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2.15 : Introduction aux liaisons atomiques - Biologie

2.15 : Introduction aux liaisons atomiques - Biologie


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Ce que vous apprendrez à faire : classer différents types de liaisons atomiques

Lorsque les atomes se lient, ils créent des molécules : un atome de sodium se lie à un atome de chlore pour créer du sel (chlorure de sodium), deux atomes d'hydrogène se lient à un atome d'oxygène pour créer de l'eau (dioxyde d'hydrogène). Cependant, toutes les liaisons atomiques ne sont pas identiques ; en fait, le sel et l'eau sont créés avec deux types de liaisons très différentes (respectivement des liaisons covalentes ioniques et polaires).

Les différents types de liaisons (liaisons covalentes ioniques, polaires et covalentes non polaires) se comportent différemment et ces différences ont un impact sur les molécules qu'elles créent. Comprendre les types de liens qui créent les êtres vivants peut nous aider à comprendre ces êtres vivants eux-mêmes.


Liens atomiques

Une fois que la façon dont les atomes sont assemblés est comprise, la question de savoir comment ils interagissent les uns avec les autres peut être abordée, en particulier comment ils forment des liaisons pour créer des molécules et des matériaux macroscopiques. Les électrons externes des atomes peuvent former des liaisons de trois manières fondamentales :

La première voie donne lieu à ce qu'on appelle une liaison ionique. Considérons comme exemple un atome de sodium, qui a un électron dans son orbite la plus externe, s'approchant d'un atome de chlore, qui en a sept. Parce qu'il faut huit électrons pour remplir l'enveloppe la plus externe de ces atomes, l'atome de chlore peut être considéré comme manquant d'un électron. L'atome de sodium donne son électron de valence unique pour combler le trou dans la couche de chlore, formant un système de chlorure de sodium à un niveau d'énergie total inférieur.

Un atome qui a plus ou moins d'électrons en orbite que de protons dans son noyau s'appelle un ion. Une fois que l'électron de sa couche de valence a été transféré, il manquera un électron à l'atome de sodium, il aura donc une charge positive et deviendra un ion sodium. Simultanément, l'atome de chlore, ayant gagné un électron supplémentaire, prendra une charge négative et deviendra un ion chlore. La force électrique entre ces deux ions de charge opposée est attractive et les verrouille ensemble. Le composé de chlorure de sodium résultant est un cristal cubique, communément appelé sel de table ordinaire.

La deuxième stratégie de liaison énumérée ci-dessus est décrite par la mécanique quantique. Lorsque deux atomes se rapprochent l'un de l'autre, ils peuvent partager une paire d'électrons les plus externes (pensez aux atomes comme à un va-et-vient des électrons entre eux) pour former une liaison covalente. Les liaisons covalentes sont particulièrement courantes dans les matériaux organiques, où les molécules contiennent souvent de longues chaînes d'atomes de carbone (qui ont quatre électrons dans leurs couches de valence).

Enfin, dans certains matériaux, chaque atome cède un électron externe qui flotte alors librement. En substance, l'électron est partagé par tous les atomes du matériau. Les électrons forment une sorte de mer dans laquelle les ions positifs flottent comme des billes dans de la mélasse. C'est ce qu'on appelle la liaison métallique et, comme son nom l'indique, c'est ce qui maintient les métaux ensemble.

Il existe également des moyens pour les atomes et les molécules de se lier sans réellement échanger ou partager des électrons. Dans de nombreuses molécules, les forces internes sont telles que les électrons ont tendance à se regrouper à une extrémité de la molécule, laissant l'autre extrémité avec une charge positive. Dans l'ensemble, la molécule n'a pas de charge électrique nette, c'est juste que les charges positives et négatives se trouvent à des endroits différents. Par exemple, dans l'eau (H2O) les électrons ont tendance à passer la plupart de leur temps près de l'atome d'oxygène, laissant la région des atomes d'hydrogène avec une charge positive. Les molécules dont les charges sont ainsi disposées sont appelées molécules polaires. Un atome ou un ion s'approchant d'une molécule polaire par son côté négatif, par exemple, subira une force électrique négative plus forte que la force électrique positive plus éloignée. C'est pourquoi de nombreuses substances se dissolvent dans l'eau : la molécule d'eau polaire peut extraire des ions des matériaux en exerçant des forces électriques. Un cas particulier de forces polaires se produit dans ce qu'on appelle la liaison hydrogène. Dans de nombreuses situations, lorsque l'hydrogène forme une liaison covalente avec un autre atome, les électrons se déplacent vers cet atome et l'hydrogène acquiert une légère charge positive. L'hydrogène, à son tour, attire un autre atome, formant ainsi une sorte de pont entre les deux. De nombreuses molécules importantes, y compris l'ADN, dépendent des liaisons hydrogène pour leur structure.

Enfin, il existe un moyen pour qu'une liaison faible se forme entre deux atomes électriquement neutres. Le physicien néerlandais Johannes van der Waals a d'abord théorisé un mécanisme pour un tel lien en 1873, et il est maintenant connu sous le nom de forces de van der Waals. Lorsque deux atomes se rapprochent, leurs nuages ​​d'électrons exercent des forces de répulsion l'un sur l'autre, de sorte que les atomes se polarisent. Dans de telles situations, il est possible que l'attraction électrique entre le noyau d'un atome et les électrons de l'autre l'emporte sur les forces de répulsion entre les électrons et qu'une liaison faible se forme. Un exemple de cette force peut être vu dans la mine de crayon graphite ordinaire. Dans ce matériau, les atomes de carbone sont maintenus ensemble en feuilles par de fortes liaisons covalentes, mais les feuilles ne sont maintenues ensemble que par les forces de van der Waals. Lorsqu'un crayon est tracé sur du papier, les forces de van der Waals se brisent et des feuilles de carbone se détachent. C'est ce qui crée le trait de crayon foncé.


Les liaisons chimiques et leurs propriétés

Le concept de la liaison chimique est au cœur même de la chimie, c'est ce qui permet à une centaine d'éléments de former les plus de cinquante millions de substances chimiques connues qui composent notre monde physique. Avant d'entrer dans la théorie de la liaison chimique, nous devons définir de quoi nous parlons :
Exactement quoi est une liaison chimique ?
Et quelles propriétés observables pouvons-nous utiliser pour distinguer un type de lien d'un autre ? Il s'agit de la première des dix leçons qui vous aideront à vous familiariser avec les concepts fondamentaux de ce sujet très vaste.

Vous avez probablement appris il y a quelque temps que les liaisons chimiques sont ce qui maintient les atomes ensemble pour former les agrégats plus complexes que nous connaissons sous le nom de molécules et de solides étendus. Les chimistes parlent tout le temps des liaisons et en dessinent des images sous forme de lignes joignant les symboles des atomes. Les enseignants les identifient souvent comme les petits bâtons qui relient les sphères qui représentent les atomes dans un modèle moléculaire en plastique. Il n'est donc pas surprenant que nous ayons parfois tendance à considérer les liaisons chimiques comme des « choses ». Mais personne n'a jamais vu une liaison chimique, et il n'y a aucune raison de croire qu'ils existent vraiment en tant qu'objets physiques.

"Parfois, il me semble qu'un lien entre deux atomes est devenu si réel, si tangible, si amical, que je peux presque le voir. Alors je me réveille avec un petit choc, car une liaison chimique n'est pas une chose réelle. Ça n'existe pas. Personne n'en a jamais vu. Personne ne peut jamais. C'est le fruit de notre propre imagination."

CALIFORNIE. Coulson (1910-1974) était un chimiste théoricien anglais qui a joué un rôle central dans le développement des théories quantiques de la liaison chimique.

Il est probablement plus utile de considérer une liaison chimique comme une effet qui amène certains atomes à se réunir pour former des structures durables qui ont des propriétés physiques et chimiques uniques.

Ainsi, bien que la "liaison chimique" (en tant qu'objet physique) ne soit rien de plus qu'une fiction commode, une liaison chimique, qui conduit à la quasi-infinité des substances (31 millions à la mi-2007), est au cœur même de la chimie.

Les forces qui maintiennent ensemble les atomes liés sont essentiellement les mêmes types d'attractions électrostatiques qui lient les électrons d'un atome à son noyau chargé positivement.

C'est le fait le plus important sur la liaison chimique que vous devez savoir, mais ce n'est pas en soi une liaison réalisable car elle ne décrit pas les conditions dans lesquelles la liaison se produit, ni ne fait de prédictions utiles sur les propriétés des atomes liés.

Notre point de vue sur ce qui constitue une liaison chimique évolue encore, selon un article de 2007 dans Nouvelles de la chimie et de l'ingénierie(85 37-40). Ce "buckyball-and-mitt" synthétisé en 2007 par Andrzej Sygula en est un bon exemple. Le buckyball C60 réside dans le C60H28"buckybowl". Il n'y a pas de "liaison chimique" traditionnelle entre la balle et le mit!

image de C&EN 85 (13) 2008

La plupart des gens pensent que les molécules sont les particules résultant de la fusion d'atomes d'une manière ou d'une autre. Cela donne une image générale, mais une définition un peu meilleure que nous utiliserons dans ces leçons est

Une définition plus restrictive fait la distinction entre une molécule "vraie" qui existe en tant que particule indépendante et une qui ne peut être représentée que par sa formule la plus simple. Méthane, CH4, est un exemple du premier, tandis que le chlorure de sodium, qui ne contient pas d'unités discrètes de NaCl, est le solide étendu le plus connu. Mais parce que nous voulons examiner la liaison chimique de la manière la plus générale, nous éviterons de faire cette distinction ici, sauf dans quelques cas particuliers. Afin de mettre l'accent sur cette définition d'"agrégat d'atomes", nous utiliserons souvent des termes tels que "espèces chimiques" et "structures" à la place de "molécules" dans cette leçon.

La définition écrite ci-dessus est une opérationnel c'est-à-dire que cela dépend de notre capacité à observer et à mesurer les propriétés de la molécule. Clairement, cela signifie que la molécule doit conserver son identité pendant une période de temps suffisamment longue pour effectuer ces observations. Pour la plupart des molécules d'intérêt chimique, cela ne présente aucune difficulté. Mais il arrive que certaines structures pour lesquelles nous pouvons écrire des formules, comme He2, ont des durées de vie si brèves qu'aucune propriété significative n'a été observée. Donc, dans une certaine mesure, ce que nous considérons comme une molécule dépend de la technologie que nous utilisons pour les observer, et cela changera nécessairement avec le temps.

Structurez, structurez, structurez !

Et quelles sont ces propriétés qui caractérisent un type particulier de molécule et le distinguent des autres ? Tout comme l'immobilier est valorisé par "l'emplacement, l'emplacement, l'emplacement", l'identité d'une espèce chimique est définie par son . Dans son sens le plus fondamental, la structure d'une molécule est spécifiée par l'identité de ses atomes constitutifs et la séquence dans laquelle ils sont liés, c'est-à-dire par le . Ceci, à son tour, définit le &mdash la relation spatiale entre les atomes liés.

