est impliquée dans la biogenèse des complexes respiratoires I et IV chez Arabidopsis

Veuillez noter : Wiley-Blackwell n'est pas responsable du contenu ou de la fonctionnalité des informations complémentaires fournies par les auteurs. Toute question (autre que le matériel manquant) doit être adressée au Nouveau phytologue Bureau central.

Figure S1 Distribution phylogénétique de plusieurs protéines du domaine CRM dans les plantes.

Figure S2 La morphologie des mitochondries de mcsf1 plantes par microscopie électronique.

Figure S3 Accumulation de transcrits organellaires dans le type sauvage et mcsf1 plantes mitochondries.

Figure S4 Résultats du séquençage après RT-PCR du cox2, nad1, nad2, nad4, nad5, nad7 et rps3 ARNm dans mcsf1-1 les plantes.

Figure S5 Analyse de mcsf1 transcriptome mitochondrial par RT-qPCR.

Figure S6 In vivo analyse de localisation des protéines associées à CRS2/PTH.

Tableau S1 Liste des amorces utilisées dans le criblage des plantes Arabidopsis

Tableau S2 Oligonucléotides d'ADN utilisés dans les tests de localisation GFP

Tableau S3 Amorces utilisées pour l'expérience d'épissage qRT-PCR

Tableau S4 Liste des anticorps utilisés pour l'analyse des mcsf1 mutants

Remarque : L'éditeur n'est pas responsable du contenu ou de la fonctionnalité des informations fournies par les auteurs. Toute question (autre que le contenu manquant) doit être adressée à l'auteur correspondant à l'article.


Contenu

Les mitochondries peuvent avoir plusieurs formes différentes. [23] Une mitochondrie contient des membranes externes et internes composées de bicouches phospholipidiques et de protéines. [17] Les deux membranes ont des propriétés différentes. En raison de cette organisation à double membrane, une mitochondrie comporte cinq parties distinctes :

  1. La membrane mitochondriale externe,
  2. L'espace intermembranaire (l'espace entre les membranes externe et interne),
  3. La membrane mitochondriale interne,
  4. L'espace des crêtes (formé par les replis de la membrane interne), et
  5. La matrice (espace à l'intérieur de la membrane interne).

Les mitochondries dépourvues de leur membrane externe sont appelées mitoplastes.

Membrane externe Modifier

Les membrane mitochondriale externe, qui renferme l'ensemble de l'organite, a une épaisseur de 60 à 75 angströms (Å). Il a un rapport protéine/phospholipide similaire à celui de la membrane cellulaire (environ 1:1 en poids). Il contient un grand nombre de protéines membranaires intégrales appelées porines. Une protéine de trafic majeure est le canal anionique dépendant de la tension (VDAC) formant des pores. Le VDAC est le principal transporteur de nucléotides, d'ions et de métabolites entre le cytosol et l'espace intermembranaire. [24] [25] Il est formé comme un tonneau bêta qui s'étend sur la membrane externe, semblable à celui de la membrane bactérienne gram-négative. [26] Des protéines plus grosses peuvent entrer dans la mitochondrie si une séquence de signalisation à leur extrémité N se lie à une grande protéine multi-sous-unité appelée translocase dans la membrane externe, qui les déplace ensuite activement à travers la membrane. [27] Les proprotéines mitochondriales sont importées via des complexes de translocation spécialisés.

La membrane externe contient également des enzymes impliquées dans des activités aussi diverses que l'allongement des acides gras, l'oxydation de l'épinéphrine et la dégradation du tryptophane. Ces enzymes comprennent la monoamine oxydase, la NADH-cytochrome c-réductase insensible à la roténone, la kynurénine hydroxylase et l'acide gras Co-A ligase. La rupture de la membrane externe permet aux protéines de l'espace intermembranaire de s'infiltrer dans le cytosol, entraînant la mort cellulaire. [28] La membrane externe mitochondriale peut s'associer à la membrane du réticulum endoplasmique (RE), dans une structure appelée MAM (membrane ER associée aux mitochondries). Ceci est important dans la signalisation calcique du RE et des mitochondries et est impliqué dans le transfert des lipides entre le RE et les mitochondries. [29] À l'extérieur de la membrane externe, il y a de petites particules (diamètre : 60 Å) appelées sous-unités de Parson.

Espace intermembranaire Modifier

Les espace intermembranaire mitochondrial est l'espace entre la membrane externe et la membrane interne. Il est également connu sous le nom d'espace périmitochondrial. Parce que la membrane externe est librement perméable aux petites molécules, les concentrations de petites molécules, telles que les ions et les sucres, dans l'espace intermembranaire sont les mêmes que dans le cytosol. [17] Cependant, les grandes protéines doivent avoir une séquence de signalisation spécifique pour être transportées à travers la membrane externe, de sorte que la composition protéique de cet espace est différente de la composition protéique du cytosol. Une protéine qui est ainsi localisée dans l'espace intermembranaire est le cytochrome c. [28]

Membrane intérieure Modifier

La membrane mitochondriale interne contient des protéines avec trois types de fonctions : [17]

  1. Ceux qui effectuent les réactions d'oxydoréduction en chaîne de transport d'électrons, qui génèrent de l'ATP dans la matrice
  2. Protéines de transport spécifiques qui régulent le passage des métabolites dans et hors de la matrice mitochondriale

Il contient plus de 151 polypeptides différents et présente un rapport protéine/phospholipide très élevé (plus de 3:1 en poids, soit environ 1 protéine pour 15 phospholipides). La membrane interne abrite environ 1/5 de la protéine totale dans une mitochondrie. [30] De plus, la membrane interne est riche en un phospholipide inhabituel, la cardiolipine. Ce phospholipide a été initialement découvert dans le cœur des vaches en 1942 et est généralement caractéristique des membranes plasmiques mitochondriales et bactériennes. [31] Cardiolipin contient quatre acides gras plutôt que deux, et peut aider à rendre la membrane interne imperméable. [17] Contrairement à la membrane externe, la membrane interne ne contient pas de porines et est hautement imperméable à toutes les molécules. Presque tous les ions et molécules nécessitent des transporteurs membranaires spéciaux pour entrer ou sortir de la matrice. Les protéines sont transportées dans la matrice via le complexe translocase de la membrane interne (TIM) ou via OXA1L. [27] De plus, il existe un potentiel membranaire à travers la membrane interne, formé par l'action des enzymes de la chaîne de transport d'électrons. La fusion de la membrane interne est médiée par la protéine de la membrane interne OPA1. [32]

Cristae Modifier

La membrane mitochondriale interne est compartimentée en de nombreux replis appelés crêtes, qui élargissent la surface de la membrane mitochondriale interne, améliorant ainsi sa capacité à produire de l'ATP. Pour les mitochondries hépatiques typiques, la surface de la membrane interne est environ cinq fois plus grande que la membrane externe. Ce rapport est variable et les mitochondries des cellules qui ont une plus grande demande en ATP, comme les cellules musculaires, contiennent encore plus de crêtes. Les mitochondries au sein d'une même cellule peuvent avoir une densité de crête sensiblement différente, celles qui sont nécessaires pour produire plus d'énergie ayant une surface de membrane de crête beaucoup plus importante. [33] Ces plis sont parsemés de petits corps ronds appelés F1 particules ou oxysomes. [34]

Matrice Modifier

La matrice est l'espace délimité par la membrane interne. Il contient environ 2/3 des protéines totales dans une mitochondrie. [17] La ​​matrice est importante dans la production d'ATP à l'aide de l'ATP synthase contenue dans la membrane interne. La matrice contient un mélange hautement concentré de centaines d'enzymes, de ribosomes mitochondriaux spéciaux, d'ARNt et de plusieurs copies du génome de l'ADN mitochondrial. Parmi les enzymes, les principales fonctions comprennent l'oxydation du pyruvate et des acides gras, et le cycle de l'acide citrique. [17] Les molécules d'ADN sont conditionnées en nucléoïdes par des protéines, dont TFAM. [35]

Les rôles les plus importants des mitochondries sont de produire la monnaie énergétique de la cellule, l'ATP (c'est-à-dire la phosphorylation de l'ADP), par la respiration et de réguler le métabolisme cellulaire. [18] L'ensemble central de réactions impliquées dans la production d'ATP est connu collectivement sous le nom de cycle d'acide citrique, ou cycle de Krebs. Cependant, la mitochondrie a de nombreuses autres fonctions en plus de la production d'ATP.

Conversion d'énergie Modifier

Un rôle dominant pour les mitochondries est la production d'ATP, comme en témoigne le grand nombre de protéines dans la membrane interne pour cette tâche. Cela se fait en oxydant les principaux produits du glucose : le pyruvate et le NADH, qui sont produits dans le cytosol. [18] Ce type de respiration cellulaire, connue sous le nom de respiration aérobie, dépend de la présence d'oxygène, qui fournit la majeure partie de l'énergie libérée. [36] Lorsque l'oxygène est limité, les produits glycolytiques seront métabolisés par fermentation anaérobie, processus indépendant des mitochondries. [18] La production d'ATP à partir de glucose et d'oxygène a un rendement environ 13 fois plus élevé pendant la respiration aérobie par rapport à la fermentation. [37] Les mitochondries végétales peuvent également produire une quantité limitée d'ATP soit en brisant le sucre produit pendant la photosynthèse, soit sans oxygène en utilisant le substrat alternatif nitrite. [38] L'ATP traverse la membrane interne à l'aide d'une protéine spécifique et traverse la membrane externe via les porines. [39] ADP revient par la même route.

Pyruvate et le cycle de l'acide citrique Modifier

Les molécules de pyruvate produites par la glycolyse sont activement transportées à travers la membrane mitochondriale interne et dans la matrice où elles peuvent être oxydées et combinées avec la coenzyme A pour former du CO2, l'acétyl-CoA et le NADH, [18] ou ils peuvent être carboxylés (par la pyruvate carboxylase) pour former de l'oxaloacétate. Cette dernière réaction "remplit" la quantité d'oxaloacétate dans le cycle de l'acide citrique et est donc une réaction anapléotique, augmentant la capacité du cycle à métaboliser l'acétyl-CoA lorsque les besoins énergétiques du tissu (par exemple, dans le muscle) sont soudainement augmentés par l'activité. [40]

Dans le cycle de l'acide citrique, tous les intermédiaires (par exemple le citrate, l'iso-citrate, l'alpha-cétoglutarate, le succinate, le fumarate, le malate et l'oxaloacétate) sont régénérés à chaque tour du cycle. L'ajout de plus de l'un de ces intermédiaires à la mitochondrie signifie donc que la quantité supplémentaire est conservée dans le cycle, augmentant tous les autres intermédiaires à mesure que l'un est converti en l'autre. Par conséquent, l'ajout de l'un d'entre eux au cycle a un effet anaplérotique et son retrait a un effet catapléotique. Ces réactions anaplérotiques et cataplétiques vont, au cours du cycle, augmenter ou diminuer la quantité d'oxaloacétate disponible pour se combiner avec l'acétyl-CoA pour former de l'acide citrique. Cela augmente ou diminue à son tour le taux de production d'ATP par la mitochondrie, et donc la disponibilité d'ATP pour la cellule. [40]

L'acétyl-CoA, quant à lui, issu de l'oxydation du pyruvate, ou de la bêta-oxydation des acides gras, est le seul carburant à entrer dans le cycle de l'acide citrique. A chaque tour du cycle, une molécule d'acétyl-CoA est consommée pour chaque molécule d'oxaloacétate présente dans la matrice mitochondriale, et n'est jamais régénérée. C'est l'oxydation de la partie acétate de l'acétyl-CoA qui produit du CO2 et de l'eau, l'énergie ainsi libérée étant captée sous forme d'ATP. [40]

Dans le foie, la carboxylation du pyruvate cytosolique en oxaloacétate intra-mitochondrial est une étape précoce de la voie gluconéogène, qui convertit le lactate et l'alanine désaminée en glucose, [18] [40] sous l'influence de taux élevés de glucagon et/ ou de l'épinéphrine dans le sang. [40] Ici, l'ajout d'oxaloacétate à la mitochondrie n'a pas d'effet anaplérotique net, car un autre intermédiaire du cycle de l'acide citrique (malate) est immédiatement retiré de la mitochondrie pour être converti en oxaloacétate cytosolique, qui est finalement converti en glucose, en un processus qui est presque l'inverse de la glycolyse. [40]

Les enzymes du cycle de l'acide citrique sont situées dans la matrice mitochondriale, à l'exception de la succinate déshydrogénase, qui est liée à la membrane mitochondriale interne dans le cadre du complexe II. [41] Le cycle de l'acide citrique oxyde l'acétyl-CoA en dioxyde de carbone et, dans le processus, produit des cofacteurs réduits (trois molécules de NADH et une molécule de FADH2) qui sont une source d'électrons pour la chaîne de transport d'électrons, et une molécule de GTP (qui est facilement convertie en ATP). [18]

NADH et FADH2: la chaîne de transport d'électrons Modifier

Les électrons de NADH et FADH2 sont transférés à l'oxygène (O2), une molécule riche en énergie, [36] et de l'hydrogène (protons) en plusieurs étapes via la chaîne de transport d'électrons. NADH et FADH2 les molécules sont produites au sein de la matrice via le cycle de l'acide citrique mais sont également produites dans le cytoplasme par glycolyse. Les équivalents réducteurs du cytoplasme peuvent être importés via le système de navette malate-aspartate de protéines antiporteurs ou alimenter la chaîne de transport d'électrons à l'aide d'une navette glycérol phosphate. [18] Des complexes protéiques dans la membrane interne (NADH déshydrogénase (ubiquinone), cytochrome c réductase et cytochrome c oxydase) effectuent le transfert et la libération progressive d'énergie est utilisée pour pomper des protons (H + ) dans l'espace intermembranaire. Ce processus est efficace, mais un petit pourcentage d'électrons peut réduire prématurément l'oxygène, formant des espèces réactives de l'oxygène telles que le superoxyde.[18] Cela peut provoquer un stress oxydatif dans les mitochondries et contribuer au déclin de la fonction mitochondriale associée au processus de vieillissement. [42]

À mesure que la concentration de protons augmente dans l'espace intermembranaire, un fort gradient électrochimique s'établit à travers la membrane interne. Les protons peuvent retourner à la matrice à travers le complexe ATP synthase, et leur énergie potentielle est utilisée pour synthétiser l'ATP à partir d'ADP et de phosphate inorganique (Pje). [18] Ce processus s'appelle chemiosmosis et a été décrit pour la première fois par Peter Mitchell, [43] [44] qui a reçu le prix Nobel de chimie 1978 pour son travail. Plus tard, une partie du prix Nobel de chimie 1997 a été décernée à Paul D. Boyer et John E. Walker pour leur clarification du mécanisme de fonctionnement de l'ATP synthase. [45]

Production de chaleur Modifier

Dans certaines conditions, les protons peuvent réintégrer la matrice mitochondriale sans contribuer à la synthèse d'ATP. Ce processus est connu sous le nom fuite de protons ou le découplage mitochondrial et est dû à la diffusion facilitée des protons dans la matrice. Le processus entraîne la libération de l'énergie potentielle non exploitée du gradient électrochimique de protons sous forme de chaleur. [18] Le processus est médié par un canal de protons appelé thermogénine, ou UCP1. [46] La thermogénine se trouve principalement dans le tissu adipeux brun, ou graisse brune, et est responsable de la thermogenèse sans frisson. Le tissu adipeux brun se trouve chez les mammifères et est à son plus haut niveau au début de la vie et chez les animaux en hibernation. Chez l'homme, le tissu adipeux brun est présent à la naissance et diminue avec l'âge. [46]

Stockage des ions calcium Modifier

Les concentrations de calcium libre dans la cellule peuvent réguler un éventail de réactions et sont importantes pour la transduction du signal dans la cellule. Les mitochondries peuvent stocker de manière transitoire du calcium, un processus contribuant à l'homéostasie cellulaire du calcium. [47] [48] Leur capacité à absorber rapidement du calcium pour une libération ultérieure en fait de bons "tampons cytosoliques" pour le calcium. [49] [50] [51] Le réticulum endoplasmique (RE) est le site de stockage le plus important du calcium, [52] et il existe une interaction significative entre la mitochondrie et le RE en ce qui concerne le calcium. [53] Le calcium est absorbé dans la matrice par l'uniporteur de calcium mitochondrial sur la membrane mitochondriale interne. [54] Il est principalement conduit par le potentiel membranaire mitochondrial. [48] ​​La libération de ce calcium à l'intérieur de la cellule peut se produire via une protéine d'échange sodium-calcium ou via des voies de « libération de calcium induite par le calcium ». [54] Cela peut initier des pointes de calcium ou des vagues de calcium avec de grands changements dans le potentiel membranaire. Ceux-ci peuvent activer une série de protéines du système de second messager qui peuvent coordonner des processus tels que la libération de neurotransmetteurs dans les cellules nerveuses et la libération d'hormones dans les cellules endocrines. [55]

L'afflux de Ca 2+ dans la matrice mitochondriale a récemment été mis en cause comme mécanisme de régulation de la bioénergétique respiratoire en permettant au potentiel électrochimique à travers la membrane de passer transitoirement de -dominé à pH-dominé, facilitant une réduction du stress oxydatif. [56] Dans les neurones, des augmentations concomitantes du calcium cytosolique et mitochondrial agissent pour synchroniser l'activité neuronale avec le métabolisme énergétique mitochondrial. Les niveaux de calcium de la matrice mitochondriale peuvent atteindre des dizaines de niveaux micromolaires, ce qui est nécessaire pour l'activation de l'isocitrate déshydrogénase, l'une des enzymes régulatrices clés du cycle de Krebs. [57]