L'importance de la connectivité de liaison est bien illustrée par les structures des deux composés éthanol et éther diméthylique, qui ont tous deux la formule la plus simple C2H6O. Le formules structurelles révèlent les connectivités très différentes de ces deux molécules dont les propriétés physiques et chimiques sont assez différentes :

La définition précise de l'énergie de liaison est décrite dans une autre leçon et n'est pas importante ici. Pour le moment, il suffit de savoir que dans toute structure stable, l'énergie potentielle de ses atomes est inférieure à celle des atomes isolés individuels. Ainsi la formation de méthane à partir de ses atomes gazeux (une réaction qui ne peut être observée dans des conditions ordinaires mais dont l'énergétique est connue à partir de preuves indirectes)

s'accompagne d'un dégagement de chaleur, et est donc un exothermique traiter. La quantité de chaleur dégagée est liée à la stabilité de la molécule. Plus la quantité d'énergie libérée est petite, plus la molécule peut facilement absorber l'énergie thermique de l'environnement, entraînant la réaction ci-dessus en sens inverse et conduisant à la décomposition de la molécule. Une molécule hautement stable telle que le méthane doit être soumise à des températures de plus de 1000°C pour qu'une décomposition significative se produise. Mais la molécule de gaz noble KrF2 est si faiblement lié qu'il se décompose même à 0°C, et la structure He2 n'a jamais été observé. Si un arrangement particulier d'atomes est trop instable pour révéler ses propriétés à n'importe quelle température réalisable, alors il ne peut pas être appelé molécule.

Il existe de nombreuses molécules qui sont suffisamment stables énergétiquement pour répondre au critère ci-dessus, mais dont la durée de vie est trop courte pour rendre leur observation possible. La molécule CH3, méthyle, est un bon exemple : il peut être formé par décharge électrique dans le CH gazeux4, mais il est si réactif qu'il se combine avec presque toutes les molécules qu'il heurte (même un autre CH3) en quelques collisions. Ce n'est qu'avec le développement des méthodes spectroscopiques (dans lesquelles une molécule est caractérisée par les longueurs d'onde de la lumière qu'elle absorbe ou émet) que le méthyle a été reconnu comme une molécule stable quoique sans vergogne de promiscuité qui est un intermédiaire important dans de nombreux processus chimiques allant des flammes à la chimie atmosphérique.

Les espèces chimiques sont traditionnellement représentées par telles que celles de l'acide phosphorique, H3Bon de commande4, que nous montrons ici. Les lignes, bien sûr, représentent les "liaisons chimiques" de la molécule.
Plus important encore, la formule structurelle d'une molécule définit son , comme cela a été illustré dans la comparaison de l'éthanol et de l'éther diméthylique présentée dans la section précédente.

Une limitation de ces formules est qu'elles sont dessinées sur une surface bidimensionnelle, alors que la plupart des molécules ont une forme tridimensionnelle.

Les lignes en forme de coin dans la formule structurelle à droite sont un moyen d'indiquer quelles liaisons s'étendent au-dessus ou au-dessous du plan d'observation, fournissant une sorte de vue pseudo-3D. Vous serez probablement épargné d'avoir à apprendre cette convention jusqu'à ce que vous vous initiiez à la chimie organique.

Les modèles tridimensionnels (que ce soit de vrais plastiques ou des images qui intègrent la perspective et l'ombrage) en révèlent beaucoup plus sur la structure d'une molécule. Les rendus à billes et à remplissage d'espace sont largement utilisés, mais chacun a ses limites, comme le montrent les exemples suivants qui comparent différentes manières de représenter les structures des deux mêmes molécules :

Des formules structurelles simples en deux dimensions montrent la connectivité de la molécule, mais rien de plus.

&uarr Cette formule structurelle simple du méthane, CH4, projette sa structure en 3 dimensions sur une surface 2D.

&uarr La formule structurelle de l'acide ascorbique (vitamine C) est généralement renforcée par des liaisons en forme de coin pour montrer qu'elles s'étendent au-dessus du plan du papier ou de l'écran.

Les modèles à billes et à bâtonnets montrent des vues en 3 dimensions des "liaisons chimiques" et de leur géométrie. bien qu'avec les atomes individuels séparés de manière irréaliste.

Cette image exprime correctement la coordination tétraédrique des quatre liaisons CH.

Les modèles de remplissage d'espace n'essaient pas de représenter les liaisons, mais montrent les tailles relatives des atomes et la forme générale de la molécule, au détriment de la dissimulation de certains atomes.


Notez comment cela montre CH4 être à peu près sphérique.

Enfin, on en voit un ! En 2009, des scientifiques d'IBM en Suisse ont réussi à imager une vraie molécule, en utilisant une technique connue sous le nom de microscopie à force atomique dans laquelle une sonde métallique fine en atomes est dessinée très légèrement au-dessus de la surface d'une molécule de pentacène immobilisée refroidie à presque zéro absolu. . Afin d'améliorer la qualité de l'image, une molécule de monoxyde de carbone a été placée à l'extrémité de la sonde.

L'image produite par la sonde AFM est montrée tout en bas. Ce qui est réellement imagé est la surface des nuages ​​d'électrons de la molécule, qui se compose de cinq anneaux hexagonaux fusionnés d'atomes de carbone avec des hydrogènes à sa périphérie. Les minuscules bosses qui correspondent à ces atomes d'hydrogène attestent de la résolution remarquable de cette expérience.

L'article original a été publié dans Science magazine voir ici pour un compte rendu compréhensible de ce travail historique.

Le but de rendre une structure moléculaire d'une manière particulière n'est pas d'atteindre le "réalisme" (quel qu'il soit), mais plutôt de transmettre des informations utiles d'une certaine sorte. Les logiciels de rendu informatiques modernes tirent leurs données de base de divers types de bases de données structurelles standard qui sont compilées soit à partir de données expérimentales de diffusion des rayons X, soit calculées à partir de la théorie.


[image]

Exemple : Caféine

Caféine formule moléculaire, C8H10N4O2, nous indique sa composition, mais ne donne aucune information sur la façon dont ses 24 atomes sont connectés, et donc en quoi il diffère d'un certain nombre d'autres composés ayant la même formule. Afin de révéler sa connectivité, nous utilisons son .

Bien que la structure à droite ne ressemble pas à
celui sur la tasse, leurs connectivités sont identiques,
donc les deux structures sont équivalentes. A titre d'exercice,
voir si vous êtes en mesure de le confirmer.

Pour la plupart des produits chimiques "ordinaires", la formule structurelle est tout ce dont nous avons besoin. Supposons, cependant, que vous souhaitiez mieux comprendre comment la caféine exerce son effet stimulant sur le corps. Comme de nombreux médicaments, la caféine se lie à des sites spécifiques sur les protéines. L'efficacité de cette liaison dépend généralement à la fois de la forme du médicament et de la manière dont la charge électrique est répartie sur cette forme.

Dans ce contexte, il est important de comprendre que la "surface" externe d'une molécule est définie par le voile de charge négative qui prend naissance dans les électrons de valence des atomes mais qui tend à s'étendre sur l'ensemble de la molécule à une distance qui peut affecter de manière significative avec les molécules voisines.

Pour cela, on emploie un mélange d'intuition chimique et de modélisation moléculaire logiciel informatique pour générer une image telle que celle montrée ici.

Dans cette représentation de la caféine, les atomes sont codés par couleur : blanc=H, rouge=O, bleu clair=C, bleu foncé=N.

Exemple : saccharose

Le saccharose & mdash ordinaire "sucre" — se trouve naturellement dans les fruits et légumes, ainsi que dans la cuisine de tout le monde et dans trop d'aliments et de boissons. Sa formule structurelle montre qu'il s'agit en réalité d'un "double sucre" (un disaccharide) dans laquelle deux monosaccharides, glucose et fructose, sont réunis.

La forme globale et la distribution de la charge électrique à la surface lui permettent de se lier aux récepteurs de douceur sur la langue, et - plus important encore à l'enzyme qui catalyse la réaction d'hydrolyse qui décompose le saccharose en ses deux composants monosaccharides, libérant le glucose qui alimente les cellules de notre corps.

Connaître les propriétés des surfaces moléculaires est d'une importance vitale pour comprendre tout processus qui dépend du fait qu'une molécule reste en contact physique avec une autre. Catalyse est un exemple, mais l'un des principaux intérêts à l'heure actuelle est signalisation biologique, dans laquelle une molécule relativement petite se lie ou "s'arrime" à un site récepteur sur un site beaucoup plus gros, souvent une protéine.Un logiciel de modélisation moléculaire sophistiqué tel que celui qui a été utilisé pour produire ces images est maintenant un outil majeur dans de nombreux domaines de la recherche en biologie.
[Images : gauche, droite]

Visualisation très grosses molécules tels que les glucides et les protéines qui peuvent contenir des dizaines de milliers d'atomes présente des problèmes évidents. La technique habituelle consiste à simplifier des parties de la molécule, représentant les principaux types d'unités structurelles étendues par des formes telles que des rubans ou des tubes qui sont tordus ou pliés pour se rapprocher de leurs conformations. Ceux-ci sont ensuite rassemblés pour révéler les relations géométriques des différentes unités au sein de la structure globale. Les atomes individuels, s'ils sont représentés, sont limités à ceux présentant un intérêt particulier.


Nétropsine est un antibiotique naturel qui se lie à des sites spécifiques de l'ADN. La nétropsine elle-même est rendue sous la forme d'un modèle en forme de boule et de bâton avec une surface moléculaire étendue. Les « attachements » semblables à des étiquettes sur la chaîne d'ADN double brin plus colorée représentent des molécules de sucre et des bases nucléotidiques. [la source]

Certaines de ces images peuvent constituer des créations artistiques à part entière. Cela semble être particulièrement vrai pour ceux qui rendent des aspects particuliers des surfaces moléculaires. Les deux sur la gauche ci-dessous pourraient bien être confondus avec des peintures de Jean Miróacute et Salvador Dalíacute, respectivement.


Cette créature faisant sa descente gracieuse illustre certaines des formes topologiques impliquées dans les problèmes de surface moléculaire. Cette image et celle de gauche sont reproduites ici avec l'aimable autorisation du professeur Sanner.


Tel un insecte pris dans une toile d'araignée, cet envahisseur extraterrestre nommé Hème se bat pour s'extirper de la globine dans lequel il est piégé.

L'étude des propriétés de surface des grosses molécules est cruciale pour comprendre comment les protéines, les glucides et l'ADN interagissent avec les molécules plus petites, en particulier celles impliquées dans le transport des ions et des petites molécules à travers les membranes cellulaires, le comportement du système immunitaire et les processus de transduction de signaux tels que le "l'activation" des gènes.

Voir ici pour des liens vers une grande variété de sources relatives à la visualisation et à la modélisation moléculaire.

Lorsque nous parlons des propriétés d'une liaison chimique particulière, nous discutons en réalité de la relation entre deux atomes adjacents qui font partie de la molécule. Diatomique les molécules sont bien sûr les plus faciles à étudier, et les informations que nous en tirons nous aident à interpréter divers types d'expériences que nous réalisons sur des molécules plus complexes.

Il est important de garder à l'esprit que les propriétés exactes d'un type spécifique de liaison seront déterminées en partie par la nature des autres liaisons de la molécule. Par conséquent, l'énergie et la longueur de la liaison C–H dépendront quelque peu de l'autre les atomes sont reliés à l'atome de carbone. De même, la longueur de la liaison C-H peut varier jusqu'à 4 pour cent entre différentes molécules. Pour cette raison, les valeurs répertoriées dans les tableaux d'énergie de liaison et de longueur de liaison sont généralement des moyennes prises sur une variété de composés contenant une paire d'atomes spécifique.

Dans certains cas, tels que C—O et C—C, les variations peuvent être beaucoup plus importantes, approchant 20 %. Dans ces cas, les valeurs tombent dans des groupes que nous interprétons comme représentatifs des valeurs uniques et plusieurs liaisons : doubles et triples.

L'énergie d'un système de deux atomes dépend de la distance qui les sépare. À de grandes distances, l'énergie est nulle, ce qui signifie qu'il n'y a pas d'interaction. À des distances de plusieurs diamètres atomiques, les forces d'attraction dominent, tandis qu'à des approches très proches, la force est répulsive, provoquant une augmentation de l'énergie. Les effets attractifs et répulsifs sont équilibrés au point minimum de la courbe. Les tracés qui illustrent cette relation sont connus sous le nom de , et ils sont très utiles pour définir certaines propriétés d'une liaison chimique.

La distance internucléaire à laquelle le minimum d'énergie potentielle se produit définit la longueur de liaison. Ceci est plus correctement connu sous le nom de équilibre longueur de la liaison, car le mouvement thermique fait vibrer les deux atomes sur cette distance. En général, plus la liaison est forte, plus la longueur de liaison sera petite.

Les forces attractives opèrent entre tous les atomes, mais à moins que le minimum d'énergie potentielle soit au moins de l'ordre de RT, les deux atomes ne pourront pas résister à l'influence perturbatrice de l'énergie thermique assez longtemps pour aboutir à une molécule identifiable. On peut donc dire qu'il existe une liaison chimique entre les deux atomes de H2. La faible attraction entre les atomes d'argon ne permet pas à Ar2 exister en tant que molécule, mais il donne lieu à la qui maintient les atomes d'argon ensemble sous ses formes liquide et solide.

Énergie potentielle et énergie cinétique La théorie quantique nous dit qu'un électron dans un atome possède K aussi bien que P, donc l'énergie totale E est toujours la somme des deux : E = P + K. La relation entre eux est étonnamment simple : K = ל.5 P. Cela signifie que lorsqu'une liaison chimique se forme (un processus exothermique avec &DeltaE < 0), la diminution de l'énergie potentielle s'accompagne d'une augmentation de l'énergie cinétique (incarnée dans la quantité de mouvement des électrons de liaison), mais l'amplitude de ce dernier changement n'est que moitié moindre, de sorte que le changement d'énergie potentielle domine toujours . Le –&DeltaE a la moitié de l'amplitude de la chute de l'énergie potentielle.

Comment les énergies de liaison sont mesurées

Les énergies de liaison sont généralement déterminées indirectement à partir de données thermodynamiques, mais il existe deux principales méthodes expérimentales pour les mesurer directement :

1. Le méthode thermochimique directe consiste à séparer les deux atomes par une décharge électrique ou par un autre moyen, puis à mesurer la chaleur dégagée lorsqu'ils se recombinent. Ainsi, l'énergie de la liaison simple C—C peut être estimée à partir de la chaleur de la réaction de recombinaison entre les radicaux méthyle, produisant de l'éthane :

Bien que cette méthode soit simple dans son principe, elle n'est pas facile à mettre en œuvre expérimentalement. Les composants hautement réactifs doivent être préparés avec une pureté élevée et dans un courant de gaz en mouvement.

2. Le méthode spectroscopique est basé sur le principe que l'absorption de la lumière dont la longueur d'onde correspond à l'énergie de liaison conduira souvent à la rupture de la liaison et à la dissociation de la molécule. Pour certaines liaisons, cette lumière tombe dans les régions verte et bleue du spectre, mais pour la plupart des liaisons, la lumière ultraviolette est requise. L'expérience est réalisée en observant l'absorption de la lumière par la substance étudiée au fur et à mesure que la longueur d'onde diminue. Lorsque la longueur d'onde est suffisamment petite pour rompre la liaison, un changement caractéristique du schéma d'absorption est observé.

La spectroscopie est assez facile à réaliser et peut donner des résultats très précis, mais cette méthode n'est applicable qu'à un nombre relativement restreint de molécules simples. Le problème majeur est que la lumière doit d'abord être absorbé par la molécule, et relativement peu de molécules absorbent la lumière d'une longueur d'onde qui correspond à une énergie de liaison.

Des expériences menées sur des molécules diatomiques telles que l'O2 et CS donnent des valeurs non ambiguës d'énergie de liaison, mais pour des molécules plus complexes, il y a des complications. Par exemple, la chaleur dégagée dans le CH3 La réaction de combinaison écrite ci-dessus inclura également un petit composant qui représente les différences dans les énergies des liaisons C-H dans le méthyle et dans l'éthane. Ceux-ci peuvent être corrigés par des données expérimentales sur des réactions telles que

En rassemblant une grande quantité d'informations expérimentales de ce type, un ensemble cohérent d'énergies de liaison moyennes peut être obtenu (voir tableau ci-dessous). Les énergies des doubles liaisons sont supérieures à celles des liaisons simples et celles des triples liaisons sont encore plus élevées.

On peut souvent avoir une très bonne idée de la quantité de chaleur qui sera absorbée ou dégagée dans une réaction en trouvant simplement la différence entre les énergies de liaison totales contenues dans les réactifs et les produits. La force d'une liaison individuelle telle que O–H dépend dans une certaine mesure de son environnement dans une molécule (c'est-à-dire, dans cet exemple, de quel autre atome est connecté à l'atome d'oxygène), mais les tables d'énergies "moyennes" des divers les types de liaisons sont largement disponibles et peuvent fournir des estimations utiles de la quantité de chaleur absorbée ou libérée dans de nombreuses réactions chimiques.

Les unités d'énergie de liaison dans le tableau ci-dessus sont des kilojoules par mole.

À titre d'exemple, considérons la réaction du chlore avec le méthane pour produire du dichlorométhane et du chlorure d'hydrogène :

Dans cette réaction, deux liaisons C–Cl et deux liaisons H–Cl sont rompues, et deux nouvelles liaisons C–Cl et H–Cl sont formées. Le changement net associé à la réaction est

qui revient à 𤫀 kJ par mole de méthane, cela s'accorde assez bien avec la chaleur de réaction observée, qui est de 𤪺 kJ/mol.

La longueur d'une liaison chimique la distance entre les centres des deux atomes liés (le .) Les longueurs de liaison ont traditionnellement été exprimées en unités Ångstrom, mais les picomètres sont maintenant préférés (1Å = 10 -8 cm = 100 pm.) Les longueurs de liaison sont généralement dans la plage 1-2 Å ou 100-200 pm. Même si la liaison vibre, les longueurs de liaison d'équilibre peuvent être déterminées expérimentalement à ±1 pm.

Les longueurs de liaison dépendent principalement de la taille des atomes, et secondairement de la force des liaisons, les liaisons les plus fortes ayant tendance à être plus courtes. Les liaisons impliquant l'hydrogène peuvent être assez courtes La liaison la plus courte de toutes, H–H, n'est que de 74 pm. Les atomes à liaisons multiples sont plus proches les uns des autres que ceux à liaison simple, c'est un critère majeur pour déterminer expérimentalement la multiplicité d'un lien. Cette tendance est clairement évidente dans le graphique ci-dessus qui représente la séquence de liaisons simple, double et triple carbone-carbone.

La méthode la plus courante pour mesurer les longueurs de liaison dans les solides consiste à analyser la diffraction ou la diffusion des rayons X lorsqu'ils traversent les atomes régulièrement espacés du cristal. Pour les molécules gazeuses, la diffraction des neutrons ou des électrons peut également être utilisée.

La structure complète d'une molécule nécessite une spécification des coordonnées de chacun de ses atomes dans l'espace tridimensionnel. Ces données peuvent ensuite être utilisées par des programmes informatiques pour construire visualisations de la molécule comme discuté ci-dessus. Une telle visualisation de la molécule d'eau, avec les distances de liaison et l'angle de liaison HOH superposés à un modèle de remplissage d'espace, est montré ici. (Il est tiré d'une excellente source de référence sur l'eau). Les couleurs montrent les résultats des calculs qui décrivent la façon dont la charge électronique est distribuée autour des trois noyaux.


Toutes les molécules sont dans un état constant de mouvement interne cette animation montre certains modes vibrationnels du benzène, C6H6. [la source]

Lorsqu'un atome est déplacé de sa position d'équilibre dans une molécule, il est soumis à une force de rappel qui augmente avec le déplacement. Un ressort suit la même loi (loi de Hooke) une liaison chimique est donc formellement similaire à un ressort qui a des poids (atomes) attachés à ses deux extrémités. Un tel système mécanique possède une fréquence vibratoire naturelle qui dépend des masses des masselottes et de la raideur du ressort. Ces vibrations sont initiées par l'énergie thermique de l'environnement. Les atomes chimiquement liés ne sont jamais au repos à des températures supérieures au zéro absolu.

A l'échelle atomique dans laquelle tous les mouvements sont quantifié, un système vibrant peut posséder une série de fréquences vibratoires, ou États. Celles-ci sont représentées par les lignes horizontales de la courbe d'énergie potentielle illustrée ici. Notez que tout en bas de la courbe ne correspond pas à un état autorisé car à ce stade les positions des atomes sont spécifiées avec précision, ce qui violerait le principe d'incertitude. Le plus bas autorisé, ou sol l'état vibrationnel est celui noté 0, et c'est normalement le seul état qui est significativement peuplé dans la plupart des molécules à température ambiante. Pour passer à un état supérieur, la molécule doit absorber un photon dont l'énergie est égale à la distance entre les deux états.

Pour les liaisons chimiques ordinaires, les différences d'énergie entre ces fréquences vibrationnelles naturelles correspondent à celles de . Chaque longueur d'onde de la lumière infrarouge qui excite le mouvement vibratoire d'une liaison particulière sera absorbée par la molécule. En général, plus la liaison est forte et plus les atomes qu'elle relie sont légers, plus sa fréquence d'étirement naturelle sera élevée et plus la longueur d'onde de la lumière absorbée par celle-ci sera courte. Des études sur une grande variété de molécules ont permis de déterminer les longueurs d'onde absorbées par chaque type de liaison (Voir ici pour une brève liste.) En traçant le degré d'absorption en fonction de la longueur d'onde, on obtient le de la molécule qui permet un pour "voir" quels types de liens sont présents.