Régulation de la prolifération cellulaire Modifier

La relation entre la prolifération cellulaire et les mitochondries a été étudiée. Les cellules tumorales ont besoin de suffisamment d'ATP pour synthétiser des composés bioactifs tels que des lipides, des protéines et des nucléotides pour une prolifération rapide. [58] La majorité de l'ATP dans les cellules tumorales est générée via la voie de phosphorylation oxydative (OxPhos). [59] L'interférence avec OxPhos provoque un arrêt du cycle cellulaire suggérant que les mitochondries jouent un rôle dans la prolifération cellulaire. [59] La production d'ATP mitochondrial est également vitale pour la division cellulaire et la différenciation dans l'infection [60] en plus des fonctions de base dans la cellule, notamment la régulation du volume cellulaire, la concentration de soluté et l'architecture cellulaire. [61] [62] [63] Les niveaux d'ATP diffèrent à divers stades du cycle cellulaire, suggérant qu'il existe une relation entre l'abondance d'ATP et la capacité de la cellule à entrer dans un nouveau cycle cellulaire. [64] Le rôle de l'ATP dans les fonctions de base de la cellule rend le cycle cellulaire sensible aux changements dans la disponibilité de l'ATP dérivé des mitochondries. [64] La variation des niveaux d'ATP à différentes étapes du cycle cellulaire soutient l'hypothèse que les mitochondries jouent un rôle important dans la régulation du cycle cellulaire. [64] Bien que les mécanismes spécifiques entre les mitochondries et la régulation du cycle cellulaire ne soient pas bien compris, des études ont montré que les points de contrôle du cycle cellulaire à faible énergie surveillent la capacité énergétique avant de s'engager dans un autre cycle de division cellulaire. [9]

Fonctions supplémentaires Modifier

Les mitochondries jouent un rôle central dans de nombreuses autres tâches métaboliques, telles que :

  • Signalisation par les espèces réactives de l'oxygène mitochondriales [65]
  • Régulation du potentiel membranaire[18] -mort cellulaire programmée [66]
  • Signalisation du calcium (y compris l'apoptose évoquée par le calcium) [67]
  • Régulation du métabolisme cellulaire[9]
  • Certaines réactions de synthèse de l'hème [68](voir aussi : porphyrine) synthèse. [49]
  • Signalisation hormonale [69] Les mitochondries sont sensibles et réactives aux hormones, en partie par l'action des récepteurs mitochondriaux des œstrogènes (mtER). Ces récepteurs ont été trouvés dans divers tissus et types de cellules, y compris le cerveau [70] et le cœur [71]
  • Signalisation immunitaire [72]
  • Les mitochondries neuronales contribuent également au contrôle de la qualité cellulaire en signalant l'état neuronal de la microglie par le biais de jonctions somatiques spécialisées. [73]

Certaines fonctions mitochondriales ne sont exécutées que dans des types spécifiques de cellules. Par exemple, les mitochondries des cellules hépatiques contiennent des enzymes qui leur permettent de détoxifier l'ammoniac, un déchet du métabolisme des protéines. Une mutation dans les gènes régulant l'une de ces fonctions peut entraîner des maladies mitochondriales.

Les mitochondries (et les structures apparentées) se trouvent chez tous les eucaryotes (sauf deux, l'Oxymonade Monocercomonoïdes et Henneguya salminicola). [5] [6] [7] [74] Bien que généralement décrits comme des structures semblables à des haricots, ils forment un réseau hautement dynamique dans la majorité des cellules où ils subissent constamment une fission et une fusion. La population de toutes les mitochondries d'une cellule donnée constitue le chondriome. [75] Les mitochondries varient en nombre et en emplacement selon le type cellulaire. Une seule mitochondrie est souvent trouvée dans les organismes unicellulaires, tandis que les cellules hépatiques humaines ont environ 1000 à 2000 mitochondries par cellule, ce qui représente 1/5 du volume cellulaire. [17] Le contenu mitochondrial de cellules par ailleurs similaires peut varier considérablement en taille et en potentiel membranaire, [76] avec des différences provenant de sources comprenant une partition inégale au niveau des divisions cellulaires, entraînant des différences extrinsèques dans les niveaux d'ATP et les processus cellulaires en aval. [77] Les mitochondries peuvent être trouvées nichées entre les myofibrilles du muscle ou enroulées autour du flagelle du sperme. [17] Souvent, ils forment un réseau de ramifications 3D complexe à l'intérieur de la cellule avec le cytosquelette. L'association avec le cytosquelette détermine la forme mitochondriale, qui peut également affecter la fonction : [78] différentes structures du réseau mitochondrial peuvent offrir à la population une variété d'avantages ou d'inconvénients physiques, chimiques et de signalisation. [79] Les mitochondries dans les cellules sont toujours distribuées le long des microtubules et la distribution de ces organites est également corrélée avec le réticulum endoplasmique. [80] Des preuves récentes suggèrent que la vimentine, l'un des composants du cytosquelette, est également essentielle à l'association avec le cytosquelette. [81]

Membrane RE associée aux mitochondries (MAM) Modifier

La membrane ER associée aux mitochondries (MAM) est un autre élément structurel de plus en plus reconnu pour son rôle essentiel dans la physiologie cellulaire et l'homéostasie. Autrefois considérés comme un problème technique dans les techniques de fractionnement cellulaire, les contaminants présumés des vésicules du RE qui apparaissaient invariablement dans la fraction mitochondriale ont été réidentifiés comme des structures membraneuses dérivées du MAM, l'interface entre les mitochondries et le RE. [82] Le couplage physique entre ces deux organites avait été observé auparavant dans les micrographies électroniques et a été plus récemment sondé avec la microscopie à fluorescence. [82] De telles études estiment qu'au MAM, qui peut comprendre jusqu'à 20% de la membrane externe mitochondriale, le RE et les mitochondries sont séparés par à peine 10-25 nm et maintenus ensemble par des complexes d'attache protéique. [82] [29] [83]

La MAM purifiée issue du fractionnement subcellulaire est enrichie en enzymes impliquées dans l'échange de phospholipides, en plus des canaux associés à la signalisation Ca 2+. [82] [83] Ces indices d'un rôle important du MAM dans la régulation des réserves lipidiques cellulaires et la transduction du signal ont été confirmés, avec des implications significatives pour les phénomènes cellulaires associés aux mitochondries, comme discuté ci-dessous. Non seulement le MAM a fourni un aperçu de la base mécanistique sous-jacente à des processus physiologiques tels que l'apoptose intrinsèque et la propagation de la signalisation calcique, mais il favorise également une vision plus raffinée des mitochondries. Bien que souvent considérée comme des « centrales électriques » statiques et isolées détournées pour le métabolisme cellulaire par le biais d'un ancien événement endosymbiotique, l'évolution du MAM souligne à quel point les mitochondries ont été intégrées dans la physiologie cellulaire globale, avec un couplage physique et fonctionnel intime avec le système endomembranaire.

Transfert de phospholipides Modifier

La MAM est enrichie en enzymes impliquées dans la biosynthèse des lipides, telles que la phosphatidylsérine synthase sur la face du RE et la phosphatidylsérine décarboxylase sur la face mitochondriale. [84] [85] Parce que les mitochondries sont des organites dynamiques subissant constamment des événements de fission et de fusion, elles nécessitent un approvisionnement constant et bien régulé de phospholipides pour l'intégrité de la membrane. [86] [87] Mais les mitochondries ne sont pas seulement une destination pour les phospholipides dont elles finissent plutôt la synthèse, cet organite joue également un rôle dans le trafic inter-organite des intermédiaires et des produits des voies de biosynthèse des phospholipides, du métabolisme des céramides et du cholestérol, et des glycosphingolipides anabolisme. [85] [87]

Une telle capacité de trafic dépend du MAM, qui a été montré pour faciliter le transfert d'intermédiaires lipidiques entre les organites. [84] Contrairement au mécanisme vésiculaire standard de transfert de lipides, les preuves indiquent que la proximité physique du RE et des membranes mitochondriales au niveau du MAM permet le basculement des lipides entre les bicouches opposées. [87] Malgré ce mécanisme inhabituel et apparemment énergétiquement défavorable, un tel transport ne nécessite pas d'ATP. [87] Au lieu de cela, chez la levure, il a été démontré qu'elle dépendait d'une structure d'attache multiprotéique appelée structure de rencontre ER-mitochondries, ou ERMES, bien qu'il ne soit pas clair si cette structure médie directement le transfert de lipides ou est nécessaire pour maintenir les membranes en suffisamment proche pour abaisser la barrière énergétique pour le retournement des lipides. [87] [88]

Le MAM peut également faire partie de la voie de sécrétion, en plus de son rôle dans le trafic lipidique intracellulaire. En particulier, le MAM semble être une destination intermédiaire entre le RE rugueux et le Golgi dans la voie qui conduit à l'assemblage et à la sécrétion des lipoprotéines de très basse densité, ou VLDL. [85] [89] Le MAM sert ainsi de plaque tournante métabolique et de trafic critique dans le métabolisme lipidique.

Signalisation du calcium Modifier

Un rôle critique du RE dans la signalisation calcique a été reconnu avant qu'un tel rôle pour les mitochondries ne soit largement accepté, en partie parce que la faible affinité des canaux Ca 2+ localisés sur la membrane mitochondriale externe semblait contredire la prétendue réactivité de cet organite aux changements dans les Flux de Ca 2+. [82] [52] Mais la présence du MAM résout cette apparente contradiction : l'association physique étroite entre les deux organites se traduit par des microdomaines Ca 2+ aux points de contact qui facilitent une transmission efficace du Ca 2+ du RE aux mitochondries. [82] La transmission se produit en réponse aux soi-disant « bouffées de Ca 2+ » générées par le regroupement spontané et l'activation d'IP3R, un canal Ca 2+ canonique de la membrane du RE. [82] [29]

Le sort de ces bouffées, en particulier, qu'elles restent confinées à des lieux isolés ou intégrées dans des ondes de Ca 2+ pour se propager dans toute la cellule, est déterminée en grande partie par la dynamique MAM. Bien que la recapture du Ca 2+ par le RE (concomitamment à sa libération) module l'intensité des bouffées, isolant ainsi dans une certaine mesure les mitochondries d'une exposition élevée au Ca 2+, le MAM sert souvent de pare-feu qui tamponne essentiellement les bouffées de Ca 2+ en agissant comme un puits dans lequel les ions libres libérés dans le cytosol peuvent être canalisés. [82] [90] [91] Cette tunnelisation du Ca 2+ se produit à travers le récepteur de faible affinité Ca 2+ VDAC1, qui s'est récemment avéré physiquement attaché aux clusters IP3R sur la membrane du RE et enrichi au MAM. [82] [29] [92] La capacité des mitochondries à servir de puits de Ca 2+ est le résultat du gradient électrochimique généré pendant la phosphorylation oxydative, qui fait du tunneling du cation un processus exergonique. [92] L'afflux de calcium normal et doux du cytosol dans la matrice mitochondriale provoque une dépolarisation transitoire qui est corrigée en pompant des protons.

Mais la transmission du Ca 2+ n'est pas plutôt unidirectionnelle, c'est une rue à double sens. [52] Les propriétés de la pompe Ca 2+ SERCA et du canal IP3R présent sur la membrane du RE facilitent la régulation par rétroaction coordonnée par la fonction MAM. En particulier, la clairance de Ca 2+ par le MAM permet une structuration spatio-temporelle de la signalisation Ca 2+ car Ca 2+ altère l'activité IP3R de manière biphasique. [82] SERCA est également affecté par la rétroaction mitochondriale : l'absorption de Ca 2+ par le MAM stimule la production d'ATP, fournissant ainsi de l'énergie qui permet à SERCA de recharger le RE avec Ca 2+ pour un efflux continu de Ca 2+ au MAM. [90] [92] Ainsi, le MAM n'est pas un tampon passif pour les bouffées de Ca 2+, il aide plutôt à moduler davantage la signalisation de Ca 2+ via des boucles de rétroaction qui affectent la dynamique du RE.

La régulation de la libération ER de Ca 2+ au niveau du MAM est particulièrement critique car seule une certaine fenêtre d'absorption de Ca 2+ maintient les mitochondries, et par conséquent la cellule, à l'homéostasie. Une signalisation intraorganite suffisante de Ca 2+ est nécessaire pour stimuler le métabolisme en activant les enzymes déshydrogénases essentielles au flux à travers le cycle de l'acide citrique. [93] [94] Cependant, une fois que la signalisation du Ca 2+ dans les mitochondries dépasse un certain seuil, elle stimule la voie intrinsèque de l'apoptose en partie en réduisant le potentiel membranaire mitochondrial requis pour le métabolisme. [82] Des études examinant le rôle des facteurs pro- et anti-apoptotiques soutiennent ce modèle, par exemple, il a été démontré que le facteur anti-apoptotique Bcl-2 interagit avec les IP3R pour réduire le remplissage en Ca 2+ du RE, entraînant une réduction de l'efflux au MAM et empêchant l'effondrement des stimuli post-apoptotiques potentiels de la membrane mitochondriale. [82] Compte tenu de la nécessité d'une régulation aussi fine de la signalisation du Ca 2+, il n'est peut-être pas surprenant que le Ca 2+ mitochondrial dérégulé ait été impliqué dans plusieurs maladies neurodégénératives, alors que le catalogue des suppresseurs de tumeurs en comprend quelques-uns qui sont enrichis au MAM. [92]

Base moléculaire de l'attache Modifier

Les progrès récents dans l'identification des attaches entre les membranes mitochondriales et ER suggèrent que la fonction d'échafaudage des éléments moléculaires impliqués est secondaire à d'autres fonctions non structurelles. Chez la levure, ERMES, un complexe multiprotéique d'interactions entre les protéines membranaires ER et mitochondriales, est nécessaire pour le transfert des lipides au niveau du MAM et illustre ce principe. L'un de ses composants, par exemple, est également un constituant du complexe protéique requis pour l'insertion de protéines transmembranaires bêta-baril dans la bicouche lipidique. [87] Cependant, un homologue du complexe ERMES n'a pas encore été identifié dans les cellules de mammifères. D'autres protéines impliquées dans l'échafaudage ont également des fonctions indépendantes de l'attache structurelle au MAM. événements de fusion entre les mitochondries individuelles. [82] La protéine liée au glucose 75 (grp75) est une autre protéine à double fonction. En plus du pool matriciel de grp75, une partie sert de chaperon qui relie physiquement les canaux mitochondriaux et ER Ca 2+ VDAC et IP3R pour une transmission efficace du Ca 2+ au MAM. [82] [29] Une autre attache potentielle est Sigma-1R, un récepteur non opioïde dont la stabilisation de l'IP3R résident du RE peut préserver la communication au niveau du MAM pendant la réponse au stress métabolique. [95] [96]

Perspective Modifier

Le MAM est une plaque tournante critique de la signalisation, du métabolisme et du trafic dans la cellule qui permet l'intégration de l'ER et de la physiologie mitochondriale. Le couplage entre ces organites n'est pas simplement structurel mais également fonctionnel et critique pour la physiologie cellulaire globale et l'homéostasie. Le MAM offre ainsi une perspective sur les mitochondries qui s'écarte de la vision traditionnelle de cet organite comme une unité statique et isolée appropriée pour sa capacité métabolique par la cellule. [97] Au lieu de cela, cette interface mitochondriale-ER met l'accent sur l'intégration des mitochondries, le produit d'un événement endosymbiotique, dans divers processus cellulaires. Récemment, il a également été montré que les mitochondries et les MAM-s dans les neurones sont ancrées à des sites de communication intercellulaire spécialisés (appelés jonctions somatiques). Les processus microgliaux surveillent et protègent les fonctions neuronales de ces sites, et les MAM-s sont censés jouer un rôle important dans ce type de contrôle de qualité cellulaire. [73]

Il existe deux hypothèses sur l'origine des mitochondries : endosymbiotique et autogène. L'hypothèse endosymbiotique suggère que les mitochondries étaient à l'origine des cellules procaryotes, capables de mettre en œuvre des mécanismes oxydatifs qui n'étaient pas possibles pour les cellules eucaryotes, elles sont devenues des endosymbiotes vivant à l'intérieur de l'eucaryote. [98] Dans l'hypothèse autogène, les mitochondries sont nées en séparant une portion d'ADN du noyau de la cellule eucaryote au moment de la divergence avec les procaryotes cette portion d'ADN aurait été enfermée par des membranes, qui ne pourraient pas être traversées par des protéines . Étant donné que les mitochondries ont de nombreuses caractéristiques en commun avec les bactéries, l'hypothèse endosymbiotique est plus largement acceptée. [98] [99]

Une mitochondrie contient de l'ADN, qui est organisé en plusieurs copies d'un seul chromosome, généralement circulaire. Ce chromosome mitochondrial contient des gènes pour les protéines redox, comme celles de la chaîne respiratoire. L'hypothèse du CoRR propose que cette co-localisation est nécessaire pour la régulation redox. Le génome mitochondrial code pour certains ARN de ribosomes, et les 22 ARNt nécessaires à la traduction des ARNm en protéine. La structure circulaire se trouve également chez les procaryotes. La proto-mitochondrie était probablement étroitement liée à Rickettsia. [100] [101] Cependant, la relation exacte de l'ancêtre des mitochondries aux alphaprotéobactéries et si la mitochondrie s'est formée en même temps ou après le noyau, reste controversée. [102] Par exemple, il a été suggéré que le clade de bactéries SAR11 partage un ancêtre commun relativement récent avec les mitochondries, [103] tandis que les analyses phylogénomiques indiquent que les mitochondries ont évolué à partir d'une lignée de protéobactéries qui est étroitement liée ou un membre des alphaprotéobactéries . [104] [105]

Sous-groupes Ib, II, IIIa, IIIb, IV et V

Les ribosomes codés par l'ADN mitochondrial sont similaires à ceux des bactéries en taille et en structure. [107] Ils ressemblent étroitement au ribosome bactérien 70S et non aux ribosomes cytoplasmiques 80S, qui sont codés par l'ADN nucléaire.