Spectre infrarouge de l'alcool Les points bas dans le graphique ci-dessous indiquent les fréquences de la lumière infrarouge qui sont absorbées par l'éthanol (alcool éthylique),
CH3CH2OH. Remarquez comment les fréquences d'étirement impliquant l'hydrogène sont plus élevées, reflétant la plus petite masse de cet atome. Seules les bandes d'absorption les plus importantes sont notées ici.

Maintenant que vous savez quelque chose sur les vibrations d'étirement des liaisons,
vous pouvez impressionner vos amis en leur disant pourquoi l'eau est bleue

Les spectres infrarouges réels sont compliqués par la présence de mouvements plus complexes (étirements impliquant plus de deux atomes, remuement, etc.) et l'absorption vers des états quantiques supérieurs (harmoniques), de sorte que les spectres infrarouges peuvent devenir assez complexes. Ce n'est pas nécessairement un inconvénient, cependant, car de tels spectres peuvent servir d'"empreinte digitale" qui est unique à une molécule particulière et peut être utile pour l'identifier. En grande partie pour cette raison, les spectromètres infrarouges sont un équipement standard dans la plupart des laboratoires de chimie.

L'aspect des fréquences d'étirement et de flexion des liaisons qui a un impact le plus direct sur nos vies est la façon dont certains des gaz de l'atmosphère absorbent la lumière infrarouge et affectent ainsi le bilan thermique de la Terre. En raison de leurs formes symétriques, les principaux composants atmosphériques N2 et ô2 n'absorbent pas la lumière infrarouge, mais les composants mineurs vapeur d'eau et dioxyde de carbone sont de puissants absorbeurs, en particulier dans la région des grandes longueurs d'onde de l'infrarouge. L'absorption de la lumière infrarouge par un gaz fait augmenter sa température, de sorte que toute source de lumière infrarouge aura tendance à réchauffer l'atmosphère. Ce phénomène est connu sous le nom de .

Le rayonnement entrant du Soleil (qui contient relativement peu de lumière infrarouge à grande longueur d'onde) traverse librement l'atmosphère et est absorbé par la surface de la Terre, la réchauffant et l'amenant à réémettre une partie de cette énergie sous forme d'infrarouge à grande longueur d'onde. La plupart de ces derniers sont absorbés par le H2O et CO2 , le principal gaz à effet de serre dans l'atmosphère non polluée, piégeant efficacement le rayonnement sous forme de chaleur. Ainsi, l'atmosphère est chauffée par la Terre, plutôt que par la lumière directe du soleil. Sans le “” dans l'atmosphère, la chaleur de la Terre serait rayonnée dans l'espace, et notre planète serait trop froide pour la vie.

Bilan radiatif de la Terre Afin de maintenir une température moyenne constante, la quantité de rayonnement (lumière du soleil) absorbée par la surface doit être exactement équilibrée par la quantité d'infrarouge à grande longueur d'onde émise par la surface et l'atmosphère et renvoyée dans l'espace. Les gaz atmosphériques qui absorbent cette lumière infrarouge (représentée en rouge sur la partie droite de ce diagramme) bloquent partiellement cette émission et se réchauffent, augmentant la température de la Terre. Ce diagramme provient de la page Web de l'U. de l'Oregon référencée ci-dessous.

Depuis le début de la révolution industrielle au XIXe siècle, d'énormes quantités de gaz à effet de serre supplémentaires se sont accumulées dans l'atmosphère. Le dioxyde de carbone provenant de la combustion de combustibles fossiles a été la principale source, mais l'agriculture intensive contribue également à d'importantes quantités de méthane (CH4) et le protoxyde d'azote (N2O) qui sont également des absorbeurs d'infrarouge lointain efficaces. L'augmentation mesurable de ces gaz est considérée par beaucoup comme responsable de l'augmentation de la température moyenne de la Terre qui a été notée au cours des 50 dernières années, une tendance qui pourrait déclencher des inondations généralisées et d'autres catastrophes si elle se poursuit.

Assurez-vous de bien comprendre les concepts essentiels suivants qui ont été présentés ci-dessus.

  • Comment serait tu définir un ?
  • Qu'entend-on par le d'une molécule ? Quelles informations complémentaires pourraient être nécessaires pour préciser sa structure ?
  • Expliquez la différence entre et , et comment ces facteurs peuvent empêcher une structure donnée d'exister assez longtemps pour être qualifiée de .
  • Esquissez une courbe d'énergie potentielle pour une molécule diatomique typique et montrez comment elle illustre la et .
  • Expliquez comment la chaleur libérée ou absorbée dans une réaction chimique peut être liée aux énergies de liaison des réactifs et des produits.
  • Énoncez les principaux facteurs qui déterminent la distance entre deux atomes liés.
  • Décrire, d'une manière générale, comment l'action d'une substance peut révéler des détails sur sa structure moléculaire.

&copie 2004-2016 par Stephen Lower - dernière modification 2017-10-27

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Chem1 Chemical fonding - partie 1 est un aperçu de Les liaisons chimiques et leurs propriétéss et sert d'introduction au sujet de la liaison chimique à un niveau approprié pour un cours de chimie générale. Il fait partie du Manuel virtuel de chimie générale , un manuel de référence en ligne gratuit pour la chimie générale par Stephen Lower de

Ce chapitre couvre les sujets suivants : Définition d'une liaison chimique et d'une molécule, formules structurales, visualisation de structures complexes, courbes d'énergie potentielle, énergies de liaison, longueurs de liaison, spectres d'absorption infrarouge, réchauffement des gaz à effet de serre. Il est accessible directement à l'adresse http://www.chem1.com/acad/webtext/chembond/cb01.html .

Ce matériel s'adresse principalement au niveau collégial de première année, mais une grande partie convient également aux étudiants du secondaire. Il est sous licence Creative Commons Attribution 3.0 Unported License .


Des liaisons covalentes

Un autre type de liaison chimique forte entre deux atomes ou plus est un une liaison covalente. Ces liaisons se forment lorsqu'un électron est partagé entre deux éléments et constituent la forme de liaison chimique la plus forte et la plus courante chez les organismes vivants. Des liaisons covalentes se forment entre les éléments qui composent les molécules biologiques de nos cellules. Contrairement aux liaisons ioniques, les liaisons covalentes ne se dissocient pas dans l'eau.

Fait intéressant, les chimistes et les biologistes mesurent la force de liaison de différentes manières. Les chimistes mesurent la force absolue d'une liaison (la force théorique) tandis que les biologistes s'intéressent davantage au comportement de la liaison dans un système biologique, qui est généralement aqueux (à base d'eau). Dans l'eau, les liaisons ioniques se séparent beaucoup plus facilement que les liaisons covalentes, de sorte que les biologistes diraient qu'elles sont plus faibles que les liaisons covalentes.Si vous regardez dans un manuel de chimie, vous verrez quelque chose de différent. C'est un excellent exemple de la façon dont la même information peut conduire à des réponses différentes selon la perspective à partir de laquelle vous la visualisez.

Les atomes d'hydrogène et d'oxygène qui se combinent pour former des molécules d'eau sont liés entre eux par des liaisons covalentes. L'électron de l'atome d'hydrogène partage son temps entre la couche externe de l'atome d'hydrogène et la couche externe incomplète de l'atome d'oxygène. Pour remplir complètement l'enveloppe externe d'un atome d'oxygène, deux électrons provenant de deux atomes d'hydrogène sont nécessaires, d'où l'indice « 2 » dans H 2 O. Les électrons sont partagés entre les atomes, divisant leur temps entre eux pour « remplir » l'enveloppe externe de chacun. Ce partage est un état d'énergie inférieur pour tous les atomes impliqués que s'ils existaient sans leurs enveloppes extérieures remplies.

Il existe deux types de liaisons covalentes : polaires et non polaires. Liaisons covalentes non polaires forme entre deux atomes d'un même élément ou entre des éléments différents qui partagent les électrons de manière égale. Par exemple, un atome d'oxygène peut se lier à un autre atome d'oxygène pour remplir leur enveloppe externe. Cette association est non polaire car les électrons seront également répartis entre chaque atome d'oxygène. Deux liaisons covalentes se forment entre les deux atomes d'oxygène car l'oxygène a besoin de deux électrons partagés pour remplir sa couche la plus externe. Les atomes d'azote formeront trois liaisons covalentes (également appelées triple covalente) entre deux atomes d'azote, car chaque atome d'azote a besoin de trois électrons pour remplir sa couche la plus externe. Un autre exemple de liaison covalente non polaire se trouve dans le méthane (CH 4 ) molécule. L'atome de carbone a quatre électrons dans sa couche la plus externe et en a besoin de quatre de plus pour la remplir. Il obtient ces quatre à partir de quatre atomes d'hydrogène, chaque atome en fournissant un. Ces éléments partagent tous les électrons de manière égale, créant quatre liaisons covalentes non polaires (Figure 3).

Dans un liaison covalente polaire , les électrons partagés par les atomes passent plus de temps plus près d'un noyau que de l'autre noyau. En raison de la répartition inégale des électrons entre les différents noyaux, une charge légèrement positive (δ+) ou légèrement négative (δ–) se développe. Les liaisons covalentes entre les atomes d'hydrogène et d'oxygène dans l'eau sont des liaisons covalentes polaires. Les électrons partagés passent plus de temps près du noyau d'oxygène, ce qui lui confère une petite charge négative, qu'ils ne passent près des noyaux d'hydrogène, donnant à ces molécules une petite charge positive.

figure 3 La molécule d'eau (à gauche) représente une liaison polaire avec une charge légèrement positive sur les atomes d'hydrogène et une charge légèrement négative sur l'oxygène. Des exemples de liaisons non polaires incluent le méthane (au milieu) et l'oxygène (à droite).


Construire un modèle de Bohr d'un atome

Comprendre la configuration électronique est essentiel pour comprendre la réactivité chimique. Bien que nous puissions déterminer le nombre d'électrons à partir du numéro atomique, leur configuration nécessite quelques explications supplémentaires. Les électrons ont tendance à rayonner autour du noyau à des distances distinctes, appelées orbitales. La structure du tableau périodique peut vous aider à déterminer le nombre d'orbitales d'un élément et le nombre d'électrons dans chaque orbitale.

Le tableau périodique est divisé en périodes (lignes) et groupes (colonnes). Chaque période représente le nombre d'orbitales électroniques d'un atome d'un élément. Nous pouvons également déterminer comment ces électrons sont disposés en fonction de la position de l'élément sur le tableau périodique. Les électrons remplissent les orbitales internes avant d'ajouter de nouvelles orbitales. Par exemple, Lithium (Li) a deux orbitales car il est dans la deuxième période (deuxième rangée). Puisque le numéro atomique du lithium est 3, nous savons qu'il a 3 électrons. Les deux premiers électrons remplissent la première orbitale et la dernière orbitale (appelée orbitale de valence) a un électron (appelé électron de valence). En fait, tous les éléments qui sont dans la première colonne (Groupe 1) ont un électron de valence, mais différents nombres d'orbitales. Cela leur donne des propriétés chimiques similaires.

Figure 2. Différentes manières de représenter un atome de l'élément lithium. une) Lithium tel que représenté dans le tableau périodique. Le lithium a un numéro atomique de 3 (indiquant qu'il contient 3 protons et trois électrons) et une masse atomique de 6,94. En arrondissant la masse atomique à 7, vous pouvez déterminer que le lithium a 4 neutrons. b) Le lithium tel que représenté par le modèle de Bohr d'un atome. Les protons et les neutrons sont représentés au milieu de l'atome, ou noyau. Contrairement à l'hélium, le lithium a deux orbitales électroniques. Vous le savez parce que c'est dans la deuxième rangée, ou point. Les orbitales internes doivent se remplir d'électrons avant que les orbitales externes n'acquièrent des électrons. Le nombre d'électrons possibles par orbitale est égal au nombre d'éléments dans une période. La première période a deux éléments, et donc seuls deux électrons peuvent occuper la première orbitale. Le lithium a trois électrons. Par conséquent, les deux premiers électrons remplissent la première orbitale et l'électron restant occupe la deuxième orbitale. L'orbitale extérieure est connue sous le nom d'orbitale de valence et les électrons de l'orbitale de valence sont appelés électrons de valence. Il y a 8 éléments dans la deuxième période indiquant que la deuxième orbitale peut contenir jusqu'à 8 électrons. c) Le diagramme de points électroniques du lithium. Le lithium a un électron de valence, qui est représenté par un seul point.

Figure 3. Le tableau périodique des éléments. Pour cet atelier, nous nous concentrerons uniquement sur les trois premières lignes (ou périodes). Chaque période représente le nombre d'orbitales électroniques d'un atome d'un élément. Par exemple, l'élément 6, le carbone (C) est dans la deuxième période indiquant qu'il a deux orbitales. Nous pouvons également déterminer comment ces électrons sont disposés en fonction de la position de l'élément sur le tableau périodique. Le nombre d'électrons par orbitale est égal au nombre d'éléments dans une période. La première période a deux éléments, indiquant que la première orbitale peut avoir jusqu'à deux électrons. La deuxième orbitale peut en avoir jusqu'à huit. Les électrons remplissent les orbitales internes avant d'ajouter de nouvelles orbitales. Pour déterminer le nombre de électrons de valence (électrons dans l'orbitale externe), vous pouvez simplement compter de gauche à droite sur la période dans laquelle se trouve l'élément. Par exemple, le carbone (C) a 6 électrons. Il est dans la deuxième rangée, et a donc deux orbitales. Les deux premiers électrons du carbone sont dans l'orbite interne et les quatre derniers sont dans la couche d'électrons de valence. Si vous comptez de gauche à droite dans la période 2, le carbone est le quatrième élément. Cela correspond au nombre d'électrons de valence que possède le carbone, quatre. Les électrons de valence sont principalement responsables de la réactivité chimique d'un élément.

Les liaisons ioniques sont des liaisons extrêmement fortes entre des atomes avec un nombre très inégal d'électrons de valence. Des liaisons ioniques se forment lorsque des atomes chargés, ou des ions, sont attirés lorsque l'on cède un ou plusieurs de ses électrons à l'autre atome. Un ion est un atome ou une molécule dans lequel le nombre total d'électrons n'est pas égal au nombre total de protons, ce qui donne à l'atome ou à la molécule une charge électrique nette positive ou négative. Les éléments qui cèdent librement des électrons sont appelés cations, qui ont une charge positive en raison de la perte d'un électron chargé négativement (-1 x -1 = +1). Les cations sont des éléments du groupe 1 et du groupe 2. Les éléments de ces groupes ont leur couche de valence presque complète, ont une forte charge négative et volent les électrons du cation (+1 x -1 = -1). Ces éléments sont connus sous le nom d'anions et se trouvent généralement dans les groupes 16 et 17. Les liaisons ioniques se produisent en raison de la force d'attraction électrostatique entre deux ions de charges opposées : les cations (+) et les anions (-).

Le sel de table est un exemple classique de liaison ionique. Chimiquement, le sel est connu sous le nom de chlorure de sodium et a la formule chimique NaCl. La formule chimique nous dit qu'un atome de sodium (Na) se combine avec un atome de chlore (Cl). Voyons comment ce lien se forme.

Figure 4. Liaison ionique entre le sodium (Na) et le chlore (Cl) en chlorure de sodium, Na+Cl-. La perte d'un électron chargé négativement (e-) d'un atome de sodium crée un cation sodium chargé positivement (Na+), tandis que le chlore devient un anion chargé négativement (Cl-) en raison du gain d'un électron.

Vous trouverez ci-dessous un exemple de visualisation animée du fonctionnement de la liaison ionique dans le fluorure de sodium Na+F-. Comme le chlore, le fluor a également un électron de valence. Ainsi, la liaison ionique se forme de manière similaire à Na + Cl-.

Figure 5. Liaison ionique de NaF. Le sodium (Na) cède un électron au fluor (F). Puisque Na a perdu un électron chargé négativement (e-), il a une charge de +1 (-1 x -1 = +1). Le fluor a une charge de -1 puisqu'il a gagné un électron.

Exercice C : Diagrammes de points de Lewis

La réactivité chimique est principalement affectée par le nombre d'atomes d'électrons de valence. Les électrons des orbitales internes ont tendance à être extrêmement stables et non réactifs. En revanche, les électrons de l'orbitale externe (l'orbitale de valence) réagissent activement avec d'autres atomes. Les diagrammes de points de Lewis ont été développés comme un moyen de simplifier le modèle de Bohr de l'atome pour visualiser plus efficacement les interactions des électrons de valence.

Figure 6. Diagramme de points de Lewis de l'azote. L'azote a cinq électrons de valence. Deux électrons de valence s'apparieront et seront non réactifs dans une liaison covalente. Les trois autres électrons de valence non appariés réagiront avec d'autres atomes dans une liaison covalente.

Pour construire un diagramme de points de Lewis, déterminez le nombre d'électrons de valence d'un atome. Par exemple, l'azote (N) a cinq électrons de valence. Vous pouvez facilement le déterminer en localisant l'azote sur le tableau périodique (numéro atomique 7). Dans les trois premières périodes du tableau, comptez simplement de gauche à droite dans la période où se trouve l'azote. L'azote est le cinquième élément de la deuxième période. Par conséquent, l'azote a cinq électrons de valence.

Pour les éléments des trois premières périodes (et tous les éléments des groupes 1-2 et 13-18), les électrons d'une orbitale ont tendance à s'apparier lorsqu'il y a plus de quatre électrons de valence. Dans l'exemple de l'azote, deux des électrons s'apparient et ne sont pas réactifs, laissant trois électrons réagir avec les atomes voisins. Pour le diagramme de points de Lewis, nous schématisons ce phénomène en associant deux électrons d'un côté du symbole chimique (indiquant la non-réactivité de ces électrons) et en plaçant les trois autres électrons réactifs sur les trois autres côtés du symbole chimique.

Exercice D : Liens covalents

Les liaisons covalentes impliquent le partage de paires d'électrons entre les atomes, lorsqu'il y a une attraction relativement égale en raison d'une électronégativité similaire entre les atomes. Cette égalité relative dans l'attraction électromagnétique permet à ces atomes de partager des électrons entre les atomes, les liant ensemble. Les atomes des molécules covalentes partagent suffisamment d'électrons pour compléter leur couche de valence.

Figure 7. Utiliser un diagramme de points de Lewis pour visualiser comment l'eau (H2O) est formée par liaison covalente. Les deux molécules d'hydrogène ont un électron réactif dans leur orbitale de valence et partagent chacune un électron avec un seul atome d'oxygène. L'oxygène a six électrons de valence, deux paires non réactives. Les deux électrons restants réagissent avec les atomes d'hydrogène en formant des liaisons covalentes simples entre l'atome d'oxygène et les hydrogènes.

Figure 8. Structure squelettique de l'eau. Les liaisons simples, dans lesquelles deux électrons sont partagés entre les atomes, sont visualisées comme une seule ligne entre les atomes.

Obligations simples

Étant donné que l'hydrogène n'a qu'un électron dans la première couche de valence, il n'a besoin de partager qu'un électron d'un autre atome pour compléter sa couche de valence. La première couche ne peut contenir que deux électrons. Les éléments qui se lient de manière covalente dans les périodes 2 et 3 (groupes 13-16) doivent partager suffisamment d'électrons pour remplir leurs couches de valence, soit huit électrons. L'atome d'oxygène par lui-même a 6 électrons de valence et doit partager deux électrons d'atomes voisins. Chaque atome d'hydrogène partage son électron avec l'un des électrons de l'oxygène, s'appariant, créant une seule liaison covalente, généralement appelée liaison simple. Dans une structure de points de Lewis, cette liaison est visualisée par les deux points entre le H et le O. Les quatre électrons de l'oxygène sont appariés et ne sont pas réactifs, ce qui est visualisé par les deux points au-dessus et au-dessous du O. La structure de points de Lewis peut être simplifiée en une structure squelettique en mettant en évidence les liaisons entre les atomes de la molécule, avec une ligne pour chaque deux électrons partagés d'une seule liaison. Les électrons non réactifs peuvent être représentés dans une structure squelettique, mais ils sont généralement omis (mais déduits).

Double collage

Certaines molécules peuvent partager plus de deux électrons entre les atomes. Lorsque cela se produit, des doubles ou triples liaisons émergent. L'oxygène (O2) est un exemple de double liaison. Chaque atome d'oxygène doit partager deux de ses électrons pour remplir son électron de valence. Si chaque atome d'oxygène partage ses deux électrons avec les deux électrons d'un autre oxygène (quatre électrons réactifs au total partagés), collectivement, leurs couches de valence sont complètes. Ceci est un exemple de double liaison. La structure squelettique de l'O2 (Fig. 9) a deux lignes entre les atomes d'oxygène, représentant deux paires d'électrons partagées entre les deux atomes d'oxygène. Une structure de points de Lewis de O2 représenterait une double liaison avec quatre points entre les atomes d'oxygène, représentant les quatre électrons partagés.

Graphique 9. Structure de Lewis et structure squelettique de l'O2. une) La structure de Lewis de O2. Un atome d'oxygène a 6 électrons de valence. Dans O2, deux paires d'électrons de valence sont partagées entre les deux atomes d'oxygène, formant une double liaison. Dans une structure de Lewis, la double liaison est visualisée sous forme de quatre points entre les deux oxygènes. Chaque oxygène a deux paires d'électrons non réactifs, représentés par des points qui ne sont pas adjacents entre les deux atomes. b) La structure squelettique de l'O2. O2 est généralement visualisé comme une structure squelettique, avec deux Os connectés par deux lignes, représentant la double liaison. Habituellement, les paires d'électrons non réactives ne sont pas représentées.

Exercice E : Liaisons hydrogène

Figure 10. Structure tridimensionnelle d'une molécule d'eau. L'eau est une molécule polaire, en raison d'une répartition inégale de la densité électronique. L'oxygène dans l'eau a une charge négative partielle (δ-) en raison du partage inégal entre les paires d'électrons d'oxygène et d'hydrogène, l'oxygène retenant les électrons partagés plus que l'hydrogène. En revanche, l'hydrogène a des charges positives partielles (δ+). Ces charges partielles au sein d'une molécule d'eau sont également responsables de la liaison hydrogène entre les molécules d'eau et d'autres molécules.