La relation endosymbiotique des mitochondries avec leurs cellules hôtes a été popularisée par Lynn Margulis. [108] L'hypothèse endosymbiotique suggère que les mitochondries sont issues de bactéries qui ont survécu à l'endocytose par une autre cellule et se sont incorporées au cytoplasme. La capacité de ces bactéries à conduire la respiration dans les cellules hôtes qui s'étaient appuyées sur la glycolyse et la fermentation aurait fourni un avantage évolutif considérable. Cette relation symbiotique s'est probablement développée il y a 1,7 à 2 milliards d'années. [109] [110] Quelques groupes d'eucaryotes unicellulaires n'ont que des mitochondries vestigiales ou des structures dérivées : les microsporidiens, les métamonades et les archamoebae. [111] Ces groupes apparaissent comme les eucaryotes les plus primitifs sur les arbres phylogénétiques construits à l'aide d'informations d'ARNr, ce qui suggérait autrefois qu'ils étaient apparus avant l'origine des mitochondries. Cependant, il s'agit maintenant d'un artefact d'attraction à longue branche - ce sont des groupes dérivés et conservent des gènes ou des organites dérivés des mitochondries (par exemple, les mitosomes et les hydrogénosomes). [4] Hydrogénosomes, mitosomes et organites apparentés tels que trouvés dans certains loricifera (par ex. Spinoloricus) [112] [113] et les myxozoaires (par ex. Henneguya zschokkei) sont classés ensemble comme des MRO, des organites liés aux mitochondries. [114] [115]

Les monocercomonoïdes semblent avoir complètement perdu leurs mitochondries et au moins certaines des fonctions mitochondriales semblent être assurées par des protéines cytoplasmiques maintenant. [116]

Les mitochondries contiennent leur propre génome. Les Humain Le génome mitochondrial est une molécule d'ADN circulaire d'environ 16 kilobases. [117] Il code 37 gènes : 13 pour les sous-unités des complexes respiratoires I, III, IV et V, 22 pour l'ARNt mitochondrial (pour les 20 acides aminés standards, plus un gène supplémentaire pour la leucine et la sérine), et 2 pour l'ARNr. [117] Une mitochondrie peut contenir de deux à dix copies de son ADN. [118]

Comme chez les procaryotes, il y a une très forte proportion d'ADN codant et une absence de répétitions. Les gènes mitochondriaux sont transcrits sous forme de transcrits multigéniques, qui sont clivés et polyadénylés pour produire des ARNm matures. La plupart des protéines nécessaires à la fonction mitochondriale sont codées par des gènes dans le noyau cellulaire et les protéines correspondantes sont importées dans la mitochondrie. [119] Le nombre exact de gènes codés par le noyau et le génome mitochondrial diffère selon les espèces. La plupart des génomes mitochondriaux sont circulaires. [120] En général, l'ADN mitochondrial manque d'introns, comme c'est le cas dans le génome mitochondrial humain [119] cependant, des introns ont été observés dans certains ADN mitochondriaux eucaryotes, [121] comme celui de la levure [122] et des protistes, [ 123] y compris Dictyostelium discoideum. [124] Entre les régions codant pour les protéines, des ARNt sont présents. Les gènes d'ARNt mitochondrial ont des séquences différentes de celles des ARNt nucléaires, mais des ressemblances d'ARNt mitochondriaux ont été trouvées dans les chromosomes nucléaires avec une similitude de séquence élevée. [125]

Chez les animaux, le génome mitochondrial est généralement un seul chromosome circulaire d'environ 16 kb de long et contenant 37 gènes. Les gènes, bien que hautement conservés, peuvent varier en emplacement. Curieusement, ce modèle ne se retrouve pas chez le pou de corps humain (Pédicule humain). Au lieu de cela, ce génome mitochondrial est organisé en 18 chromosomes minicirculaires, chacun d'une longueur de 3 à 4 kb et possédant un à trois gènes. [126] Ce modèle se retrouve également chez d'autres poux suceurs, mais pas chez les poux broyeurs. Il a été démontré que la recombinaison se produit entre les minichromosomes.

Code génétique alternatif Modifier

Exceptions au code génétique standard dans les mitochondries [17]
Organisme Codon Standard Mitochondries
Mammifères AGA, AGG Arginine Codon d'arrêt
Invertébrés AGA, AGG Arginine Sérine
Champignons AUC Leucine thréonine
Tout ce qui précède AUA Isoleucine Méthionine
UGA Codon d'arrêt Tryptophane

Alors que de légères variations sur le code génétique standard avaient été prédites auparavant, [127] aucune n'a été découverte jusqu'en 1979, lorsque les chercheurs étudiant les gènes mitochondriaux humains ont déterminé qu'ils utilisaient un code alternatif. [128] Cependant, les mitochondries de nombreux autres eucaryotes, y compris la plupart des plantes, utilisent le code standard. [129] De nombreuses variantes légères ont été découvertes depuis, [130] y compris divers codes mitochondriaux alternatifs. [131] En outre, les codons AUA, AUC et AUU sont tous des codons d'initiation autorisés.

Certaines de ces différences doivent être considérées comme des pseudo-changements du code génétique dus au phénomène d'édition de l'ARN, qui est courant dans les mitochondries. Dans les plantes supérieures, on pensait que CGG codait pour le tryptophane et non pour l'arginine, cependant, le codon dans l'ARN traité s'est avéré être le codon UGG, cohérent avec le code génétique standard du tryptophane. [132] Il est à noter que le code génétique mitochondrial des arthropodes a subi une évolution parallèle au sein d'un phylum, certains organismes traduisant uniquement AGG en lysine. [133]

Réplication et héritage Modifier

Les mitochondries se divisent par fission binaire, semblable aux bactéries. [134] La réglementation de cette division diffère entre les eucaryotes. Chez de nombreux eucaryotes unicellulaires, leur croissance et leur division sont liées au cycle cellulaire. Par exemple, une seule mitochondrie peut se diviser de manière synchrone avec le noyau. Ce processus de division et de ségrégation doit être étroitement contrôlé afin que chaque cellule fille reçoive au moins une mitochondrie. Chez d'autres eucaryotes (chez les mammifères par exemple), les mitochondries peuvent répliquer leur ADN et se diviser principalement en réponse aux besoins énergétiques de la cellule, plutôt qu'en phase avec le cycle cellulaire. Lorsque les besoins énergétiques d'une cellule sont élevés, les mitochondries se développent et se divisent. Lorsque la consommation d'énergie est faible, les mitochondries sont détruites ou deviennent inactives. Dans de tels exemples, les mitochondries sont apparemment distribuées de manière aléatoire aux cellules filles pendant la division du cytoplasme. La dynamique mitochondriale, l'équilibre entre la fusion mitochondriale et la fission, est un facteur important dans les pathologies associées à plusieurs maladies. [135]

L'hypothèse de la fission binaire mitochondriale s'est appuyée sur la visualisation par microscopie à fluorescence et microscopie électronique à transmission conventionnelle (MET). La résolution de la microscopie à fluorescence (

200 nm) est insuffisant pour distinguer des détails structurels, comme une double membrane mitochondriale dans la division mitochondriale ou même pour distinguer des mitochondries individuelles lorsque plusieurs sont proches les unes des autres. La TEM conventionnelle a également quelques limitations techniques [ lequel? ] pour vérifier la division mitochondriale. La tomographie cryoélectronique a récemment été utilisée pour visualiser la division mitochondriale dans des cellules intactes hydratées congelées. Il a révélé que les mitochondries se divisent par bourgeonnement. [136]

Les gènes mitochondriaux d'un individu ne sont hérités que de la mère, à de rares exceptions près. [137] Chez l'homme, lorsqu'un ovule est fécondé par un spermatozoïde, les mitochondries, et donc l'ADN mitochondrial, proviennent généralement de l'ovule uniquement. Les mitochondries du spermatozoïde pénètrent dans l'ovule, mais ne contribuent pas à l'information génétique de l'embryon. [138] Au lieu de cela, les mitochondries paternelles sont marquées avec de l'ubiquitine pour les sélectionner pour une destruction ultérieure à l'intérieur de l'embryon. [139] L'ovule contient relativement peu de mitochondries, mais ces mitochondries se divisent pour peupler les cellules de l'organisme adulte. Ce mode est observé dans la plupart des organismes, y compris la majorité des animaux. Cependant, les mitochondries chez certaines espèces peuvent parfois être héritées paternellement. C'est la norme chez certains conifères, mais pas chez les pins et les ifs. [140] Pour Mytilids, l'héritage paternel se produit seulement dans les mâles de l'espèce. [141] [142] [143] Il a été suggéré qu'il se produit à un niveau très bas chez les humains. [144]

L'hérédité uniparentale conduit à peu de possibilités de recombinaison génétique entre différentes lignées de mitochondries, bien qu'une seule mitochondrie puisse contenir 2 à 10 copies de son ADN. [118] La recombinaison qui a lieu maintient l'intégrité génétique plutôt que la diversité. Cependant, il existe des études montrant des preuves de recombinaison dans l'ADN mitochondrial. Il est clair que les enzymes nécessaires à la recombinaison sont présentes dans les cellules de mammifères. [145] De plus, des preuves suggèrent que les mitochondries animales peuvent subir une recombinaison. [146] Les données sont plus controversées chez l'homme, bien qu'il existe des preuves indirectes de recombinaison. [147] [148]

On peut s'attendre à ce que les entités subissant un héritage uniparental et avec peu ou pas de recombinaison soient soumises au cliquet de Muller, l'accumulation de mutations délétères jusqu'à ce que la fonctionnalité soit perdue. Les populations animales de mitochondries évitent cette accumulation grâce à un processus de développement connu sous le nom de goulot d'étranglement de l'ADNmt. Le goulot d'étranglement exploite les processus stochastiques dans la cellule pour augmenter la variabilité de cellule à cellule de la charge mutante à mesure qu'un organisme se développe : un seul ovule avec une certaine proportion d'ADNmt mutant produit ainsi un embryon où différentes cellules ont différentes charges mutantes. La sélection au niveau cellulaire peut alors agir pour éliminer les cellules avec plus d'ADNmt mutant, conduisant à une stabilisation ou à une réduction de la charge mutante entre les générations. Le mécanisme sous-jacent au goulot d'étranglement est débattu, [149] [150] [151] avec une méta-étude mathématique et expérimentale récente fournissant des preuves d'une combinaison de partitionnement aléatoire des ADNmt au niveau des divisions cellulaires et du renouvellement aléatoire des molécules d'ADNmt dans la cellule. [152]

Réparation de l'ADN Modifier

Les mitochondries peuvent réparer les dommages oxydatifs de l'ADN par des mécanismes analogues à ceux qui se produisent dans le noyau cellulaire. Les protéines utilisées dans la réparation de l'ADNmt sont codées par des gènes nucléaires et sont transloquées vers les mitochondries. Les voies de réparation de l'ADN dans les mitochondries de mammifères comprennent la réparation par excision de base, la réparation de cassure double brin, l'inversion directe et la réparation des mésappariements. [153] [154] Les dommages à l'ADN peuvent également être contournés, plutôt que réparés, par la synthèse de translésion.

Parmi les nombreux processus de réparation de l'ADN dans les mitochondries, la voie de réparation par excision de base a été la plus étudiée. [154] La réparation par excision de base est effectuée par une séquence d'étapes catalysées enzymatiques qui incluent la reconnaissance et l'excision d'une base d'ADN endommagée, l'élimination du site abasique résultant, le traitement final, le remplissage des lacunes et la ligature. Un dommage courant dans l'ADNmt qui est réparé par réparation par excision de base est la 8-oxoguanine produite par l'oxydation de la guanine. [155]

Les cassures double brin peuvent être réparées par réparation par recombinaison homologue dans l'ADNmt de mammifère [156] et l'ADNmt de plante. [157] Les cassures double brin dans l'ADNmt peuvent également être réparées par une jonction d'extrémité médiée par la microhomologie. [158] Bien qu'il existe des preuves des processus de réparation de l'inversion directe et de la réparation des mésappariements dans l'ADNmt, ces processus ne sont pas bien caractérisés. [154]

Manque d'ADN mitochondrial Modifier

Certains organismes ont complètement perdu leur ADN mitochondrial. Dans ces cas, des gènes codés par l'ADN mitochondrial ont été perdus ou transférés au noyau. [117] Cryptosporidium, ont des mitochondries dépourvues d'ADN, probablement parce que tous leurs gènes ont été perdus ou transférés. [159] Dans Cryptosporidium, les mitochondries ont un système de génération d'ATP altéré qui rend le parasite résistant à de nombreux inhibiteurs mitochondriaux classiques tels que le cyanure, l'azide et l'atovaquone. [159] Des mitochondries dépourvues de leur propre ADN ont été trouvées dans un dinoflagellé parasite marin du genre Amibophyre. Ce micro-organisme, A. cerati, possède des mitochondries fonctionnelles dépourvues de génome. [160] Chez les espèces apparentées, le génome mitochondrial possède encore trois gènes, mais dans A. cerati un seul gène mitochondrial - le gène de la cytochrome c oxydase I (cox1) — est trouvé, et il a migré vers le génome du noyau. [161]

La quasi-absence de recombinaison génétique dans l'ADN mitochondrial en fait une source d'information utile pour l'étude de la génétique des populations et de la biologie évolutive. [162] Parce que tout l'ADN mitochondrial est hérité comme une seule unité, ou haplotype, les relations entre l'ADN mitochondrial de différents individus peuvent être représentées comme un arbre génétique. Les modèles de ces arbres génétiques peuvent être utilisés pour déduire l'histoire évolutive des populations. L'exemple classique en est la génétique évolutive humaine, où l'horloge moléculaire peut être utilisée pour fournir une date récente pour Eve mitochondriale. [163] [164] Ceci est souvent interprété comme un fort soutien à une récente expansion humaine moderne hors d'Afrique. [165] Un autre exemple humain est le séquençage de l'ADN mitochondrial à partir d'os de Néandertal. La distance évolutive relativement grande entre les séquences d'ADN mitochondrial des Néandertaliens et des humains vivants a été interprétée comme une preuve de l'absence de croisement entre les Néandertaliens et les humains modernes. [166]

Cependant, l'ADN mitochondrial ne reflète que l'histoire des femelles d'une population. Ceci peut être partiellement surmonté par l'utilisation de séquences génétiques paternelles, telles que la région de non-recombinaison du chromosome Y. [165]

Des mesures récentes de l'horloge moléculaire pour l'ADN mitochondrial [167] ont rapporté une valeur de 1 mutation tous les 7884 ans remontant à l'ancêtre commun le plus récent des humains et des singes, ce qui est cohérent avec les estimations des taux de mutation de l'ADN autosomique (10 -8 par base par génération). [168]

Maladies mitochondriales Modifier

Les dommages et le dysfonctionnement ultérieur des mitochondries sont un facteur important dans une gamme de maladies humaines en raison de leur influence sur le métabolisme cellulaire. Les troubles mitochondriaux se présentent souvent comme des troubles neurologiques, y compris l'autisme. [15] Ils peuvent également se manifester par une myopathie, un diabète, une endocrinopathie multiple et divers autres troubles systémiques. [169] Les maladies causées par une mutation dans l'ADNmt comprennent le syndrome de Kearns-Sayre, le syndrome MELAS et la neuropathie optique héréditaire de Leber. [170] Dans la grande majorité des cas, ces maladies sont transmises par une femme à ses enfants, car le zygote tire ses mitochondries et donc son ADNmt de l'ovule. On pense que des maladies telles que le syndrome de Kearns-Sayre, le syndrome de Pearson et l'ophtalmoplégie externe progressive sont dues à des réarrangements à grande échelle de l'ADNmt, tandis que d'autres maladies telles que le syndrome MELAS, la neuropathie optique héréditaire de Leber, le syndrome MERRF et d'autres sont dues à des mutations ponctuelles. dans l'ADNmt. [169]

Dans d'autres maladies, des défauts dans les gènes nucléaires conduisent à un dysfonctionnement des protéines mitochondriales. C'est le cas dans l'ataxie de Friedreich, la paraplégie spastique héréditaire et la maladie de Wilson. [171] Ces maladies sont héritées dans une relation de dominance, comme cela s'applique à la plupart des autres maladies génétiques. Divers troubles peuvent être causés par des mutations nucléaires des enzymes de phosphorylation oxydative, telles que le déficit en coenzyme Q10 et le syndrome de Barth. [169] Les influences environnementales peuvent interagir avec les prédispositions héréditaires et provoquer une maladie mitochondriale. Par exemple, il peut y avoir un lien entre l'exposition aux pesticides et l'apparition plus tardive de la maladie de Parkinson. [172] [173] D'autres pathologies dont l'étiologie implique un dysfonctionnement mitochondrial comprennent la schizophrénie, le trouble bipolaire, la démence, la maladie d'Alzheimer, [174] [175] la maladie de Parkinson, l'épilepsie, les accidents vasculaires cérébraux, les maladies cardiovasculaires, le syndrome de fatigue chronique, la rétinite pigmentaire et le diabète sucré . [176] [177]

Le stress oxydatif médié par les mitochondries joue un rôle dans la cardiomyopathie chez les diabétiques de type 2. L'augmentation de l'apport d'acides gras au cœur augmente l'absorption d'acides gras par les cardiomyocytes, entraînant une augmentation de l'oxydation des acides gras dans ces cellules. Ce processus augmente les équivalents réducteurs disponibles pour la chaîne de transport d'électrons des mitochondries, augmentant finalement la production d'espèces réactives de l'oxygène (ROS). Les ROS augmentent les protéines de découplage (UCP) et potentialisent la fuite de protons à travers le translocateur de nucléotides adénine (ANT), dont la combinaison découple les mitochondries. Le découplage augmente alors la consommation d'oxygène par les mitochondries, aggravant l'augmentation de l'oxydation des acides gras. Cela crée un cercle vicieux de découplage de plus, même si la consommation d'oxygène augmente, la synthèse d'ATP n'augmente pas proportionnellement car les mitochondries sont découplées. Une disponibilité moindre de l'ATP entraîne finalement un déficit énergétique se traduisant par une efficacité cardiaque réduite et un dysfonctionnement contractile. Pour aggraver le problème, une altération de la libération de calcium du réticulum sarcoplasmique et une réduction de la recapture mitochondriale limitent les niveaux cytosoliques de pointe de l'ion de signalisation important pendant la contraction musculaire. La diminution de la concentration de calcium intra-mitochondrial augmente l'activation de la déshydrogénase et la synthèse d'ATP. Ainsi, en plus de la réduction de la synthèse d'ATP due à l'oxydation des acides gras, la synthèse d'ATP est également altérée par une mauvaise signalisation du calcium, ce qui provoque des problèmes cardiaques chez les diabétiques. [178]

Relations avec le vieillissement Modifier

Il peut y avoir une fuite des électrons de haute énergie dans la chaîne respiratoire pour former des espèces réactives de l'oxygène. On pensait que cela entraînait un stress oxydatif important dans les mitochondries avec des taux de mutation élevés de l'ADN mitochondrial. [179] Les liens hypothétiques entre le vieillissement et le stress oxydatif ne sont pas nouveaux et ont été proposés en 1956, [180] qui ont ensuite été affinés dans la théorie des radicaux libres mitochondriaux du vieillissement. [181] On pensait qu'un cercle vicieux se produisait, car le stress oxydatif conduit à des mutations de l'ADN mitochondrial, ce qui peut entraîner des anomalies enzymatiques et un stress oxydatif supplémentaire.