L'eau (H2O) est en fait une molécule courbée. L'oxygène a deux paires isolées d'électrons qui ne se lient pas à un autre atome. Puisque l'eau est une molécule tétraédrique (pensez à une boule de polystyrène avec quatre cure-dents qui en sortent à égale distance les uns des autres), les paires d'électrons isolés doivent être adjacentes les unes aux autres. Lorsque cela se produit, les paires isolées exercent une force répulsive l'une sur l'autre en se poussant l'une contre l'autre à 121,5˚. Chaque paire d'électrons isolés est également à 121,5 de sa molécule adjacente. Cette nature courbée génère une polarité et une structure courbée dans la molécule d'eau.

Électronégativité

Alors qu'une molécule d'eau est formée par des liaisons covalentes, il existe un partage inégal d'électrons entre l'atome d'oxygène et les atomes d'hydrogène. Étant donné que l'oxygène a six électrons de valence et que l'hydrogène n'en a qu'un, l'oxygène a une plus forte attraction sur les électrons que l'hydrogène. Cette attraction d'un atome est connue sous le nom d'électronégativité.

Les atomes d'oxygène sont hautement électronégatifs, ce qui attire les électrons plus fortement que l'hydrogène, ce qui rend la région proche de l'oxygène légèrement plus négative que les zones autour des deux atomes d'hydrogène. Effectivement, cela rend l'oxygène partiellement négatif (δ-). En d'autres termes, l'atome d'oxygène détient plus souvent des électrons que l'hydrogène. La faible électronégativité de l'hydrogène est due à sa relative incapacité à retenir ses électrons en présence d'oxygène, lui confère une charge partiellement positive (δ+). Cette différence de polarité de l'eau lui confère de nombreuses propriétés uniques. La liaison hydrogène se produit entre l'hydrogène et les éléments hautement électronégatifs suivants : l'oxygène (O), l'azote (N) et le fluor (F).

Liaison hydrogène dans l'eau

Dans l'eau, des liaisons hydrogène se forment entre les atomes d'oxygène partiellement négatifs (δ-) d'une molécule d'eau et les atomes d'hydrogène partiellement positifs (δ+) d'une autre molécule d'eau. Dans l'eau liquide, des liaisons hydrogène se produisent entre les molécules, mais les liaisons hydrogène sont facilement rompues car elles sont faibles. Par conséquent, les molécules d'eau se lient et se détachent continuellement. Dans la glace, les molécules d'eau se lient aux molécules voisines, mais elles ne se détachent pas. En raison de la structure courbée de la molécule d'eau, la structure moléculaire de la glace forme un réseau en treillis plus étendu que l'eau liquide.

Figure 11. Liaison hydrogène dans l'eau liquide. L'électronégativité d'une molécule d'eau est responsable de la nature liquide de l'eau. Des liaisons hydrogène se forment entre les atomes O adjacents et les atomes H de différentes molécules H20. Ces molécules se forment et se détachent facilement. Les molécules d'eau liquide sont assorties au hasard et se fixent et se détachent continuellement, donnant à la propriété de l'eau liquide un état fluide. L'eau liquide est beaucoup plus dense que la glace, car ses molécules sont plus compactes (denses) que le réseau cristallin de la glace.

Figure 12. Liaison hydrogène dans l'eau solide ou la glace. La glace est un solide au niveau moléculaire car des liaisons hydrogène se forment entre toutes les molécules d'eau formant une structure en réseau. Cette structure en réseau (ou structure cristalline) est plus étalée que l'eau liquide, en raison de la polarité (et de la forme courbée) de la molécule d'eau. Les molécules qui sont plus dispersées génèrent des substances qui ont une densité plus faible. C'est pourquoi la glace flotte sur l'eau.


Notes de l'enseignant : liaisons et forces chimiques

Les liaisons intramoléculaires sont les liaisons qui maintiennent des atomes à des atomes et forment des composés. Il existe 3 types de liaisons intramoléculaires : covalentes, ioniques et métalliques.

Une liaison covalente: une liaison dans laquelle une paire ou des paires d'électrons est partagée par deux atomes.

  • Les composés moléculaires font référence à des espèces liées par covalence, généralement de faible masse moléculaire.
  • Les composés macromoléculaires sont des composés de masse moléculaire élevée qui sont liés de manière covalente et linéaires, ramifiés ou réticulés.
  • Réseau : composés dans lesquels chaque atome est lié de manière covalente à tous ses voisins les plus proches de sorte que le cristal entier est une molécule.

Liaison ionique: une liaison qui maintient les atomes ensemble dans un composé l'attraction électrostatique entre les ions chargés. Les composés ioniques se forment entre des atomes qui diffèrent considérablement en électronégativité. Le ou les électrons impliqués dans la liaison sont transférés des atomes les moins électronégatifs aux atomes les plus électronégatifs formant des ions.

Lien métallique: une liaison résultant de l'attraction entre les ions positifs et les électrons mobiles environnants.

Forces intermoléculaires

Les forces intermoléculaires sont les forces qui attirent des molécules ou des particules vers des molécules ou des particules similaires ou différentes. En règle générale, ces forces entre les molécules forment des liaisons beaucoup plus faibles que les liaisons qui forment des composés. Les forces intermoléculaires sont décrites ci-dessous.Ils sont regroupés en 3 sous-catégories en fonction du type de liaisons intramoléculaires qui forment un composé :

  • Ionique les composés présentent des forces intermoléculaires électrostatiques qui forment des liaisons fortes avec d'autres espèces ioniques.
  • Covalent les composés présentent des forces intermoléculaires de van der Waals qui forment des liaisons de différentes forces avec d'autres composés covalents. Les trois types de forces de van der Waals comprennent : 1) dispersion (faible), 2) dipôle-dipôle (moyen) et 3) hydrogène (fort).
  • Ion-dipôle des liaisons (espèces ioniques à molécules covalentes) se forment entre les ions et les molécules polaires. Ces composés forment généralement des liaisons moyennes à fortes.

Il existe cinq types de forces intermoléculaires décrites ci-dessous. Les forces de liaison décrites vont du plus fort au plus faible (les 3 derniers sont des exemples de forces de van der Waals). N'oubliez pas que cette comparaison est relative à d'autres attractions intermoléculaires et non à la force de liaison covalente ou ionique. Il existe de nombreuses exceptions qui ne sont pas fournies ici.


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Quelques livres sur la biologie et l'évolution

Futuyma, Douglas J. (1997). Biologie de l'évolution. Sunderland, Mass. : Sinauer Associates.

Ridley, Marc. (2003). Évolution. Boston : Blackwell scientifique.

Hartl, Daniel L. & Andrew G. Clark. (1997). Principes de génétique des populations. Sunderland, Mass. : Sinauer Associates.

Corbeau, James F. & Motoo Kimura. (1970). Introduction à la théorie de la génétique des populations. Edina, Minn. : Burgess Publishing Company.

Graur, Dan et Wen-Hsiung Li. (2000). Fondamentaux de l'évolution moléculaire. Sunderland, Mass. : Sinauer Associates.

Lewontin, Richard C. (1974). La base génétique du changement évolutif. New York : Columbia Univ. Presse.

Gillespie, John H. (1997). Les causes de l'évolution moléculaire. New York : Université d'Oxford. Presse.

Golding, Brian, éd. (1994). Évolution non neutre. Boston : Chapman et Hall.

Endler, John A. (1986). Sélection naturelle à l'état sauvage. Princeton, N.J. : Princeton Univ. Presse.

Cowen, Richard. (2004). Histoire de la vie. Boston : Blackwell scientifique.

Dawkins, Richard. (1987). L'horloger aveugle. New York : W.W. Norton.

Kitcher, Philippe. (1982). Abus de la science. Cambridge, Mass. : MIT Press.

Wilson, Edward O. (1992). La diversité de la vie. Cambridge, Mass. : Harvard Belknap.

Haldane, J.B.S. (1932). Les causes de l'évolution. Princeton, N.J. : Princeton Univ. Presse (réimprimé en 1990).

Simpson, George G. (1944). Tempo et mode en évolution. New York : Columbia Univ. Presse.

Mayr, Ernst E. (1982). La croissance de la pensée biologique. Cambridge, Mass : Harvard Belknap.


Remerciements

Les lignes Tet TKO mESC ont été aimablement fournies par G.-L. Xu (Shanghai Institutes for Biological Sciences) et R. Jaenisch (Whitehead Institute, MIT, Cambridge). Nous remercions M. Okano et H. Niwa (tous deux à l'Université de Kumamoto, Japon) pour avoir fourni respectivement la lignée cellulaire Dnmt TKO mESC et la lignée cellulaire reporter Oct4-YFP. CUL. est soutenu par une bourse du Fonds der Chemischen Industrie. Nous remercions la Deutsche Forschungsgemeinschaft pour son soutien financier à travers les programmes : SFB749 (TP A4), SFB1032 (TP A5), SPP1784 et CA275-11/1. Nous remercions le programme Horizon 2020 de l'Union européenne pour le financement du projet ERC Advanced EPiR (741912). Un soutien supplémentaire est reconnu par le pôle d'excellence CiPSM (Center for Integrated Protein Science).


Notes de biologie sur les enzymes

Voici une compilation de notes sur les enzymes. Après avoir lu ces notes, vous découvrirez : 1. Introduction aux enzymes 2. Origine des enzymes 3. Repères historiques 4. Signification 5. Importance 6. Unité 7. Nature chimique 8. Propriétés 9. Caractéristiques 10. Nomenclature 11. Classification 12. Enzymes vs. Catalyseurs non biologiques 13. Catalyseurs et enzymes 14. Types 15. Modes d'action enzymatique et autres.

  1. Notes sur l'introduction aux enzymes
  2. Notes sur l'origine des enzymes
  3. Notes sur les repères historiques des enzymes
  4. Notes sur la signification de l'enzyme
  5. Notes sur l'importance des enzymes
  6. Notes sur l'unité d'enzyme
  7. Notes sur la nature chimique des enzymes
  8. Notes sur les propriétés de l'enzyme
  9. Notes sur les caractéristiques des enzymes
  10. Notes sur la nomenclature des enzymes
  11. Notes sur la classification des enzymes
  12. Notes sur les enzymes vs. Catalyseurs non biologiques
  13. Notes sur les catalyseurs et les enzymes
  14. Notes sur les types d'enzymes
  15. Notes sur les modes d'action des enzymes
  16. Notes sur l'inhibition de l'action enzymatique
  17. Remarques sur l'inhibition de la rétroaction des enzymes
  18. Notes sur la spécificité de l'enzyme
  19. Notes sur les facteurs influençant les activités enzymatiques
  20. Notes sur les voies biochimiques des enzymes
  21. Notes sur la régulation des enzymes

Remarque # 1. Introduction aux enzymes:

Des milliers de réactions chimiques se déroulent très rapidement à un instant donné dans toutes les cellules vivantes d'un organisme. Pratiquement toutes ces réactions sont médiées par des dispositifs moléculaires remarquables appelés enzymes. C'est-à-dire que les enzymes sont au cœur de chaque réaction biochimique et sont appelées les catalyseurs des systèmes biologiques (biocatalyseurs).