Un certain nombre de changements peuvent se produire dans les mitochondries au cours du processus de vieillissement. [182] Les tissus d'humains âgés montrent une diminution de l'activité enzymatique des protéines de la chaîne respiratoire. [183] ​​Cependant, l'ADNmt muté ne peut être trouvé que dans environ 0,2% des cellules très anciennes. [184] De grandes délétions dans le génome mitochondrial ont été supposées conduire à des niveaux élevés de stress oxydatif et de mort neuronale dans la maladie de Parkinson. [185] Le dysfonctionnement mitochondrial a également été montré pour se produire dans la sclérose latérale amyotrophique. [186] [187]

Étant donné que les mitochondries jouent un rôle central dans la fonction ovarienne, en fournissant l'ATP nécessaire au développement de la vésicule germinale à l'ovocyte mature, une fonction mitochondriale diminuée peut entraîner une inflammation, entraînant une insuffisance ovarienne prématurée et un vieillissement ovarien accéléré. Le dysfonctionnement causé se reflète alors à la fois dans les dommages quantitatifs (tels que le nombre de copies d'ADNmt et les suppressions d'ADNmt), qualitatifs (tels que les mutations et les ruptures de brins) et oxydatifs (tels que les mitochondries dysfonctionnelles dues aux ROS), qui ne sont pas seulement pertinents dans le vieillissement ovarien. , mais perturbent la diaphonie ovocyte-cumulus dans l'ovaire, sont liés à des troubles génétiques (comme l'X fragile) et peuvent interférer avec la sélection des embryons. [188]

Les premières observations de structures intracellulaires qui représentaient probablement des mitochondries ont été publiées dans les années 1840. [189] Richard Altmann, en 1890, les a établis comme des organites cellulaires et les a appelés "bioblastes". [189] [190] En 1898, Carl Benda a inventé le terme « mitochondrie » du grec μίτος , mitos, "fil", et , chondrie, "granulés". [191] [189] [192] Leonor Michaelis a découvert que le vert Janus peut être utilisé comme colorant supravital pour les mitochondries en 1900. En 1904, Friedrich Meves, a fait la première observation enregistrée de mitochondries chez les plantes dans les cellules du nénuphar blanc, Nymphée alba [189] [193] et en 1908, avec Claudius Regaud, ont suggéré qu'ils contiennent des protéines et des lipides. Benjamin F. Kingsbury, en 1912, les a d'abord liés à la respiration cellulaire, mais presque exclusivement sur la base d'observations morphologiques.[189] En 1913, des particules d'extraits de foie de cobaye ont été liées à la respiration par Otto Heinrich Warburg, qu'il a appelé « grana ». Warburg et Heinrich Otto Wieland, qui avaient également postulé un mécanisme de particules similaire, étaient en désaccord sur la nature chimique de la respiration. Ce n'est qu'en 1925, lorsque David Keilin découvre les cytochromes, que la chaîne respiratoire est décrite. [189]

En 1939, des expériences utilisant des cellules musculaires hachées ont démontré que la respiration cellulaire utilisant un atome d'oxygène peut former deux molécules d'adénosine triphosphate (ATP), et en 1941, le concept des liaisons phosphate de l'ATP étant une forme d'énergie dans le métabolisme cellulaire a été développé par Fritz Albert Lipmann. Au cours des années suivantes, le mécanisme de la respiration cellulaire a été approfondi, bien que son lien avec les mitochondries ne soit pas connu. [189] L'introduction du fractionnement tissulaire par Albert Claude a permis d'isoler les mitochondries des autres fractions cellulaires et d'effectuer des analyses biochimiques sur elles seules. En 1946, il conclut que la cytochrome oxydase et d'autres enzymes responsables de la chaîne respiratoire étaient isolées des mitochondries. Eugene Kennedy et Albert Lehninger ont découvert en 1948 que les mitochondries sont le site de la phosphorylation oxydative chez les eucaryotes. Au fil du temps, la méthode de fractionnement a été perfectionnée, améliorant la qualité des mitochondries isolées, et d'autres éléments de la respiration cellulaire ont été déterminés comme se produisant dans les mitochondries. [189]

Les premières micrographies électroniques à haute résolution sont apparues en 1952, remplaçant les colorations au vert de Janus comme moyen privilégié pour visualiser les mitochondries. [189] Cela a conduit à une analyse plus détaillée de la structure des mitochondries, y compris la confirmation qu'elles étaient entourées d'une membrane. Il a également montré une deuxième membrane à l'intérieur des mitochondries qui se repliait en crêtes divisant la chambre interne et que la taille et la forme des mitochondries variaient d'une cellule à l'autre.

Le terme populaire « centrale de la cellule » a été inventé par Philip Siekevitz en 1957. [3]

En 1967, on a découvert que les mitochondries contenaient des ribosomes. [194] En 1968, des méthodes ont été développées pour cartographier les gènes mitochondriaux, avec la carte génétique et physique de l'ADN mitochondrial de levure achevée en 1976. [189]


Introduction

Le maintien de l'homéostasie du repliement des protéines est essentiel pour tous les organismes et nécessite des chaperons moléculaires, qui favorisent un environnement fonctionnel de repliement des protéines en empêchant l'agrégation de protéines nouvellement synthétisées, nouvellement importées ou dénaturées par le stress, ainsi qu'en facilitant un repliement efficace et un assemblage complexe de polypeptides naissants. (Bukau et al., 2006 Young et al., 2004). Des études sur l'expression des chaperons en réponse à l'accumulation de protéines non repliées ont révélé un paradigme de signalisation conservé, où la signalisation est réprimée par des chaperons libres qui ne sont pas engagés par les protéines clientes. Par exemple, dans Escherichia coli, le facteur de transcription σ32 est réprimé par le chaperon Hsp70 DnaK (Guisbert et al., 2004). Lors de l'accumulation de protéines dépliées, DnaK interagit préférentiellement avec les clients et libère σ32 pour activer la transcription de l'opéron de choc thermique. L'augmentation subséquente des chaperons rétablit l'homéostasie du repliement des protéines et l'excès de DnaK libre est capable d'interagir avec σ32 pour réprimer la réponse (Straus et al., 1990 Tilly et al., 1983).

Dans les cellules eucaryotes compartimentées, plusieurs voies ont évolué indépendamment pour assurer l'intégrité des environnements de repliement des protéines dans le cytosol, le réticulum endoplasmique (RE) et les mitochondries. Les trois compartiments rencontrent des polypeptides naissants dépliés et chacun possède un répertoire de chaperons spécifiques au compartiment pour favoriser un repliement efficace. Le stress protéique déplié est détecté d'une manière spécifique au compartiment et signalé au noyau pour l'induction de l'expression de gènes chaperons spécifiques au compartiment.

La réponse au choc thermique cytosolique, qui maintient l'homéostasie du repliement des protéines dans le cytosol, est principalement médiée par la famille des facteurs de transcription du facteur de choc thermique (HSF) (Fig. 1). De manière similaire à la réponse bactérienne décrite ci-dessus, Hsp70 se lie au domaine transactivant de HSF1, réprimant ainsi son activité transcriptionnelle. À la suite d'un choc thermique ou de toute autre condition qui perturbe le repliement des protéines dans le cytosol, Hsp70 interagit préférentiellement avec les protéines dépliées qui s'accumulent, libérant ainsi HSF1 et lui permettant d'activer la transcription des gènes avec des promoteurs contenant des sites de liaison HSF1, tels que Hsp70, Hsp90 et les sous-unités du protéasome (Perisic et al., 1989 Shi et al., 1998).

La signalisation au sein de l'UPR ER est considérablement compliquée par la nécessité de transduire le signal à travers la membrane du RE jusqu'au noyau (Fig. 1). L'UPR ER est une voie de signalisation tripartite qui est régulée par trois protéines transmembranaires localisées dans l'ER. Inositol-exigeant 1 (IRE1), protéine-kinase-like endoplasmic reticulum kinase (PERK) et activating transcription factor 6 (ATF6) surveillent tous l'état de repliement des protéines dans la lumière du RE par des interactions directes avec la protéine d'immunoglobuline de liaison au chaperon du RE ( BiP) (Ma et Hendershot, 2001 Ron et Walter, 2007). Dans la branche la plus conservée de l'UPR ER , IRE1 est activé par sa dissociation de BiP, ce qui entraîne l'oligomérisation d'IRE1 et l'activation de son domaine cytosolique, qui contient une activité RNase spécifique à la séquence qui épisse la protéine de liaison X-box 1 (XBP1) ARNm. L'épissé XBP1 est ensuite traduit en un facteur de transcription basique à glissière à leucine (bZip) qui se dirige vers le noyau, où il régule à la hausse les gènes codant pour les chaperons du RE et la machinerie de dégradation associée au RE (Calfon et al., 2002 Yoshida et al., 2001).

Ici, nous passons en revue les résultats actuels de la culture de cellules de mammifères et Caenorhabditis elegans sur une voie conceptuellement similaire appelée réponse protéique dépliée mitochondriale (UPR mt ). L'UPR mt est une réponse au stress qui active la transcription des gènes chaperons mitochondriaux codés dans le noyau pour favoriser l'homéostasie des protéines au sein de l'organite. Nous nous concentrons sur les composants récemment identifiés nécessaires pour signaler la réponse et sur les conditions biologiques sous-jacentes où il est actif.


Les gènes codés par le noyau des protéines mitochondriales ont-ils des introns ? - La biologie

Aperçu
L'ADN mitochondrial (ADNmt) de la plupart des animaux est arrangé dans un génome circulaire, de 15 à 20 kB de longueur. La plupart des ADNmt animaux codent pour 13 protéines, deux ARN ribosomiques et 22 ARN de transfert. L'organisation des gènes est compacte : à l'exception d'une région parfois appelée boucle D ou région de contrôle, impliquée dans l'initiation de la réplication et de la transcription de l'ADN, il existe peu de séquences qui ne codent ni pour la protéine ni pour l'ARN. La plupart des mitochondries animales n'ont pas d'introns. Chez certains animaux, tous les gènes et ARN sont transcrits à partir d'un brin chez d'autres, ils se trouvent sur les deux brins. Chaque brin peut être transcrit sous la forme d'un seul grand polycistron qui est ensuite traité de manière post-transcriptionnelle en ARN séparés. Les ARNt, qui se replient dans des structures tige-boucle, peuvent signaler ce clivage.

Protéines mitochondriales
Onze des 13 protéines présentes dans l'ADNmt animal sont des sous-unités des trois principaux complexes enzymatiques liés à la membrane dans la chaîne respiratoire. Les sous-unités 1-6 et 4L de la NADH déshydrogénase (ND1-6 et ND4L) sont des composants du complexe NADH déshydrogénase. Le cytochrome b (CYTB) est une sous-unité du complexe cytochrome b-c1. Les sous-unités I-III de la cytochrome c oxydase (COX1-3) font partie du complexe de la cytochrome oxydase. De plus, deux sous-unités de l'ATP synthase, les sous-unités 6 et 8 de l'ATP synthase F0 (ATP6, 8), sont codées dans l'ADNmt du métazoaire. D'autres protéines mitochondriales sont synthétisées dans le noyau et transportées dans les mitochondries à partir du cytoplasme.

ARN mitochondriaux
L'ADNmt animal contient deux ARNr, l'ARNr s (12S) et l'ARNr l (16S), qui codent pour les composants ARN des petites et grandes sous-unités des ribosomes mitochondriaux. Les génomes mitochondriaux codent pour 22 ARNt, un pour chacun des 18 acides aminés et deux chacun pour la sérine et la leucine. Un seul ARNt peut lire les quatre codons d'une famille de quatre codons. Contrairement aux molécules d'ARNt nucléaires, la structure primaire et secondaire n'est pas bien conservée. Le code génétique mitochondrial est différent de celui utilisé par les gènes nucléaires. De plus, le codon d'initiation de la traduction n'est pas limité à AUG, et certains codons de terminaison sont formés par polyadénylation du transcrit.

Organisation du génome
L'ordre des gènes et des ARN dans les ADNmt a aidé les phylogénistes à comprendre l'évolution des métazoaires. L'ordre des gènes chez les mammifères et les poissons à nageoires rayonnées est identique. Cependant, au sein d'autres groupes d'organismes apparentés, l'ordre des gènes est assez différent (voir, par exemple, les sauropsides et les arthropodes).

Organisation du génome « non standard »
Sur les 105 séquences de référence mitochondriales des métazoaires, 100 sont des coelomates. Toutes les mitochondries du coelomate codent pour 13 protéines, 22 ARNt et 2 ARNr. Les trois pseudocoélomates, tous des nématodes, ainsi que l'acoélomate, Echinococcus multilocularis (ténia de l'échinococcose), sont dépourvus du gène de l'ATP8. La mitochondrie du cnidaire Metridium senile (anémone de mer brune) contient tous les gènes, plus un ORF supplémentaire, mais il manque tous les ARNt à l'exception de Trp et Met. Ses gènes COX1 et ND5 contiennent des introns, qui codent tous deux pour d'autres gènes.


Pourquoi les mitochondries ont-elles besoin de leur propre ADN ?

Comme cela a été dit, la théorie endosymbiotique qui est assez largement acceptée affirme que les chloroplastes et les mitochondries étaient autrefois des bactéries à part entière. Nous pensons que les équivalents modernes sont respectivement les cyanobactéries et les protéobactéries.

Quelques beaux ensembles de preuves :

Les génomes circulaires observés chez les bactéries

Pas de noyau propre et pas d'emballage de chromatine (caractéristiques procaryotes)

Pas d'introns comme dans les systèmes eucaryotes

Double membrane semblable aux membranes interne et externe des bactéries gram-négatives.

Se répliquer à un moment différent du cycle cellulaire à d'autres organites

Mais ont-ils "besoin de leur propre ADN". Non, ils ne le font pas. Mais c'est le système qui fonctionne et la nature est bonne pour garder les systèmes qui fonctionnent, même s'ils ne sont pas le système optimal. Une quantité considérable d'ADNmt et d'ADNch a migré vers le noyau, de sorte que l'ADNmt ne code plus complètement pour une mitochondrie fonctionnelle. Pourquoi tout l'ADN ne migre-t-il pas vers le noyau ? Parce que ce système fonctionne :)

Vous insistez sur le fait d'avoir une double membrane. Puisque l'événement endosymbiotique original a donné aux bactéries une deuxième couche de la cellule hôte, comment cette caractéristique a-t-elle survécu ? Je pense qu'il n'y aurait rien dans l'un ou l'autre ensemble de matériel génétique pour le coder.

Et si je me souviens bien, lorsque vous utilisez des données génétiques pour tracer l'ADN mitochondrial sur une phylogénie (une sorte d'arbre généalogique), il apparaît clairement comme une bactérie.

Voici la vérité sur les ribosomes mitochondriaux : les ribosomes mitochondriaux sont considérés comme homologues aux ribosomes bactériens. Il existe un certain nombre de protéines ribosomales et d'ARN qui ont des séquences similaires (et parfois identiques) et il a été démontré que certaines sont capables de se remplacer fonctionnellement. Laissez-moi vous donner un exemple : la levure bourgeonnante (Saccharomyces cerevisiae) ont une protéine ribosomique mitochondriale appelée MRPS28p qui, au niveau des acides aminés, est identique à 38 % à la E. coli protéine ribosomique S15. La protéine de levure est plus grosse que la version bactérienne, mais lorsque deux domaines de la protéine de levure ont été exprimés dans E. coli cellules manquant S15, les cellules ont pu récupérer les fonctions de S15. Je dois noter que les ribosomes choloroplastes sont encore plus frappants dans leur similitude avec les ribosomes bactériens.

De plus, les gènes codés dans les mitochondries peuvent contenir des introns (bien que beaucoup, beaucoup n'en contiennent pas). Découvrez Séréphin et al Construction d'une souche de levure dépourvue d'introns mitochondriaux et son utilisation pour cribler des gènes nucléaires impliqués dans l'épissage mitochondrial. Proc Natl Acad Sci U S A. 1987 oct.84 (19):6810-4. PDF.

Il a de l'ARNr car il possède ses propres ribosomes :

Il y a une certaine beauté de la biologie et de la science en général que la fiction littéraire n'a toujours pas réussi à saisir. Les meilleurs auteurs peuvent s'éterniser sur la philosophie de l'esprit ou sur l'expérience d'entendre un morceau de musique que vous allez adorer pour la première fois, mais rien n'a jamais égalé la beauté intrinsèque de la compréhension moderne de l'univers. J'espère seulement qu'un jour nous pourrons capturer cette beauté en prose.