Ils sont organisés en séquences et catalysent les centaines de réactions par étapes par lesquelles les molécules nutritives sont dégradées, l'énergie chimique est conservée et transformée et les macromolécules biologiques sont fabriquées à partir de précurseurs simples. Grâce à l'action d'enzymes régulatrices, les voies métaboliques sont hautement coordonnées pour produire une interaction harmonieuse entre les nombreuses activités différentes nécessaires au maintien de la vie.

Les enzymes catalysent une énorme diversité de réactions biochimiques en raison de leur capacité à lier spécifiquement une très large gamme de molécules. En utilisant le répertoire complet des forces intermoléculaires, les enzymes rassemblent les substrats dans une orientation optimale, le prélude à la création et à la rupture des liaisons chimiques.

Ils catalysent les réactions en stabilisant les états de transition, les espèces les plus énergétiques dans les voies de réaction. En stabilisant sélectivement un état de transition, une enzyme détermine laquelle de plusieurs réactions biochimiques potentielles a réellement lieu.

Jusqu'aux années 1980, toutes les enzymes étaient considérées comme des protéines. Ensuite, Tom Cech et Sidney Altman ont découvert indépendamment que certaines molécules d'ARN peuvent fonctionner comme des enzymes pouvant être des biocatalyseurs efficaces. Ces biocatalyseurs à ARN sont connus sous le nom de ribozymes.

Remarque # 2. Origine des enzymes :

Les enzymes sont couramment des substances protéiques capables de catalyser des réactions chimiques d'origine biologique sans subir elles-mêmes de modification. Par conséquent, ils sont appelés biocatalyseurs. Les enzymes sont synthétisées par les cellules vivantes.

Le terme «enzyme» a été inventé par Kuhne (1878) pour désigner des substances catalytiquement actives auparavant appelées ferments. Les enzymes ont été découvertes par Buchner (1897) avec la découverte accidentelle que la fermentation du sucre n'est pas seulement causée par des cellules de levure vivantes, mais aussi par un extrait de levure.

L'extrait possédait évidemment les biocatalyseurs nécessaires au processus. Buchner (1903) a également isolé la première enzyme. Il a reçu le prix Nobel la même année, 1903. Il existe de nombreuses enzymes car chaque réaction biochimique est catalysée par une enzyme distincte. On estime qu'une cellule contient plus de 5000 produits chimiques. Le nombre de réactions chimiques est plusieurs fois supérieur.

Par conséquent, le nombre d'enzymes est de plusieurs milliers. Une cellule d'un diamètre moyen de 20 pm a environ 1000 réactions chimiques en cours à tout moment. Tous nécessitent des enzymes spécifiques. Toutes les enzymes ne sont pas présentes à tout moment dans la cellule mais elles se forment au fur et à mesure des besoins à partir de l'empreinte bleue présente dans l'ADN.

Les enzymes sont principalement fonctionnelles à l'intérieur des cellules vivantes. Comme l'a découvert Buchner, ils peuvent être extraits des cellules et utilisés pour catalyser des réactions à l'extérieur des cellules vivantes. Dans la nature, certaines enzymes sont sécrétées par des cellules vivantes et conçues pour effectuer une catalyse extracellulaire.

Les enzymes digestives appartiennent à cette catégorie. Plusieurs enzymes d'importance médicale et chimique sont maintenant disponibles sur le marché, par exemple, des comprimés de présure (à partir de présure d'estomac de veau) pour coaguler la caséine de protéine de lait pendant la préparation de fromage et d'autres produits laitiers.

Les enzymes fonctionnelles en dehors des cellules vivantes sont appelées exo-enzymes, par exemple les enzymes présentes dans les sucs digestifs, le lysozyme des larmes. Les enzymes fonctionnelles à l'intérieur des cellules vivantes sont appelées endoenzymes, par exemple les enzymes du cycle de Krebs (à l'intérieur des mitochondries), les enzymes de la glycolyse (à l'intérieur du cytoplasme).

Le produit biochimique sur lequel agit une enzyme est appelé substrat. Dans le cas où deux produits biochimiques sont impliqués dans une réaction, les mêmes sont appelés réactifs. Les produits chimiques formés après l'achèvement d'une réaction sont appelés produits. Les produits finis sont également appelés produits finis. Une partie de l'enzyme qui participe à la catalyse de la réaction biochimique est appelée site actif.

Note 3. Repères historiques des enzymes:

L'existence même de la catalyse biologique a été reconnue et décrite pour la première fois à la fin du XVIIIe siècle lors de l'étude de la digestion de la viande par sécrétion gastrique. Par la suite, Louis Pasteur a conclu dans les années 1850 que la fermentation du sucre en alcool par la levure est catalysée par les « fermentations ».

Il a postulé que ces ferments étaient inséparables de la structure des cellules de levure vivantes, un point de vue appelé « vitalisme » qui a prévalu pendant de nombreuses années. F.W. Kuhne a inventé le terme enzyme en 1878 pour représenter les “ferments”. La première enzyme a été isolée par E. Buchner en 1903 pour laquelle il a reçu le prix Nobel la même année.

La nature protéique de l'enzyme a été découverte pour la première fois par James Sumner en 1926 lorsqu'il a purifié l'enzyme uréase et l'a obtenue sous forme cristalline. Pour cela, Sumner a reçu le prix Nobel en 1946.

Noter # 4. Signification de l'enzyme :

Une enzyme est une protéine qui est synthétisée dans une cellule vivante et qui catalyse ou accélère une réaction thermodynamiquement possible de sorte que la vitesse de la réaction soit compatible avec le processus biochimique essentiel au maintien de la cellule. Il est parfois appelé catalyseur organique ou biocatalyseur.

Plus de 90 % des enzymes sont de simples protéines globulaires (Fig. 8.14). Le reste est constitué de protéines conjuguées, qui ont une fraction non protéique appelée groupe prothétique. De nombreuses enzymes ont une masse moléculaire relative comprise entre 10 000 et 50 000 da.

La première enzyme découverte fut l'amyshylase, qui catalyse la conversion de l'amidon en maltose, en 1833 par deux chimistes français Payen et Persoz. Cependant, ce n'était pas bien connu jusqu'en 1876 lorsque Wilhelm Kuhne, le biochimiste allemand distingué, a proposé le terme enzyme.

Noter # 5. Importance de l'enzyme :

Importance biologique des enzymes :

(i) Des milliers de réactions chimiques ont lieu dans le corps d'un organisme vivant. Tous sont médiés par des enzymes,

(ii) Les enzymes sont des catalyseurs spécialisés qui fonctionnent à des températures biologiques,

(iii) Les réactions à médiation enzymatique ne nécessitent pas de traitement sévère,

(iv) Ils sont spécifiques au pH de sorte que des réactions nécessitant un pH différent se produisent dans différentes parties du corps,

(v) Comme ils fonctionnent dans des conditions favorables, les enzymes forcent les organismes à vivre dans un environnement favorable,

(vi) Les enzymes sont hautement réglementées. Leur formation est contrôlée par des gènes séparés. L'activation et la répression des gènes permettent à certaines enzymes d'être fonctionnelles ou non fonctionnelles dans les cellules.

Importance économique des enzymes :

C'est une détection enzymatique de maladies comme le SIDA.

Ce sont des enzymes utilisées pour casser l'ADN à des sites spécifiques. Les fragments d'ADN sont utilisés en génie génétique.

iii. Breuvages alcoolisés:

Le complexe enzymatique zymase obtenu à partir de levure est utilisé dans le brassage ou la fermentation de boissons alcoolisées.

Ils contiennent de la protéase pour un lavage plus brillant des vêtements et de l'amylase pour la vaisselle.

La trypsine est ajoutée aux aliments pour bébés partiellement pré-digérés.

L'enzyme est utilisée pour éliminer les caillots sanguins à l'intérieur des vaisseaux sanguins.

La diastase et d'autres enzymes sont utilisées régulièrement par les patients présentant une déficience des sucs digestifs.

Les comprimés de présure ou de présure sont utilisés pour la préparation du fromage. La lactase et la lipase sont utilisées pour donner une consistance et une saveur appropriées au fromage.

Il est utilisé pour le nettoyage des jus de fruits, le rouissage des fibres et la préparation du café vert.

L'enzyme est utilisée pour l'imperméabilisation des boissons, le dégommage de la soie, le nettoyage des peaux, le ramollissement du pain et de la viande.

Noter # 6. Unité d'enzyme:

La quantité molaire réelle de l'enzyme dans une réaction catalysée par une enzyme n'est pas connue dans de nombreuses situations. Dans de tels cas, la quantité d'enzyme peut être exprimée en termes d'activité enzymatique observée.

La Commission internationale sur les enzymes établie par l'Union internationale de biochimie définit une unité internationale d'enzyme comme la quantité d'enzyme qui catalyse la formation d'une micromole de produit en une minute.

Lors de la détermination d'une unité internationale, les conditions de dosage doivent être spécifiées car les enzymes sont très sensibles à des facteurs tels que le pH, la température et la force ionique. Une autre définition des unités d'enzyme est le ‘katal’. Un katal est défini comme la quantité d'enzyme qui catalyse la conversion d'une mole de substrat en produit en une seconde. Ainsi, un katal équivaut à 6 x 107 unités internationales.

Remarque # 7. Nature chimique des enzymes :

Toutes les enzymes sont des protéines globulaires à l'exception des enzymes à ARN récemment découvertes. Certaines enzymes peuvent en outre contenir un groupe non protéique. En conséquence, il existe deux types d'enzymes, simples et conjugués.

C'est une enzyme qui est entièrement composée de protéines. Le site actif est formé par le groupement spécifique de ses propres acides aminés. Une substance ou un groupe supplémentaire est absent, par exemple pepsine, trypsine, uréase.

C'est une enzyme qui est formée de deux parties : une partie protéique appelée apoenzyme (par exemple, flavoprotéine) et une partie non protéique appelée cofacteur. L'enzyme conjuguée complète, constituée d'une apoenzyme et d'un cofacteur, est appelée holoenzyme. Le site actif est formé conjointement par l'apoenzyme et le cofacteur.

Le cofacteur est une partie petite, thermostable et dialysable de l'enzyme conjuguée. Il peut être de nature inor­ganique ou organique. Les cofacteurs organiques sont de deux types, les coenzymes et les groupes prothétiques.

Les coenzymes sont des cofacteurs organiques non protéiques facilement séparables. Les groupes prothétiques sont des cofacteurs organiques non protéiques fermement attachés aux apoenzymes, par exemple l'hème (=hème), la biotine, le phosphate de pyridoxal. L'hème (= hème) est un groupe prothétique contenant du fer dans les cytochromes, l'hémoglobine, la myoglobine, la catalase et la peroxydase.