Un certain nombre de codons mitochondriaux codent pour des acides aminés différents de ceux de l'ADN chromosomique de l'homme, ce qui peut rendre impossible une migration ultérieure de l'ADNmt vers le chromosome humain.

Qu'est-ce que cela signifie lorsque vous dites que l'ADNmt ne code plus complètement pour une mitochondrie fonctionnelle ?

J'ai recherché la citation de votre édition sur les ribosomes mitochondriaux et pourquoi ils ne soutiennent pas la théorie endosymbiotique, et il semble qu'il s'agisse d'un article du journal Answers basé sur le site "Answers in Genesis".

Je suis préoccupé par l'impartialité de cette source, car dans leur description, ils disent que "Answers Research Journal (ARJ) est une revue technique professionnelle évaluée par des pairs pour la publication de recherches scientifiques interdisciplinaires et d'autres recherches pertinentes du point de vue de la récente création et le déluge mondial dans un cadre biblique."

Existe-t-il une autre revue qui a également publié cet argument concernant les mitoribosomes ?

Je pense que vous avez un mot dans votre dernière puce (modifier). Je pense que ce que vous essayiez de dire, c'est que les organites tels que le chloroplaste et les mitochondries ont leur propre ARN ribosomique. J'ai rencontré cela dans mon travail d'écologie microbienne, car les amorces bactériennes "universelles" 16S peuvent également amplifier le chloroplaste 16S et le 18S eucaryote.

Nous avons une assez bonne idée de l'existence de l'ADNmt. Les gènes qui restent dans les mitochondries servent à réguler la respiration cellulaire d'une manière que les mécanismes de régulation centraux de la cellule ne fonctionneraient pas - ils seraient trop lents et ils auraient des problèmes pour localiser la mitochondrie particulière qui doit être régulée.

Je ne me souviens pas des détails exacts de la régulation, mais grosso modo, l'ADNmt code pour des structures protéiques participant à la chaîne de transport d'électrons, ce qui permet à la mitochondrie d'accélérer ou de ralentir certaines parties du cycle. Ne pas le faire libère des signaux chimiques à la cellule pour commencer l'apoptose (mort cellulaire).

Source : l'article de WP et un livre intitulé "Power, Sex, Suicide: Mitochondria and the Meaning of Life" que j'ai lu il y a quelque temps.

Je suis curieux de connaître les deux qualités négatives que vous avez mentionnées. Les qualités positives sont-elles typiques des organites eucaryotes, ou s'agit-il de propriétés que les mitochondries ne partagent pas avec les cellules eucaryotes ?

J'étais à peu près sûr que les ribosomes mitochondriaux ont un ARNr 70S (tout comme les procaryotes) et que les eukes ont un 80S- soutenant la théorie endosymbiotique. La plupart des différences que vous pouvez voir entre l'ARNr mit et l'ARNr procaryote peuvent être le résultat d'une évolution divergente

Les mitochondries complètes (comme celles trouvées chez les humains, les plantes et la plupart des eucaryotes) semblent avoir besoin d'ADN mitochondrial (ADNmt) pour conserver leur forme distinctive. Les cellules de levure dépourvues d'ADNmt (appelées cellules rho0) ont une morphologie mitochondriale anormale. Mais le nombre de mitochondries ne diffère pas entre les cellules rho0 et rho+. Les chercheurs concluent donc que l'ADNmt est nécessaire à la morphologie/forme appropriée des mitochondries, mais pas à leur génération. La preuve en vient de :

Holmuhamedov et al. La suppression de l'ADNmt perturbe la fonction et la structure mitochondriale, mais pas la biogenèse. Mitochondrie. 3 août 2003 (1) : 13-9.

Et si vous n'êtes pas convaincu que la forme d'une mitochondrie est importante, n'oubliez pas que les enzymes qui composent la chaîne respiratoire sont regroupées dans les crêtes de la membrane interne, ce qui permet d'augmenter les taux de respiration. De plus, il est supposé que la morphologie de la membrane interne facilite les interactions nécessaires entre les complexes de la chaîne respiratoire.

*Edit : précise que je ne parle pas des mitosomes, contrairement à /u/PsiWavefunction (qui a de très bons points)


Introduction

Les mitochondries sont les descendantes directes d'une bactérie qui a été engloutie par une cellule hôte eucaryote primitive (revue par Gray et al., 1999 ). Au fil du temps, la mitochondrie a perdu ou transféré la majorité de son information génétique au noyau. Une grande partie de ce transfert s'est produite peu de temps après l'établissement de l'endosymbiose mitochondriale ( Gray, 1992 ). Le transfert de gènes et l'activation fonctionnelle semblent avoir cessé chez les animaux, comme en témoigne leur contenu génétique mitochondrial presque constant (Boore, 1999). Cependant, un certain nombre d'événements récents de transfert de gènes de la mitochondrie au noyau ont été identifiés chez les plantes, indiquant que le transfert de gènes est toujours en cours ( Adams et al., 2000 Adams et al., 2001 Covello et Gray, 1992 Figueroa et al., 1999a Figueroa et al., 1999b Grohmann et al., 1992 Kadowaki et al., 1996 Kobayashi et al., 1997 Kubo et al., 1999 Kubo et al., 2000 Nugent et Palmer, 1991 Sanchez et al., 1996 Wischmann et Schuster, 1995 ). Ces événements de transfert de gènes offrent une fenêtre d'opportunité unique pour étudier le transfert de gènes, un processus d'une importance fondamentale pour l'établissement et l'évolution des organites dans les cellules eucaryotes.

L'activation d'un gène nucléaire après transfert d'un organite nécessite l'acquisition d'un certain nombre d'éléments de régulation et de ciblage, notamment un promoteur, un signal de polyadénylation et une préséquence de ciblage mitochondrial ( Brennicke et al., 1993 ). Lors du transfert vers le noyau, il est important que le gène acquière des séquences régulatrices et de trafic relativement rapidement, avant qu'il ne soit inactivé par des mutations aléatoires ( Thorsness et Weber, 1996 ). Plusieurs mécanismes possibles d'acquisition de préséquences mitochondriales ont été observés ( Adams et al., 2000 Adams et al., 2001 Figueroa et al., 1999a Kadowaki et al., 1996 Kubo et al., 1999 ).

Le transfert du gène du cytochrome c sous-unité oxydase (cox2) dans les légumineuses ( Adams et al., 1999 Covello et Gray, 1992 Nugent et Palmer, 1991 ) représente un gène qui est presque exclusivement localisé dans le génome mitochondrial et dont le produit est une protéine membranaire intégrale hydrophobe ( Lang et al., 1999 ). (La nomenclature suivie pour la sous-unité 2 du cytochrome c l'oxydase diffère entre les organismes ici, nous suivons les directives pour la nomenclature des gènes végétaux ( Prix et al., 1996) - sous-unité 2 du cytochrome encodée mitochondriale c l'oxydase est désignée cox2, sous-unité 2 codée dans le noyau du cytochrome c oxydase Cox2, et la protéine est désignée Cox2.)

Dans toutes les légumineuses examinées, la copie nucléaire de Cox2 a acquis une extension N-terminale homologue proposée pour être un signal de ciblage mitochondrial, qui est séparé de la région transférée du génome mitochondrial par un intron homologue ( Adams et al., 1999 Covello et Gray, 1992 Nugent et Palmer, 1991 ). L'étude de Cox2 dans les légumineuses offre une opportunité de mieux comprendre le transfert de gènes pour les protéines membranaires, qui peuvent présenter des problèmes uniques de ciblage, de tri ou d'assemblage.Un point de vue concernant la rétention de tels gènes dans les génomes mitochondriaux concerne la nature hydrophobe de leurs produits géniques, qui sont proposés pour causer des difficultés dans le reciblage et/ou le tri intraorganite ( Claros et al., 1995 Popot et de Vitry, 1990 von Heijne, 1986 ).

Dans cette étude, nous avons caractérisé l'importation de soja nucléaire Cox2 (GmCox2) dans la mitochondrie. Nos résultats identifient les étapes clés de l'activation évolutive de la Cox2 gène.


RÉSULTATS

Identification des loci de métabolisme de l'ADN mitochondrial et de l'ARN sur le chromosome III chez Arabidopsis

Une étude approfondie du génome d'Arabidopsis pour les gènes qui pourraient être impliqués dans les fonctions de maintenance du génome mitochondrial a révélé la présence d'un certain nombre de gènes sur le chromosome III qui semblaient coder pour des protéines mitochondriales en fonction de leur homologie de séquence procaryote et de leur capacité de ciblage. Nos comparaisons avec des protéines connues du métabolisme de l'ADN et de l'ARN mitochondrial des rickettsies et des levures ont suggéré que plusieurs gènes de cet intervalle étaient impliqués dans des fonctions similaires. Une liste des gènes identifiés est fournie dans le tableau 1

Gènes mitochondriaux putatifs dans la région riche en gènes du chromosome III

Locus. Localisation (Mbp) . Annotation. CibleP . MitoProt. Prédotar. Localisation confirmée. EST ou ADNc. Homologie et caractéristiques conservées . Homologie du riz et valeur P .
loci du métabolisme de l'ADN
À3g10140 3.134 RecA putative 0.861 0.9384 0.998 AY072877 DMC1, Saccharomyces cerevisiaeChromosome 1, 7.7e-55a
À3g10270 3.17 Sous-unité B putative de l'ADN gyrase 0.801 0.9997 0.997 1 GyrB, Nostoc punctiformeChromosome 1, 2.5e-133a
À3g10690 3.34 Sous-unité A d'ADN gyrase putative ct 0,975/mt 0,879 0.99 p 0,998/mt 0,967 mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 3 GyrA, Nostoc punctiformeChromosome 3, 2.6e-150 a
À3g18580 6.397 Protéine hypothétique 0.717 0.9948 0.544 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 2 Protéine de liaison à l'ADN simple brin, Escherichia coliChromosome 1, 5e-38a
À3g20390 7.11 Inhibiteur translationnel, putatif p 0,497 0.795 mt 0,617 mt c (Oxelmark et al., 2000) AY066547 Maintenance de l'ADN MMF1p-mitochondrial Chromosome 7, 6.2e-26a
À3g20540 7.168 ADN polymérase, putatif 0.741 0.8028 0.776 mt/ct d (ce rapport) AY195962 ADN polymérase de type , de type Pol1 Chromosome 8/4, 5.6e-207 a /7.7e-178
À3g24340 8.831 Protéine hypothétique 0.338 0.2168 0.77 1 RAD26 Réparation et recombinaison de l'ADN, hélicase Chromosome 3, 7.4e-135a
Lieux de réparation des discordances
À3g14890 5.008 Capteur de pseudo ADN putatif ct 0.576/mt 0.269 0.8207 ct 0,922 mt b (L. McIntosh, données non publiées) AF453835 3′ ADN phosphatase Chromosome 1, 6.2e-60a
À3g18630 6.413 Uracil-ADN glycosylase putative ct 0,928 0.3255 m 0.933 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 3 UNG1, humain Chromosome 4, 2.1e-70a
At3g24320 8.823 Protéine putative de mésappariement 0.857 0.961 0.943 mt d (Abdelnoor et al., 2003) AY191303 MSH1, levure Chromosome 4, 1e-221a
À3g26690 9.804 Protéine de type MutT 0.79 0.5745 0.151 3 bis(5′nucléosyl)tétraphosphatase Chromosome 4, 6.2e-12 a
At3g46940 17.60 dUTP de type pyrophosphatase 0,305 ct Rien ct 0,985 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 2 DUT1, levure, dUTPase Chromosome 3, 0,000025a
At3g50880 19.22 ADN putatif 3-méthyladénine glycosylase ct 0,843 0.1253 Rien mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 1 Levure MAG, MPG humain Chromosome 1, 1.1e-66a
At3g51690 19.49 ADN hélicase homologue PIF1 ct 0,253 0.017 0,188 ct mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 2 ADN hélicase PIF1, levure Chromosome 10, 6.3e-53
At3g51880 19.56 Protéine de type HMG2 mt 0,121 0.0851 ct 0,716 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 10 Levure ABF2, TFAM humaine Chromosome 8, 0,00075a
loci du métabolisme de l'ARN
At3g01410 1.536 RNase H 0.651 0.938 0.962 4 Chromosome 8, 2.6e-33a
At3g09210 2.825 Protéine inconnue 0.536 0.571 0.583 2 NusG, anti-terminaison de transcription Chromosome 3, 7.3e-45a
À3g18090 6.195 ARN polymérase II dirigée sur l'ADN Rien Rien Rien mt b (L. McIntosh, données non publiées) 2 ARN polymérase II dirigée sur l'ADN, deuxième plus grande chaîne Chromosome 4, 3.3e-312a
At3g22310 7.887 ARN hélicase putative 0.771 0.9552 0.982 mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 7 Hélicases de la famille DEAD-box Chromosome 4, 2.5e-116a
At3g22330 7.892 ARN hélicase putative 0.635 0.9406 0.943 mt b (Millar et al., 2001) 3 RRP3/DBP1, S. cerevisiaeChromosome 4, 1.6e-127a
At3g23780 8.568 ARN polymérase dirigée sur l'ADN, putative 0.42 0.253 0.92 mt b (L. McIntosh, données non publiées) 2 ARN polymérase ADN-dirigée, Arabidopsis, levure Chromosome 4, 1.8e-294a
À3g23830 8.607 Protéine de liaison à l'ARN riche en Gly 0.504 0.8331 ct 0,920 mt b (Vermel et al., 2002) 6 RNP-T, Arabidopsis NSR-1, S. cerevisiaeChromosome 1, 6.4e-18 a
À3g25430 9.22 Protéine hypothétique 0.464 0.9284 0.982 AY062664 Ribonucléase poly(A)-spécifique Chromosome 8, 3.2e-69a
Autres loci pertinents
At3g05780 1.714 Protéase de type LON Ser mt 0.587 0.9110 Rien mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 0 Affinité de liaison à l'ADN mitochondrial chez la levure Chromosome 7, 2.8e-228a
At3g05790 1.720 Protéase de type LON Ser ct 0.589 0.8992 ct 0,852 0 Affinité de liaison à l'ADN mitochondrial chez la levure Chromosome 7, 2.5e-265a
At3g07200 2.291 RING Zn finger protein, putatif 0.84 0.87 0.98 1 Doigt en zinc, 3HC4 Chromosome 1, 1.5e-14 a
À3g10010 3.111 DML2 Rien Rien Rien 1 Nième homologue de nucléase Chromosome 1, 3.2e-64a
At3g10110 3.116 TIM22-3 – e 1 Importation mitochondriale, translocateur de membrane interne Chromosome 3, 0,002a
At3g10810 3.38 Bague Zn doigt, putatif 0.819 0.935 0.790 2 Doigt en zinc, type C3HC4 Chromosome 1, 1.1e-31a
À3g15000 5.050 Protéine exprimée ct 0,914 0.990 mt 0.989 mt b ( Kruft et al., 2001) AF428427 Semblable à la protéine DAG, MuflierChromosome 9/6, 3e-21 a
À3g20000 6..967 TOM40 mt b ( Kruft et al., 2001) 11 Protéine d'importation membranaire Chromosome 3/1, 3.8e-49a
At3g23990 8.668 Hsp60 mt 0,843 0.9897 0.999 mt b ( Kruft et al., 2001) 9 Influence la stabilité de l'ADN mitochondrial chez la levure Chromosome 10, 4.5e-150a
À3g25100 9.144 Cdc45-like 0.087 0.131 0.998 0 Minichromosome CDC45, réplication de l'ADN Chromosome 11, 1.7e-199a
À3g26480 9.687 Protéine WD-répétée mt 0,457 0.736 0.805 2 DIP2, CRN1, méiose Chromosome 12, 7.4e-58a
À3g27070 9.982 TOM-20-1 mt b ( Werhahn et al., 2001) 2 Récepteur d'importation mitochondrial Chromosome 1, 4.6e-10 a
À3g27080 9.984 TOM-20-3 mt b ( Werhahn et al., 2001) 8 Récepteur d'importation mitochondrial Chromosome 1, 7.5e-22 a
À3g27360 10.129 Histone H3 ct 0,765 0.992 mètre 0,995 mt b (Vermel et al., 2002) AY077654 Se lie à l'ADN mitochondrial simple brin Chromosome 1/4/5/6/11, 1.8e-55 a
At3g58610 21.98 Acide cétol réductoisomérase ct 0,980 0.963 mètre 0,995 mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 71 ILV5, levure Chromosome 1, 2.5e-209a
Locus. Localisation (Mbp) . Annotation. CibleP . MitoProt. Prédotar. Localisation confirmée. EST ou ADNc. Homologie et caractéristiques conservées . Homologie du riz et valeur P .
loci du métabolisme de l'ADN
À3g10140 3.134 RecA putative 0.861 0.9384 0.998 AY072877 DMC1, Saccharomyces cerevisiaeChromosome 1, 7.7e-55a
À3g10270 3.17 Sous-unité B putative de l'ADN gyrase 0.801 0.9997 0.997 1 GyrB, Nostoc punctiformeChromosome 1, 2.5e-133a
À3g10690 3.34 Sous-unité A d'ADN gyrase putative ct 0,975/mt 0,879 0.99 p 0,998/mt 0,967 mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 3 GyrA, Nostoc punctiformeChromosome 3, 2.6e-150 a
À3g18580 6.397 Protéine hypothétique 0.717 0.9948 0.544 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 2 Protéine de liaison à l'ADN simple brin, Escherichia coliChromosome 1, 5e-38a
À3g20390 7.11 Inhibiteur translationnel, putatif p 0,497 0.795 mt 0,617 mt c (Oxelmark et al., 2000) AY066547 Maintenance de l'ADN MMF1p-mitochondrial Chromosome 7, 6.2e-26a
À3g20540 7.168 ADN polymérase, putatif 0.741 0.8028 0.776 mt/ct d (ce rapport) AY195962 ADN polymérase de type , de type Pol1 Chromosome 8/4, 5.6e-207 a /7.7e-178
À3g24340 8.831 Protéine hypothétique 0.338 0.2168 0.77 1 RAD26 Réparation et recombinaison de l'ADN, hélicase Chromosome 3, 7.4e-135a
Lieux de réparation des discordances
À3g14890 5.008 Capteur de pseudo ADN putatif ct 0.576/mt 0.269 0.8207 ct 0,922 mt b (L. McIntosh, données non publiées) AF453835 3′ ADN phosphatase Chromosome 1, 6.2e-60a
À3g18630 6.413 Uracil-ADN glycosylase putative ct 0,928 0.3255 m 0.933 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 3 UNG1, humain Chromosome 4, 2.1e-70a
At3g24320 8.823 Protéine putative de mésappariement 0.857 0.961 0.943 mt d (Abdelnoor et al., 2003) AY191303 MSH1, levure Chromosome 4, 1e-221a
À3g26690 9.804 Protéine de type MutT 0.79 0.5745 0.151 3 bis(5′nucléosyl)tétraphosphatase Chromosome 4, 6.2e-12 a
At3g46940 17.60 dUTP de type pyrophosphatase 0,305 ct Rien ct 0,985 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 2 DUT1, levure, dUTPase Chromosome 3, 0,000025a
At3g50880 19.22 ADN putatif 3-méthyladénine glycosylase ct 0,843 0.1253 Rien mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 1 Levure MAG, MPG humain Chromosome 1, 1.1e-66a
At3g51690 19.49 ADN hélicase homologue PIF1 ct 0,253 0.017 0,188 ct mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 2 ADN hélicase PIF1, levure Chromosome 10, 6.3e-53
At3g51880 19.56 Protéine de type HMG2 mt 0,121 0.0851 ct 0,716 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 10 Levure ABF2, TFAM humaine Chromosome 8, 0,00075a
loci du métabolisme de l'ARN
At3g01410 1.536 RNase H 0.651 0.938 0.962 4 Chromosome 8, 2.6e-33a
At3g09210 2.825 Protéine inconnue 0.536 0.571 0.583 2 NusG, anti-terminaison de transcription Chromosome 3, 7.3e-45a
À3g18090 6.195 ARN polymérase II dirigée sur l'ADN Rien Rien Rien mt b (L. McIntosh, données non publiées) 2 ARN polymérase II dirigée sur l'ADN, deuxième plus grande chaîne Chromosome 4, 3.3e-312a
At3g22310 7.887 ARN hélicase putative 0.771 0.9552 0.982 mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 7 Hélicases de la famille DEAD-box Chromosome 4, 2.5e-116a
At3g22330 7.892 ARN hélicase putative 0.635 0.9406 0.943 mt b (Millar et al., 2001) 3 RRP3/DBP1, S. cerevisiaeChromosome 4, 1.6e-127a
At3g23780 8.568 ARN polymérase dirigée sur l'ADN, putative 0.42 0.253 0.92 mt b (L. McIntosh, données non publiées) 2 ARN polymérase dirigée par l'ADN, Arabidopsis, levure Chromosome 4, 1.8e-294a
At3g23830 8.607 Protéine de liaison à l'ARN riche en Gly 0.504 0.8331 ct 0,920 mt b (Vermel et al., 2002) 6 RNP-T, Arabidopsis NSR-1, S. cerevisiaeChromosome 1, 6.4e-18 a
À3g25430 9.22 Protéine hypothétique 0.464 0.9284 0.982 AY062664 Ribonucléase poly(A)-spécifique Chromosome 8, 3.2e-69a
Autres loci pertinents
At3g05780 1.714 Protéase de type LON Ser mt 0.587 0.9110 Rien mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 0 Affinité de liaison à l'ADN mitochondrial chez la levure Chromosome 7, 2.8e-228a
At3g05790 1.720 Protéase de type LON Ser ct 0.589 0.8992 ct 0,852 0 Affinité de liaison à l'ADN mitochondrial chez la levure Chromosome 7, 2,5e-265a
At3g07200 2.291 RING Zn finger protein, putatif 0.84 0.87 0.98 1 Doigt en zinc, 3HC4 Chromosome 1, 1.5e-14 a
À3g10010 3.111 DML2 Rien Rien Rien 1 Nième homologue de nucléase Chromosome 1, 3.2e-64a
At3g10110 3.116 TIM22-3 – e 1 Importation mitochondriale, translocateur de membrane interne Chromosome 3, 0,002a
At3g10810 3.38 Bague Zn doigt, putatif 0.819 0.935 0.790 2 Doigt en zinc, type C3HC4 Chromosome 1, 1.1e-31a
À3g15000 5.050 Protéine exprimée ct 0,914 0.990 mt 0.989 mt b ( Kruft et al., 2001) AF428427 Semblable à la protéine DAG, MuflierChromosome 9/6, 3e-21 a
À3g20000 6..967 TOM40 mt b ( Kruft et al., 2001) 11 Protéine d'importation membranaire Chromosome 3/1, 3.8e-49a
At3g23990 8.668 Hsp60 mt 0,843 0.9897 0.999 mt b ( Kruft et al., 2001) 9 Influence la stabilité de l'ADN mitochondrial chez la levure Chromosome 10, 4.5e-150a
À3g25100 9.144 Cdc45-like 0.087 0.131 0.998 0 Minichromosome CDC45, réplication de l'ADN Chromosome 11, 1.7e-199a
À3g26480 9.687 Protéine WD-répétée mt 0,457 0.736 0.805 2 DIP2, CRN1, méiose Chromosome 12, 7.4e-58a
À3g27070 9.982 TOM-20-1 mt b ( Werhahn et al., 2001) 2 Récepteur d'importation mitochondrial Chromosome 1, 4.6e-10 a
À3g27080 9.984 TOM-20-3 mt b ( Werhahn et al., 2001) 8 Récepteur d'importation mitochondrial Chromosome 1, 7.5e-22 a
À3g27360 10.129 Histone H3 ct 0,765 0.992 mètre 0,995 mt b (Vermel et al., 2002) AY077654 Se lie à l'ADN mitochondrial simple brin Chromosome 1/4/5/6/11, 1.8e-55 a
At3g58610 21.98 Acide cétol réductoisomérase ct 0,980 0.963 mètre 0,995 mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 71 ILV5, levure Chromosome 1, 2.5e-209a

Localisation confirmée par les données protéomiques.

Une protéine homologue est mitochondriale chez d'autres espèces.

Localisation confirmée par des données expérimentales.

Cette protéine n'a pas de peptide cible.

ct, chloroplaste mt, mitochondries Aucun, aucune valeur de ciblage significative p, plastique.

Gènes mitochondriaux putatifs dans la région riche en gènes du chromosome III

Locus. Localisation (Mbp) . Annotation. CibleP . MitoProt. Prédotar. Localisation confirmée. EST ou ADNc. Homologie et caractéristiques conservées . Homologie du riz et valeur P .
loci du métabolisme de l'ADN
À3g10140 3.134 RecA putative 0.861 0.9384 0.998 AY072877 DMC1, Saccharomyces cerevisiaeChromosome 1, 7.7e-55a
À3g10270 3.17 Sous-unité B putative de l'ADN gyrase 0.801 0.9997 0.997 1 GyrB, Nostoc punctiformeChromosome 1, 2.5e-133a
À3g10690 3.34 Sous-unité A d'ADN gyrase putative ct 0,975/mt 0,879 0.99 p 0,998/mt 0,967 mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 3 GyrA, Nostoc punctiformeChromosome 3, 2.6e-150 a
À3g18580 6.397 Protéine hypothétique 0.717 0.9948 0.544 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 2 Protéine de liaison à l'ADN simple brin, Escherichia coliChromosome 1, 5e-38a
À3g20390 7.11 Inhibiteur translationnel, putatif p 0,497 0.795 mt 0,617 mt c (Oxelmark et al., 2000) AY066547 Maintenance de l'ADN MMF1p-mitochondrial Chromosome 7, 6.2e-26a
À3g20540 7.168 ADN polymérase, putatif 0.741 0.8028 0.776 mt/ct d (ce rapport) AY195962 ADN polymérase de type , de type Pol1 Chromosome 8/4, 5.6e-207 a /7.7e-178
À3g24340 8.831 Protéine hypothétique 0.338 0.2168 0.77 1 RAD26 Réparation et recombinaison de l'ADN, hélicase Chromosome 3, 7.4e-135a
Lieux de réparation des discordances
À3g14890 5.008 Capteur de pseudo ADN putatif ct 0.576/mt 0.269 0.8207 ct 0,922 mt b (L. McIntosh, données non publiées) AF453835 3′ ADN phosphatase Chromosome 1, 6.2e-60a
À3g18630 6.413 Uracil-ADN glycosylase putative ct 0,928 0.3255 m 0.933 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 3 UNG1, humain Chromosome 4, 2.1e-70a
At3g24320 8.823 Protéine putative de mésappariement 0.857 0.961 0.943 mt d (Abdelnoor et al., 2003) AY191303 MSH1, levure Chromosome 4, 1e-221a
À3g26690 9.804 Protéine de type MutT 0.79 0.5745 0.151 3 bis(5′nucléosyl)tétraphosphatase Chromosome 4, 6.2e-12 a
At3g46940 17.60 dUTP de type pyrophosphatase 0,305 ct Rien ct 0,985 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 2 DUT1, levure, dUTPase Chromosome 3, 0,000025a
At3g50880 19.22 ADN putatif 3-méthyladénine glycosylase ct 0,843 0.1253 Rien mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 1 Levure MAG, MPG humain Chromosome 1, 1.1e-66a
At3g51690 19.49 ADN hélicase homologue PIF1 ct 0,253 0.017 0,188 ct mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 2 ADN hélicase PIF1, levure Chromosome 10, 6.3e-53
At3g51880 19.56 Protéine de type HMG2 mt 0,121 0.0851 ct 0,716 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 10 Levure ABF2, TFAM humaine Chromosome 8, 0,00075a
loci du métabolisme de l'ARN
At3g01410 1.536 RNase H 0.651 0.938 0.962 4 Chromosome 8, 2.6e-33a
At3g09210 2.825 Protéine inconnue 0.536 0.571 0.583 2 NusG, anti-terminaison de transcription Chromosome 3, 7.3e-45a
À3g18090 6.195 ARN polymérase II dirigée sur l'ADN Rien Rien Rien mt b (L. McIntosh, données non publiées) 2 ARN polymérase II dirigée sur l'ADN, deuxième plus grande chaîne Chromosome 4, 3.3e-312a
At3g22310 7.887 ARN hélicase putative 0.771 0.9552 0.982 mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 7 Hélicases de la famille DEAD-box Chromosome 4, 2.5e-116a
At3g22330 7.892 ARN hélicase putative 0.635 0.9406 0.943 mt b (Millar et al., 2001) 3 RRP3/DBP1, S. cerevisiaeChromosome 4, 1.6e-127a
At3g23780 8.568 ARN polymérase dirigée sur l'ADN, putative 0.42 0.253 0.92 mt b (L. McIntosh, données non publiées) 2 ARN polymérase dirigée par l'ADN, Arabidopsis, levure Chromosome 4, 1.8e-294a
At3g23830 8.607 Protéine de liaison à l'ARN riche en Gly 0.504 0.8331 ct 0,920 mt b (Vermel et al., 2002) 6 RNP-T, Arabidopsis NSR-1, S. cerevisiaeChromosome 1, 6.4e-18 a
À3g25430 9.22 Protéine hypothétique 0.464 0.9284 0.982 AY062664 Ribonucléase poly(A)-spécifique Chromosome 8, 3.2e-69a
Autres loci pertinents
At3g05780 1.714 Protéase de type LON Ser mt 0.587 0.9110 Rien mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 0 Affinité de liaison à l'ADN mitochondrial chez la levure Chromosome 7, 2.8e-228a
At3g05790 1.720 Protéase de type LON Ser ct 0.589 0.8992 ct 0,852 0 Affinité de liaison à l'ADN mitochondrial chez la levure Chromosome 7, 2.5e-265a
At3g07200 2.291 RING Zn finger protein, putatif 0.84 0.87 0.98 1 Doigt en zinc, 3HC4 Chromosome 1, 1.5e-14 a
À3g10010 3.111 DML2 Rien Rien Rien 1 Nième homologue de nucléase Chromosome 1, 3.2e-64a
At3g10110 3.116 TIM22-3 – e 1 Importation mitochondriale, translocateur de membrane interne Chromosome 3, 0,002a
At3g10810 3.38 Bague Zn doigt, putatif 0.819 0.935 0.790 2 Doigt en zinc, type C3HC4 Chromosome 1, 1.1e-31a
À3g15000 5.050 Protéine exprimée ct 0,914 0.990 mt 0.989 mt b ( Kruft et al., 2001) AF428427 Semblable à la protéine DAG, MuflierChromosome 9/6, 3e-21 a
À3g20000 6..967 TOM40 mt b ( Kruft et al., 2001) 11 Protéine d'importation membranaire Chromosome 3/1, 3.8e-49a
At3g23990 8.668 Hsp60 mt 0,843 0.9897 0.999 mt b ( Kruft et al., 2001) 9 Influence la stabilité de l'ADN mitochondrial chez la levure Chromosome 10, 4.5e-150a
À3g25100 9.144 Cdc45-like 0.087 0.131 0.998 0 Minichromosome CDC45, réplication de l'ADN Chromosome 11, 1.7e-199a
À3g26480 9.687 Protéine WD-répétée mt 0,457 0.736 0.805 2 DIP2, CRN1, méiose Chromosome 12, 7.4e-58a
À3g27070 9.982 TOM-20-1 mt b ( Werhahn et al., 2001) 2 Récepteur d'importation mitochondrial Chromosome 1, 4.6e-10 a
À3g27080 9.984 TOM-20-3 mt b ( Werhahn et al., 2001) 8 Récepteur d'importation mitochondrial Chromosome 1, 7.5e-22 a
À3g27360 10.129 Histone H3 ct 0,765 0.992 mètre 0,995 mt b (Vermel et al., 2002) AY077654 Se lie à l'ADN mitochondrial simple brin Chromosome 1/4/5/6/11, 1.8e-55 a
At3g58610 21.98 Acide cétol réductoisomérase ct 0,980 0.963 mètre 0,995 mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 71 ILV5, levure Chromosome 1, 2.5e-209a
Locus. Localisation (Mbp) . Annotation. CibleP . MitoProt. Prédotar. Localisation confirmée. EST ou ADNc. Homologie et caractéristiques conservées . Homologie du riz et valeur P .
loci du métabolisme de l'ADN
À3g10140 3.134 RecA putative 0.861 0.9384 0.998 AY072877 DMC1, Saccharomyces cerevisiaeChromosome 1, 7.7e-55a
À3g10270 3.17 Sous-unité B putative de l'ADN gyrase 0.801 0.9997 0.997 1 GyrB, Nostoc punctiformeChromosome 1, 2.5e-133a
À3g10690 3.34 Sous-unité A d'ADN gyrase putative ct 0,975/mt 0,879 0.99 p 0,998/mt 0,967 mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 3 GyrA, Nostoc punctiformeChromosome 3, 2.6e-150 a
À3g18580 6.397 Protéine hypothétique 0.717 0.9948 0.544 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 2 Protéine de liaison à l'ADN simple brin, Escherichia coliChromosome 1, 5e-38a
À3g20390 7.11 Inhibiteur translationnel, putatif p 0,497 0.795 mt 0,617 mt c (Oxelmark et al., 2000) AY066547 Maintenance de l'ADN MMF1p-mitochondrial Chromosome 7, 6.2e-26a
À3g20540 7.168 ADN polymérase, putatif 0.741 0.8028 0.776 mt/ct d (ce rapport) AY195962 ADN polymérase de type , de type Pol1 Chromosome 8/4, 5.6e-207 a /7.7e-178
À3g24340 8.831 Protéine hypothétique 0.338 0.2168 0.77 1 RAD26 Réparation et recombinaison de l'ADN, hélicase Chromosome 3, 7.4e-135a
Lieux de réparation des discordances
À3g14890 5.008 Capteur de pseudo ADN putatif ct 0.576/mt 0.269 0.8207 ct 0,922 mt b (L. McIntosh, données non publiées) AF453835 3′ ADN phosphatase Chromosome 1, 6.2e-60a
À3g18630 6.413 Uracil-ADN glycosylase putative ct 0,928 0.3255 m 0.933 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 3 UNG1, humain Chromosome 4, 2.1e-70a
At3g24320 8.823 Protéine putative de mésappariement 0.857 0.961 0.943 mt d (Abdelnoor et al., 2003) AY191303 MSH1, levure Chromosome 4, 1e-221a
À3g26690 9.804 Protéine de type MutT 0.79 0.5745 0.151 3 bis(5′nucléosyl)tétraphosphatase Chromosome 4, 6.2e-12 a
At3g46940 17.60 dUTP de type pyrophosphatase 0,305 ct Rien ct 0,985 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 2 DUT1, levure, dUTPase Chromosome 3, 0,000025a
At3g50880 19.22 ADN putatif 3-méthyladénine glycosylase ct 0,843 0.1253 Rien mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 1 Levure MAG, MPG humain Chromosome 1, 1.1e-66a
At3g51690 19.49 ADN hélicase homologue PIF1 ct 0,253 0.017 0,188 ct mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 2 ADN hélicase PIF1, levure Chromosome 10, 6.3e-53
At3g51880 19.56 Protéine de type HMG2 mt 0,121 0.0851 ct 0,716 mt c (Kang et Hamasaki, 2002) 10 Levure ABF2, TFAM humaine Chromosome 8, 0,00075a
loci du métabolisme de l'ARN
At3g01410 1.536 RNase H 0.651 0.938 0.962 4 Chromosome 8, 2.6e-33a
At3g09210 2.825 Protéine inconnue 0.536 0.571 0.583 2 NusG, anti-terminaison de transcription Chromosome 3, 7.3e-45a
À3g18090 6.195 ARN polymérase II dirigée sur l'ADN Rien Rien Rien mt b (L. McIntosh, données non publiées) 2 ARN polymérase II dirigée sur l'ADN, deuxième plus grande chaîne Chromosome 4, 3.3e-312a
At3g22310 7.887 ARN hélicase putative 0.771 0.9552 0.982 mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 7 Hélicases de la famille DEAD-box Chromosome 4, 2.5e-116a
At3g22330 7.892 ARN hélicase putative 0.635 0.9406 0.943 mt b (Millar et al., 2001) 3 RRP3/DBP1, S. cerevisiaeChromosome 4, 1.6e-127a
At3g23780 8.568 ARN polymérase dirigée sur l'ADN, putative 0.42 0.253 0.92 mt b (L. McIntosh, données non publiées) 2 ARN polymérase dirigée par l'ADN, Arabidopsis, levure Chromosome 4, 1.8e-294a
At3g23830 8.607 Protéine de liaison à l'ARN riche en Gly 0.504 0.8331 ct 0,920 mt b (Vermel et al., 2002) 6 RNP-T, Arabidopsis NSR-1, S. cerevisiaeChromosome 1, 6.4e-18 a
À3g25430 9.22 Protéine hypothétique 0.464 0.9284 0.982 AY062664 Ribonucléase poly(A)-spécifique Chromosome 8, 3.2e-69a
Autres loci pertinents
At3g05780 1.714 Protéase de type LON Ser mt 0.587 0.9110 Rien mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 0 Affinité de liaison à l'ADN mitochondrial chez la levure Chromosome 7, 2.8e-228a
At3g05790 1.720 Protéase de type LON Ser ct 0.589 0.8992 ct 0,852 0 Affinité de liaison à l'ADN mitochondrial chez la levure Chromosome 7, 2.5e-265a
At3g07200 2.291 RING Zn finger protein, putatif 0.84 0.87 0.98 1 Doigt en zinc, 3HC4 Chromosome 1, 1.5e-14 a
À3g10010 3.111 DML2 Rien Rien Rien 1 Nième homologue de nucléase Chromosome 1, 3.2e-64a
At3g10110 3.116 TIM22-3 – e 1 Importation mitochondriale, translocateur de membrane interne Chromosome 3, 0,002a
At3g10810 3.38 Bague Zn doigt, putatif 0.819 0.935 0.790 2 Doigt en zinc, type C3HC4 Chromosome 1, 1.1e-31a
À3g15000 5.050 Protéine exprimée ct 0,914 0.990 mt 0.989 mt b ( Kruft et al., 2001) AF428427 Semblable à la protéine DAG, MuflierChromosome 9/6, 3e-21 a
À3g20000 6..967 TOM40 mt b ( Kruft et al., 2001) 11 Protéine d'importation membranaire Chromosome 3/1, 3.8e-49a
At3g23990 8.668 Hsp60 mt 0,843 0.9897 0.999 mt b ( Kruft et al., 2001) 9 Influence la stabilité de l'ADN mitochondrial chez la levure Chromosome 10, 4.5e-150a
À3g25100 9.144 Cdc45-like 0.087 0.131 0.998 0 Minichromosome CDC45, réplication de l'ADN Chromosome 11, 1.7e-199a
À3g26480 9.687 Protéine WD-répétée mt 0,457 0.736 0.805 2 DIP2, CRN1, méiose Chromosome 12, 7.4e-58a
À3g27070 9.982 TOM-20-1 mt b ( Werhahn et al., 2001) 2 Récepteur d'importation mitochondrial Chromosome 1, 4.6e-10 a
À3g27080 9.984 TOM-20-3 mt b ( Werhahn et al., 2001) 8 Récepteur d'importation mitochondrial Chromosome 1, 7.5e-22 a
À3g27360 10.129 Histone H3 ct 0,765 0.992 mètre 0,995 mt b (Vermel et al., 2002) AY077654 Se lie à l'ADN mitochondrial simple brin Chromosome 1/4/5/6/11, 1.8e-55 a
At3g58610 21.98 Acide cétol réductoisomérase ct 0,980 0.963 mètre 0,995 mt b (J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day et A.H. Millar, données non publiées) 71 ILV5, levure Chromosome 1, 2.5e-209a

Localisation confirmée par les données protéomiques.

Une protéine homologue est mitochondriale chez d'autres espèces.

Localisation confirmée par des données expérimentales.

Cette protéine n'a pas de peptide cible.

ct, chloroplaste mt, mitochondries Aucun, aucune valeur de ciblage significative p, plastique.

De plus, un certain nombre de gènes qui codent pour des protéines ciblées par les mitochondries de fonction encore inconnue étaient présents (données non présentées). De manière conservatrice, nous avons identifié des gènes >50 dans un intervalle de 6 Mbp, à la fois annotés et non annotés pour la fonction, qui semblent coder pour des protéines avec une capacité de ciblage mitochondrial. Cette estimation n'inclut pas les gènes >100 prédits pour coder des protéines de plaste dans le même intervalle et plusieurs qui semblent être d'origine rickettsienne par homologie mais sans caractéristiques de ciblage claires annotées (données non présentées). L'association de plusieurs gènes de cet intervalle avec le maintien de l'ADN et de l'ARN organellaires suggère qu'au moins certains des gènes dépourvus d'annotation fonctionnelle pourraient également participer à des fonctions apparentées ou à leur régulation.

Nous avons également étudié le génome d'Arabidopsis pour les équivalents végétaux des protéines impliquées dans les fonctions de maintenance de l'ADN mitochondrial eucaryote sur la base de séquences publiées chez la levure et l'homme ( Kang et Hamasaki, 2002 MITOP database à http://mips.gsf.de/services/genomes ). Presque tous les équivalents végétaux pour la réparation de l'ADN mitochondrial ne sont pas caractérisés. Plusieurs des candidats identifiés étaient localisés sur le chromosome III (tableau 1). Une liste complète des homologues putatifs d'Arabidopsis peut être trouvée dans les données supplémentaires en ligne (http://psiweb.unl.edu/mackenzie/table1.html).

On peut estimer que l'intervalle du chromosome III qui englobe les gènes mitochondriaux identifiés s'étend jusqu'à 26 Mbp, bien que la densité des gènes mitochondriaux semble être la plus élevée dans l'intervalle de 6,5 à 9,7 Mbp, avec un deuxième groupe plus petit à 17,0 à 22,0 Mbp sur la carte du chromosome III. Un autre groupe statistiquement significatif a été trouvé sur le chromosome V. Pour déterminer si le regroupement apparent de gènes organellaires apparentés chez Arabidopsis était une tendance conservée chez les plantes supérieures, nous avons étudié les emplacements génomiques des séquences homologues chez le riz. Bien que dans certains cas, il n'ait pas été possible d'identifier un gène candidat correspondant à partir des séquences de riz annotées actuellement disponibles, une proportion étonnamment élevée de gènes homologues identifiés était localisée sur le chromosome I (37 %) ou le chromosome IV (23 %) dans le riz. génome (tableau 1). Ce résultat suggère que la liaison des gènes pour le métabolisme de l'ADN mitochondrial et de l'ARN existe dans le génome du riz.

L'organisation des gènes homologues de Rickettsia pour le métabolisme de l'ADN dans le génome d'Arabidopsis

Parce que Rickettsia américaine a été postulé pour représenter l'un des plus proches parents vivants des mitochondries actuelles (Andersson et al., 1998), nous avons étudié le génome de Rickettsia pour les gènes impliqués dans la maintenance de l'ADN et les fonctions du métabolisme de l'ARN. Sur 43 gènes identifiés, 25 (58%) séquences homologues ont été identifiées dans le génome d'Arabidopsis, comme le montrent les données supplémentaires en ligne (http://psiweb.unl.edu/mackenzie/table2a.html et http://psiweb.unl .edu/mackenzie/table2b.html). Parmi les gènes d'Arabidopsis prédits comme analogues aux loci du métabolisme de l'ADN de Rickettsia, 14 (56 %) étaient situés sur le chromosome III, et tous sauf 3 codaient pour des protéines ciblant les organites. Pour les homologues de Rickettsia situés ailleurs dans le génome, sept (64%) ont été prédits pour coder des protéines avec des valeurs ambiguës de discrimination ciblant les organites. Remarquablement, de tous les loci homologues à Rickettsia prédits pour coder des protéines ciblant les organites, la moitié semblait être un ciblage double ou un ciblage plastidique (voir les données supplémentaires en ligne). Ensemble, ces observations suggèrent une coévolution intime des fonctions de maintenance de l'ADN mitochondrial et plastidial au cours de l'évolution des plantes supérieures et une tendance frappante vers le regroupement des composants de maintenance de l'ADN organellaire.

Nous avons été surpris de constater qu'une proportion relativement importante des loci homologues à Rickettsia (19 %) encodaient des protéines avec des préséquences de ciblage d'organites ambiguës ou non détectées. Certains de ces gènes semblent coder pour des protéines qui fonctionnent dans le noyau, mais d'autres peuvent représenter des protéines organellaires ciblées par un mécanisme distinct ou des gènes mal annotés pour le site de démarrage de la traduction.

Les loci organellaires de métabolisme de l'ADN et de l'ARN semblent être regroupés dans deux intervalles génomiques chez Arabidopsis

Un test de permutation pour la consolidation des gènes de maintien de l'ADN et de l'ARN organellaires a été construit en comparant le regroupement observé avec le modèle de distribution qui serait attendu à la suite d'un réarrangement aléatoire et d'une duplication des gènes organellaires d'Arabidopsis. Un total de 791 gènes prédits pour cibler les mitochondries ont été identifiés en utilisant le programme Predotar pour étudier la base de données du génome d'Arabidopsis (http://www.inra.fr/Internet/Produits/Predotar/Arabidopsis_mit.html). À partir de cette liste, les gènes ont été classés selon qu'ils avaient ou non une fonction putative de maintien de l'ADN. La localisation chromosomique de chaque gène a également été déterminée. À partir des loci du chromosome III (tableau 1), seuls ceux impliqués dans le métabolisme de l'ADN et de l'ARN ont été inclus. En plus des 23 loci du chromosome III indiqués dans le tableau 1, 3

Preuve du ciblage des protéines des échanges de préséquences chez Arabidopsis

Locus. Fonction putative de la protéine (localisation prévue) . Homologie de préséquence avec . Fonction putative de la protéine. Localisation prévue . Localisation confirmée. Alignement de la préséquence (identique/positif [%]) .
À3g20540 ADN polymérase (mt) À1g50840 ADN polymérase ct ct a (ce rapport) 61/64
At3g14530 GGPS3 ct ct b ( Okada et al., 2000) 34/52
At3g32040 GGPS, putatif ct 37/59
At2g47270 Protéine inconnue ct 30/53
At3g18420 Protéine inconnue ct 36/53
At3g22310 ARN hélicase (mt) At3g22330 ARN hélicase mont mt b (Millar et al., 2001) 66/83
À3g22300 40S protéine ribosomique S10 mont mt a (Wischmann et Schuster, 1995) 51/68
À3g27620 Oxydase alternative 1c mont mt a ( Saisho et al., 1997) 50/66
À1g60950 Précurseur de ferrédoxine mont ct b ( Peltier et al., 2000) 45/64
À1g10960 Précurseur de ferrédoxine ct ct b ( Peltier et al., 2000)
À5g38430 Rubisco petite sous-unité 1b ct ct b ( Peltier et al., 2000)
At3g23830 Protéine de liaison à l'ARN (mt) At4g13850 AtGRP2-like mont mt b ( Kruft et al., 2001) 72/81
At5g47320 40S protéine ribosomique S19 mont mt a ( Sanchez et al., 1996) 66/72
À5g49210 Protéine inconnue mont 58/67
À5g61030 Liaison à l'ARN mont J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day, et A.H. Millar, données non publiées b 36/53
At5g66660 At14a-like ct 35/48
Locus. Fonction putative de la protéine (localisation prévue) . Homologie de préséquence avec . Fonction putative de la protéine. Localisation prévue . Localisation confirmée. Alignement de la préséquence (identique/positif [%]) .
À3g20540 ADN polymérase (mt) À1g50840 ADN polymérase ct ct a (ce rapport) 61/64
At3g14530 GGPS3 ct ct b ( Okada et al., 2000) 34/52
At3g32040 GGPS, putatif ct 37/59
At2g47270 Protéine inconnue ct 30/53
À3g18420 Protéine inconnue ct 36/53
At3g22310 ARN hélicase (mt) At3g22330 ARN hélicase mont mt b (Millar et al., 2001) 66/83
À3g22300 40S protéine ribosomique S10 mont mt a ( Wischmann et Schuster, 1995) 51/68
À3g27620 Oxydase alternative 1c mont mt a ( Saisho et al., 1997) 50/66
À1g60950 Précurseur de ferrédoxine mont ct b ( Peltier et al., 2000) 45/64
À1g10960 Précurseur de ferrédoxine ct ct b ( Peltier et al., 2000)
À5g38430 Rubisco petite sous-unité 1b ct ct b ( Peltier et al., 2000)
At3g23830 Protéine de liaison à l'ARN (mt) At4g13850 AtGRP2-like mont mt b ( Kruft et al., 2001) 72/81
At5g47320 40S protéine ribosomique S19 mont mt a ( Sanchez et al., 1996) 66/72
À5g49210 Protéine inconnue mont 58/67
À5g61030 Liaison à l'ARN mont J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day, et A.H. Millar, données non publiées b 36/53
At5g66660 At14a-like ct 35/48

Localisation confirmée par des données expérimentales.

Localisation confirmée par les données protéomiques.

ct, chloroplaste mt, mitochondries Rubisco, ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygénase.

Preuve du ciblage des protéines des échanges de préséquences chez Arabidopsis

Locus. Fonction putative de la protéine (localisation prévue) . Homologie de préséquence avec . Fonction putative de la protéine. Localisation prévue . Localisation confirmée. Alignement de la préséquence (identique/positif [%]) .
À3g20540 ADN polymérase (mt) À1g50840 ADN polymérase ct ct a (ce rapport) 61/64
At3g14530 GGPS3 ct ct b ( Okada et al., 2000) 34/52
At3g32040 GGPS, putatif ct 37/59
At2g47270 Protéine inconnue ct 30/53
At3g18420 Protéine inconnue ct 36/53
At3g22310 ARN hélicase (mt) At3g22330 ARN hélicase mont mt b (Millar et al., 2001) 66/83
À3g22300 40S protéine ribosomique S10 mont mt a ( Wischmann et Schuster, 1995) 51/68
À3g27620 Oxydase alternative 1c mont mt a ( Saisho et al., 1997) 50/66
À1g60950 Précurseur de ferrédoxine mont ct b ( Peltier et al., 2000) 45/64
À1g10960 Précurseur de ferrédoxine ct ct b ( Peltier et al., 2000)
À5g38430 Rubisco petite sous-unité 1b ct ct b ( Peltier et al., 2000)
At3g23830 Protéine de liaison à l'ARN (mt) At4g13850 AtGRP2-like mont mt b ( Kruft et al., 2001) 72/81
At5g47320 40S protéine ribosomique S19 mont mt a ( Sanchez et al., 1996) 66/72
À5g49210 Protéine inconnue mont 58/67
À5g61030 Liaison à l'ARN mont J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day, et A.H. Millar, données non publiées b 36/53
At5g66660 At14a-like ct 35/48
Locus. Fonction putative de la protéine (localisation prévue) . Homologie de préséquence avec . Fonction putative de la protéine. Localisation prévue . Localisation confirmée. Alignement de la préséquence (identique/positif [%]) .
À3g20540 ADN polymérase (mt) À1g50840 ADN polymérase ct ct a (ce rapport) 61/64
At3g14530 GGPS3 ct ct b ( Okada et al., 2000) 34/52
At3g32040 GGPS, putatif ct 37/59
At2g47270 Protéine inconnue ct 30/53
À3g18420 Protéine inconnue ct 36/53
At3g22310 ARN hélicase (mt) At3g22330 ARN hélicase mont mt b (Millar et al., 2001) 66/83
À3g22300 40S protéine ribosomique S10 mont mt a (Wischmann et Schuster, 1995) 51/68
À3g27620 Oxydase alternative 1c mont mt a ( Saisho et al., 1997) 50/66
À1g60950 Précurseur de ferrédoxine mont ct b ( Peltier et al., 2000) 45/64
À1g10960 Précurseur de ferrédoxine ct ct b ( Peltier et al., 2000)
À5g38430 Rubisco petite sous-unité 1b ct ct b ( Peltier et al., 2000)
At3g23830 Protéine de liaison à l'ARN (mt) At4g13850 AtGRP2-like mont mt b ( Kruft et al., 2001) 72/81
At5g47320 40S protéine ribosomique S19 mont mt a ( Sanchez et al., 1996) 66/72
À5g49210 Protéine inconnue mont 58/67
À5g61030 Liaison à l'ARN mont J.L. Heazlewood, A. Gout, J.M. Whelan, D.A. Day, et A.H. Millar, données non publiées b 36/53
At5g66660 At14a-like ct 35/48

Localisation confirmée par des données expérimentales.

Localisation confirmée par les données protéomiques.

ct, chloroplaste mt, mitochondries Rubisco, ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygénase.

Un score de consolidation génétique standardisé a été obtenu pour chaque chromosome ainsi que le score de consolidation maximum. Un score de consolidation, Z c, pour le chromosome c a été défini comme Z c = |m cm c|/s c, où m c est le nombre de gènes uniques de maintenance du génome organellaire présents sur le chromosome c, m c est le nombre moyen de gènes uniques de maintien du génome organellaire présents sur le chromosome c sur les 10 000 échantillons de permutation, et s c est l'écart type du nombre de gènes uniques de maintien du génome organellaire présents sur le chromosome c sur les 10 000 échantillons de permutation. Le score maximum de consolidation, Z max, à travers les cinq chromosomes a été défini comme Z max = max c|Z c|. Les valeurs P ont ensuite été estimées comme la proportion de fois où les scores de consolidation de l'échantillon de permutation étaient supérieurs ou égaux au score de consolidation observé. Le test de consolidation globale des gènes et le test de consolidation spécifique au chromosome III ont tous deux soutenu l'hypothèse d'un regroupement de gènes (P < 0,0001). Ces données sont présentées dans le tableau 2

Test statistique de regroupement de gènes pour les gènes impliqués dans les fonctions de maintenance de l'ADN et de l'ARN organellaires

. . Gènes uniques de maintien de l'ADN et de l'ARN . . . . .
Chromosome. Nombre total de gènes . Nombre observé (m c) . Nombre moyen (m c) . Écart-type (s c) . Score de consolidation (Z c) . Valeur P estimée .
je 219 13 17.5 2.9 −1.6 0.0862
II 180 9 14.9 2.8 −2.1 0.0364
III 148 26 12.9 2.7 4.9 0.0000
IV 173 7 14.5 2.8 −2.7 0.0093
V 71 13 6.6 2.2 2.9 0.0000
Score de consolidation maximal (Z max) 4.9 0.0000
. . Gènes uniques de maintien de l'ADN et de l'ARN . . . . .
Chromosome. Nombre total de gènes . Nombre observé (m c) . Nombre moyen (m c) . Écart-type (s c) . Score de consolidation (Z c) . Valeur P estimée .
je 219 13 17.5 2.9 −1.6 0.0862
II 180 9 14.9 2.8 −2.1 0.0364
III 148 26 12.9 2.7 4.9 0.0000
IV 173 7 14.5 2.8 −2.7 0.0093
V 71 13 6.6 2.2 2.9 0.0000
Score de consolidation maximal (Z max) 4.9 0.0000

Test statistique de regroupement de gènes pour les gènes impliqués dans les fonctions de maintenance de l'ADN et de l'ARN organellaires

. . Gènes uniques de maintien de l'ADN et de l'ARN . . . . .
Chromosome. Nombre total de gènes . Nombre observé (m c) . Nombre moyen (m c) . Écart-type (s c) . Score de consolidation (Z c) . Valeur P estimée .
je 219 13 17.5 2.9 −1.6 0.0862
II 180 9 14.9 2.8 −2.1 0.0364
III 148 26 12.9 2.7 4.9 0.0000
IV 173 7 14.5 2.8 −2.7 0.0093
V 71 13 6.6 2.2 2.9 0.0000
Score de consolidation maximal (Z max) 4.9 0.0000
. . Gènes uniques de maintien de l'ADN et de l'ARN . . . . .
Chromosome. Nombre total de gènes . Nombre observé (m c) . Nombre moyen (m c) . Écart-type (s c) . Score de consolidation (Z c) . Valeur P estimée .
je 219 13 17.5 2.9 −1.6 0.0862
II 180 9 14.9 2.8 −2.1 0.0364
III 148 26 12.9 2.7 4.9 0.0000
IV 173 7 14.5 2.8 −2.7 0.0093
V 71 13 6.6 2.2 2.9 0.0000
Score de consolidation maximal (Z max) 4.9 0.0000

Les modèles de duplication génomique suggèrent une sélection pour l'arrangement actuel et les substitutions interorganellaires

Duplications de gènes d'Arabidopsis impliquant l'intervalle riche en gènes d'organelles du chromosome III.

(UNE) Duplications interchromosomiques et intrachromosomiques étendues impliquant des gènes sur le chromosome III. Les membres des grandes familles de gènes ont été exclus de la figure. Les gènes impliqués dans le métabolisme de l'ADN (rouge), le métabolisme de l'ARN (bleu) et la réparation des mésappariements (vert) sont désignés. Le ciblage prévu est indiqué par m (mitochondrial) ou cp (chloroplaste), et les astérisques indiquent des prédictions de cible ambiguës. Les régions génomiques dupliquées, telles que décrites par Blanc et al. (2000), sont indiqués par des bandes de même couleur.

(B) Alignement du gène homologue du chromosome I du riz avec le chromosome III d'Arabidopsis. Des gènes organellaires présentant une homologie de séquence ont été identifiés et alignés sur le chromosome I du riz et le chromosome III d'Arabidopsis pour évaluer la conservation de l'ordre des gènes. cM, centimorgan.

Duplications de gènes d'Arabidopsis impliquant l'intervalle riche en gènes d'organelles du chromosome III.

(UNE) Duplications interchromosomiques et intrachromosomiques étendues impliquant des gènes sur le chromosome III. Les membres des grandes familles de gènes ont été exclus de la figure. Les gènes impliqués dans le métabolisme de l'ADN (rouge), le métabolisme de l'ARN (bleu) et la réparation des mésappariements (vert) sont désignés. Le ciblage prévu est indiqué par m (mitochondrial) ou cp (chloroplaste), et les astérisques indiquent des prédictions de cible ambiguës. Les régions génomiques dupliquées, telles que décrites par Blanc et al. (2000), sont indiqués par des bandes de même couleur.

(B) Alignement du gène homologue du chromosome I du riz avec le chromosome III d'Arabidopsis. Des gènes organellaires présentant une homologie de séquence ont été identifiés et alignés sur le chromosome I du riz et le chromosome III d'Arabidopsis pour évaluer la conservation de l'ordre des gènes. cM, centimorgan.

Comparaison des séquences de deux gènes d'Arabidopsis prédits pour coder des protéines de type SSB.

(UNE) Alignement de séquences de type SSB. Les portions N-terminales des séquences, qui codent pour la préséquence de ciblage des mitochondries, ont été tronquées avant l'alignement à l'aide de CLUSTAL X. Les résidus identiques sont représentés par contraste inversé et les résidus similaires avec ombrage, le gris foncé indiquant un bloc de gris similaire et gris clair faiblement résidus d'acides aminés similaires. Dans l'intérêt de l'espace, seule une partie des gènes identifiés est représentée.

(B) L'arbre phylogénétique développé à partir de séquences de type SSB révèle deux formes végétales du gène. L'arbre phylogénétique a été construit selon la méthode NJ ( Saito et Nei, 1987) à partir d'une matrice de distance calculée à l'aide du programme PROTDIST du progiciel PHYLIP version 3.6(α3) ( Felsenstein, 2002). La confiance statistique estimée a été générée à partir de 100 ensembles de données bootstrap à l'aide du programme SEQBOOT, et l'arbre de consensus a été généré à l'aide du programme CONSENSE du progiciel PHYLIP ( Felsenstein, 2002). Les séquences EST ont été dérivées des recherches BLAST. Deux EST distinctes ont été identifiées pour presque toutes les espèces végétales étudiées, fournissant des preuves de BLU duplication de gènes.

Comparaison des séquences de deux gènes d'Arabidopsis prédits pour coder des protéines de type SSB.

(UNE) Alignement de séquences de type SSB. Les portions N-terminales des séquences, qui codent pour la préséquence de ciblage des mitochondries, ont été tronquées avant l'alignement à l'aide de CLUSTAL X. Les résidus identiques sont représentés par contraste inversé et les résidus similaires avec ombrage, le gris foncé indiquant un bloc de gris similaire et gris clair faiblement résidus d'acides aminés similaires. Dans l'intérêt de l'espace, seule une partie des gènes identifiés est représentée.

(B) L'arbre phylogénétique développé à partir de séquences de type SSB révèle deux formes végétales du gène. L'arbre phylogénétique a été construit selon la méthode NJ ( Saito et Nei, 1987) à partir d'une matrice de distance calculée à l'aide du programme PROTDIST du progiciel PHYLIP version 3.6(α3) ( Felsenstein, 2002). La confiance statistique estimée a été générée à partir de 100 ensembles de données bootstrap à l'aide du programme SEQBOOT, et l'arbre de consensus a été généré à l'aide du programme CONSENSE du progiciel PHYLIP ( Felsenstein, 2002). Les séquences EST ont été dérivées des recherches BLAST. Deux EST distinctes ont été identifiées pour presque toutes les espèces végétales étudiées, fournissant des preuves de BLU duplication de gènes.

Un second sort des duplications semble impliquer une capacité accrue de ciblage des protéines. Dans plusieurs cas, les duplications de gènes entraînent des protéines censées cibler les mitochondries, les plastes ou les deux organites de manière double (Figure 1). Ces données, combinées aux caractéristiques de ciblage observées des homologues de Rickettsia identifiés (voir les données supplémentaires en ligne [http://psiweb.unl.edu/mackenzie/table2a.html et http://psiweb.unl.edu/mackenzie/table2b. html]), suggèrent que l'échange de composants mitochondriaux et plastidiques pour le maintien de l'ADN a été étendu. Nous avons généralement utilisé trois programmes informatiques conçus pour prédire le ciblage des protéines dans la cellule végétale (voir Méthodes). Il n'est pas possible de conclure définitivement à la capacité de ciblage d'une protéine par des programmes informatiques de prédiction. Cependant, une bonne correspondance est généralement trouvée entre les prédictions assistées par ordinateur et les observations in vivo pour les protéines pour lesquelles une correspondance est observée entre les programmes de prédiction (I. Small, communication personnelle A. Lyznik, A. Elo et S. Mackenzie, données non publiées) .

Preuve de la coévolution des mitochondries et des plastes pour les fonctions du métabolisme de l'ADN

Nos observations suggèrent que la duplication de gènes impliqués dans la maintenance de l'ADN et de l'ARN organellaire peut avoir facilité la spécialisation fonctionnelle et la coévolution organellaire. Compte tenu de la prédiction du ciblage mitochondrial et plastidial des produits géniques dans l'intervalle du chromosome III, nous avons étudié le sort du ciblage des informations de préséquence dans l'évolution des gènes impliqués dans le métabolisme de l'ADN et de l'ARN mitochondriaux. D'autres groupes ont montré que le transfert de gènes organellaires vers le noyau doit s'accompagner de l'acquisition d'informations de ciblage des protéines mitochondriales ou plastidiennes pour permettre au gène de devenir fonctionnel (revue par Martin et Herrmann, 1998). Cette information de ciblage peut apparemment être acquise par recombinaison nucléaire intergénique.

Les recherches d'homologie de séquence d'acides aminés ont révélé que, dans plusieurs cas, certains gènes dans l'intervalle du chromosome III partagent une identité de préséquence de protéine avec des protéines de ciblage d'organites fonctionnellement non apparentées, comme indiqué dans le tableau 3. Les préséquences putatives ont été recherchées à l'aide de BLAST (Basic Local Alignment Search Tool) par rapport à la base de données Arabidopsis. Les courtes séquences d'acides aminés utilisées dans ces recherches ont donné des valeurs e relativement élevées. Pour identifier les préséquences homologues, les critères suivants ont été utilisés. La preuve de l'échange de préséquences impliquait des valeurs e de <1.0 pour deux séquences situées aux extrémités N immédiates des protéines, démontrant la capacité de ciblage des organites. Plusieurs séquences homologues avec une similarité significative et de faibles valeurs e ont été exclues par leur localisation autre qu'à l'extrémité N terminale. Pour cette raison, il est possible que nous ayons manqué ces exemples d'échange de préséquence qui impliquent un brassage d'exons.

Preuve du ciblage de l'échange de préséquences au cours de l'évolution des gènes mitochondriaux dans l'intervalle riche en gènes organellaires du chromosome III chez Arabidopsis.

(UNE) Alignement de séquences d'acides aminés des protéines d'Arabidopsis partageant une séquence d'acides aminés N-terminale commune avec la protéine de type ADN polymérase (At3g20540), la protéine de type ARN hélicase (At3g22310) ou la protéine de liaison à l'ARN (At3g28830). Les résidus identiques sont représentés par contraste inverse et les résidus similaires avec ombrage, le gris foncé indiquant un bloc de résidus d'acides aminés similaires et gris clair faiblement similaires.

(B) La préséquence mitochondriale prédite de l'hélicase à ARN (At3g22310 souligné) a été utilisée dans une recherche BLAST pour identifier des séquences homologues dans la base de données. Les trois hits les plus significatifs ont été obtenus pour les préséquences mitochondriales de trois loci voisins dans le même intervalle chromosomique, avec des identités d'acides aminés allant de 50 à 66%.

Preuve du ciblage de l'échange de préséquences au cours de l'évolution des gènes mitochondriaux dans l'intervalle riche en gènes organellaires du chromosome III chez Arabidopsis.

(UNE) Alignement de séquences d'acides aminés des protéines d'Arabidopsis partageant une séquence d'acides aminés N-terminale commune avec la protéine de type ADN polymérase (At3g20540), la protéine de type ARN hélicase (At3g22310) ou la protéine de liaison à l'ARN (At3g28830). Les résidus identiques sont représentés par contraste inversé et les résidus similaires avec ombrage, le gris foncé indiquant un bloc de résidus d'acides aminés similaires et gris clair faiblement similaires.

(B) La préséquence mitochondriale prédite de l'hélicase à ARN (At3g22310 souligné) a été utilisée dans une recherche BLAST pour identifier des séquences homologues dans la base de données. Les trois hits les plus significatifs ont été obtenus pour les préséquences mitochondriales de trois loci voisins dans le même intervalle chromosomique, avec des identités d'acides aminés allant de 50 à 66%.

Ciblage organellaire d'une ADN polymérase -like putative.

(UNE) L'alignement des séquences d'acides aminés révèle des motifs conservés dans les domaines d'exonucléase et de polymérase de l'ADN polymérase de type Pol1 dans les versions des chromosomes I et III des gènes d'Arabidopsis. L'alignement présenté ici intègre des données tirées directement de Lewis et al. (1996) pour comparaison.

(B) Le bombardement de cellules foliaires d'Arabidopsis a été utilisé pour tester le ciblage organellaire des produits géniques putatifs de type ADN polymérase I codés sur le chromosome III (AtPol??1 At3g20540) et le chromosome I (AtPol??2 At1g50840). Les plastes sont indiqués en rouge en raison de l'autofluorescence. Amélioré GFP a été utilisé comme gène rapporteur. Bien que le produit de AtPol??2 semblait cibler les plastes, le produit de AtPol??1 visait à la fois les plastes et les mitochondries (la flèche blanche indique les mitochondries et les flèches vertes indiquent les plastes).

Ciblage organellaire d'une ADN polymérase -like putative.

(UNE) L'alignement des séquences d'acides aminés révèle des motifs conservés dans les domaines d'exonucléase et de polymérase de l'ADN polymérase de type Pol1 dans les versions des chromosomes I et III des gènes d'Arabidopsis. L'alignement présenté ici intègre des données tirées directement de Lewis et al. (1996) pour comparaison.

(B) Le bombardement de cellules foliaires d'Arabidopsis a été utilisé pour tester le ciblage organellaire des produits géniques putatifs de type ADN polymérase I codés sur le chromosome III (AtPol??1 At3g20540) et le chromosome I (AtPol??2 At1g50840). Les plastes sont indiqués en rouge en raison de l'autofluorescence. Amélioré GFP a été utilisé comme gène rapporteur. Bien que le produit de AtPol??2 semblait cibler les plastes, le produit de AtPol??1 visait à la fois les plastes et les mitochondries (la flèche blanche indique les mitochondries et les flèches vertes indiquent les plastes).

Les deux loci partagent 80 % d'identité de séquence d'ADN et 66 % d'identité d'acides aminés, divergeant le plus dans la région 5' des gènes (données non présentées). La protéine codée sur le chromosome III devait cibler les mitochondries (valeur MitoProt de 0,80) ou double cible (valeurs Predotar de mt [mitochondries] 0,78 et cp [chloroplaste] 0,64 Valeurs TargetP de mt 0,74 et cp 0,59). La version du chromosome I devait cibler les mitochondries (valeur MitoProt de 0,90) ou le chloroplaste (valeur Predotar de 0,96, valeur TargetP de 0,93). Nous avons étudié les propriétés de ciblage in vivo des deux gènes en développant des constructions géniques qui fusionnent les informations de préséquence de ciblage prédites de l'un ou l'autre locus (763 pb pour le chromosome III ou 752 pb pour le chromosome I) à la PROTÉINE VERTE FLUORESCENTE (GFP) gène rapporteur. Les constructions génétiques ont été utilisées pour le bombardement de particules de tissus foliaires d'Arabidopsis.

L'analyse confocale a suggéré que le produit du chromosome I AtPol??2 (At1g50840) était ciblé sur le plaste, tandis que le chromosome III AtPol??1 (At3g20540) le produit du gène était doublement ciblé sur les mitochondries et le plaste (figure 4B). Le double ciblage d'au moins un produit génique serait cohérent avec les données biochimiques pour des activités similaires d'ADN polymérases mitochondriales et plastidiennes rapportées par Sakai (2001) et Kimura et al. (2002). La question de savoir si les deux formes enzymatiques peuvent réciproquement compenser la fonction est à l'étude.


Les références

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Berg, O.G. & amp Kurland, C.G. Mol. Biol. Évol. 17, 951–961 (2000).

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Schuster, W. et Brennicke, A. Annu. Rev. Plante Physiol. Plante Mol. Biol. 45, 61–78 ( 1994).

Cho, Y., Qiu, Y.-L, Kuhlman, P. & Palmer, J.D. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 95, 14244–14249 (1998).

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Kubo, N., Harada, K., Hirai, A. & Kadowaki, K.-i Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 96, 9207–9211 (1999).


Voir la vidéo: Akuutti Vaaralliset viljat, eroon vehnästä, 2014 03 23 (Juin 2022).


Commentaires:

  1. Fenrirg

    C'est dommage que je ne puisse pas parler maintenant - il n'y a pas de temps libre. Je reviendrai - j'exprimerai certainement mon opinion sur cette question.

  2. Law

    Cette information n'est pas vraie

  3. Kekus

    Doublement, il est compris comme ça

  4. Salton

    désolé c'est nettoyé



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