Les deux derniers provoquent la décomposition du peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène. FMN et FAD sont considérés comme des groupes prothétiques par certains travailleurs tandis que d'autres les considèrent comme des coenzymes.

Le coenzyme et le groupe prothétique participent tous deux aux réactions de transfert de groupe. Le groupe prothétique nécessite une seule apoenzyme pour ramasser le groupe et le transférer. La coenzyme nécessite deux enzymes Apo, une pour récupérer le groupe et la seconde pour transférer le groupe, par exemple, NAD + , NADP + , CoA.

La coenzyme a trois fonctions importantes :

(a) La coenzyme est essentielle pour mettre le substrat en contact avec l'enzyme,

(b) Il capte un produit de la réaction, par exemple l'hydrogène dans le cas du NAD + (nicotinamide adénine dinucléotide) ou du NADP + .

(c) Le produit capté par une coenzyme est transféré à un autre réactif.

Certains travailleurs utilisent le terme cofacteur pour tout groupe non protéique faiblement lié. Le cofacteur organique est appelé coenzyme. Ils utilisent le terme groupe prothétique de la même manière pour les groupes inorganiques et organiques fermement attachés à l'apoenzyme.

La plupart des coenzymes sont constituées de vitamines hydrosolubles, et C, par exemple, la thiamine, la riboflavine, la nicotinamide, la pyridoxine. Les cofacteurs inorganiques comprennent les ions d'une variété de minéraux, par exemple le calcium, le fer, le cuivre, le zinc, le magnésium, le manganèse, le potassium, le nickel, le molybde et le shynum, le sélénium, le cobalt.

Ils fonctionnent généralement comme des activateurs en formant une ou plusieurs liaisons de coordination avec à la fois le substrat et le site actif de l'enzyme. Fe 2+ est le cofacteur de la catalase. L'ion chlorure stimule l'activité de l'amylase salivaire. Le zinc est requis pour l'activité de la carboxypeptidase NAD+ et NADP+.

Site actif ou Spot actif:

L'ensemble de la molécule d'enzyme n'est pas actif pour catalyser une réaction chimique. Seule une petite partie de celui-ci est active. On l'appelle site actif ou spot actif. Une enzyme peut avoir un à plusieurs sites actifs. Un site ou une tache active est une zone de l'enzyme qui est capable d'attirer et de retenir des molécules de substrat particulières par sa charge, sa taille et sa forme spécifiques afin de permettre le changement chimique.

Il ne reconnaît pas les autres molécules. Le site actif se compose de quelques acides aminés et de leurs groupes latéraux qui sont réunis d'une manière particulière en raison du repliement secondaire et tertiaire d'une molécule de protéine (Fig. 9.27) et de son association avec le cofacteur, le cas échéant.

Par exemple, le site actif de l'aldolase est la glycine-histidine-alanine tandis que celui de l'oxydase pyruvique est l'acide aspartique-cystéine-alanine. Les acides aminés restants aident à maintenir la forme de la molécule d'enzyme.

Remarque # 8. Propriétés de l'enzyme :

Certaines des propriétés de l'enzyme sont les suivantes:

Les enzymes sont généralement des protéines globulaires.Ils peuvent avoir des substances inorganiques ou organiques supplémentaires pour leur activité. Cependant, deux types d'enzymes à ARN sont connus, le ribozyme et la ribonucléase-P. La peptidyl transférase s'est également avérée faire partie de l'ARNr par Noller (1992).

ii. Masse moléculaire:

Etant protéiniques, les enzymes sont des molécules géantes d'un poids moléculaire de 6 000 (ferredoxine bactérienne) à 4 600 000 (complexe pyruvate déshydrogénase).

iii. Nature colloïdale :

Ils sont hydrophiles et forment des hydrolats dans l'État libre.

iv. Réaction chimique:

Les enzymes ne déclenchent pas de réaction chimique mais augmentent la vitesse de réaction chimique. Ils ne modifient pas l'équilibre mais amènent l'équilibre très rapidement.

v. Efficacité:

Le nombre de molécules de substrat modifiées par minute par une molécule ou une enzyme est appelé nombre de rotation (kcat). Plus le chiffre d'affaires est élevé, plus une enzyme est efficace. Cela dépend du nombre de points actifs présents sur une enzyme, des collisions précises entre les réactifs et de la vitesse d'élimination des produits finaux.

Le chiffre d'affaires optimal pour l'enzyme anhydrase carbonique (enzyme présente dans les globules rouges) est de 36 millions, la catalase 5 millions, l'enzyme sucrase ou invertase 10 000 et la flavoprotéine 50. L'efficacité enzymatique est généralement bien supérieure à celle des catalyseurs inorganiques.

Par exemple:

Le taux d'hydrolyse enzymatique de l'urée est 1014 fois plus élevé que le taux de son hydrolyse acide effectuée à une température supérieure de 40°C. De même, le taux d'hydratation du CO2 est 10 millions de fois plus rapide en présence de l'enzyme anhydrase carbonique qu'en son absence.

vi. Forme inchangée :

Les enzymes ne sont en aucun cas transformées ou consommées dans la réaction chimique mais ressortent inchangées à la fin de la réaction.

vii. Réversibilité:

Théoriquement, toutes les réactions contrôlées par les enzymes sont réversibles. La réversibilité dépend cependant des besoins énergétiques, de la disponibilité des réactifs, de la concentration des produits finaux et du pH.

viii. Spécificité enzymatique :

Les enzymes sont très spécifiques dans leur action. Par exemple, l'en­zyme maltase agit sur le sucre maltose mais pas sur le lactose ou le saccharose. Différentes enzymes peuvent agir sur le même substrat mais donner naissance à des produits différents.

Par exemple, le raffinose donne naissance au nélibiose et au fructose en présence d'enzyme sucrase tandis qu'en présence d'enzyme mélibase, il produit du lactose et du saccharose. De même, une enzyme peut agir sur différents substrats, par exemple, la sucrase peut agir à la fois sur le saccharose et le raffinose en produisant différents produits finaux.

ix. Sensibilité à la chaleur :

Toutes les enzymes sont thermosensibles ou thermolabiles. La plupart des enzymes fonctionnent de manière optimale entre 25 et 35 °C. Ils deviennent inactifs à des températures de congélation et dénaturés à 50-55°C. Cependant, les algues thermales et les bactéries sont une exception. Leurs enzymes restent fonctionnelles même à 80°C. Les enzymes des graines et des spores ne sont pas non plus dénaturées à 60-70°C.

X. Poisons protéinés :

Étant constituées de protéines, les enzymes sont inactivées ou dénaturées par toutes ces substances et forces qui détruisent la structure des protéines, par exemple les métaux lourds, les radiations à haute énergie.

Chaque enzyme fonctionne à un pH particulier (Fig. 9.28.), par exemple la pepsine (2 pH), la sucrase (4,5 pH), l'amyshylase salivaire (6,8 pH), la trypsine (8,5 pH). Un changement de pH rend les enzymes inefficaces.

La spécificité du pH pour l'activité enzymatique est utile dans la régulation des enzymes, par exemple, l'amylase salivaire arrête son activité dans l'estomac où l'acide chlorhydrique est sécrété. Le même acide active une autre enzyme pepsine à partir de son précurseur appelé pepsinogène. Le pepsinogène peut également être transformé en pepsine par l'activité catalytique de cette dernière.

xii. Complexe enzyme-substrat :

Les sites actifs des enzymes ont une conformation spécifique pour attirer et retenir le substrat. Il possède généralement une crevasse ou une poche où le substrat s'adapte de manière complémentaire. Les deux se rejoignent pour former un complexe appelé complexe enzyme-substrat (ES).

L'état complexé est de courte durée. Le substrat est transformé en produits. Les produits restent complexés avec le site actif de l'enzyme pendant une brève période. Ils se séparent bientôt et le site actif est libéré pour effectuer un autre acte catalytique.

Plus l'affinité de l'enzyme pour un substrat est grande, plus l'activité catalytique est élevée.

xiii. Réactions en chaîne :

Les réactions biochimiques ne sont pas isolées. Un certain nombre d'entre eux se succèdent rapidement. Une équipe d'enzymes travaille les unes après les autres pour accomplir de telles réactions en plusieurs étapes, par exemple cinq enzymes pour la conversion de la thréonine en isoleucine.

Noter # 9. Caractéristiques des enzymes :

Toutes les enzymes sont des protéines, mais une enzyme fonctionnelle a des composants différents et ces composants sont nommés différemment, à savoir,

Une protéine conjuguée et une enzyme fonctionnelle.

Segment polypeptidique de l'enzyme, qui est catalytiquement inactif.

La fraction organique non protéique, qui peut fréquemment être séparée de l'apoenzyme.

Si une substance est fermement (de manière covalente) attachée à la partie protéique de l'enzyme, elle est appelée groupe prothétique. C'est la partie non protéique de toute protéine conjuguée. La coenzyme est donc un exemple spécifique de groupe prothétique.

Il existe de nombreuses enzymes métalloprotéiques dans lesquelles l'ion métallique (par exemple Mg ++ , Mn ++ et Zn ++ ) est lié soit à l'apoen­zyme, soit à la coenzyme. Le métal est généralement désigné comme activateur. Ils forment un complexe de coordination entre l'enzyme et le substrat et activent le substrat en provoquant des déplacements électroniques.

Pro-enzyme ou Zymogènes :

Ce sont des enzymes protéiques simples, qui sont sécrétées, sous une forme inactive.

C'est le processus par lequel une protéine inactive (pro-enzyme ou zymogènes) est transformée en une enzyme active.

Note #10. Nomenclature des Enzymes :

Tous les noms d'enzymes doivent se terminer par une suffixase. Les exceptions sont certains anciens noms, par exemple, ptyaline, pepsine, trypsine. Certains anciens noms indiquent la source mais pas l'action, par exemple la papaïne de la papaye, la bromélaïne de l'ananas de la famille des broméliacées.

Dans le système moderne, les noms des enzymes sont donnés après :

(i) Substrat sur lequel agit, par exemple, la sucrase (après le saccharose), la lipase, la protéinase, la nucléase, les peptidases, la maltase

(ii) Réaction chimique, par exemple, déshydrogénase, oxy­dase, carboxylase, décarboxylase, etc.

La deuxième catégorie de noms sont les noms de groupe. Ils sont souvent qualifiés par l'ajout du nom de substrat, par exemple, succinique déshydrogénase, déshydrogénase isocitrique, glutamate-pyruvate transaminase, ADN polymérase.

Ainsi, l'ADN polymérase catalyse la synthèse de segments d'ADN par polymérisation de désoxyribonucléotides. De même, la transaminase glutamate-pyruvate transfère le groupe amino (-NH2) du glutamate au pyruvate.

Noter # 11. Classification des enzymes:

Dans les temps anciens, les enzymes étaient classées en deux grandes catégories :

(i) Hydrolyse :

Catalyser l'hydrolyse de molécules plus grosses en plus petites, par exemple des glucides ou des amylases, des protéases, des lipases, des estérases, des phosphorylases, des amidases. Les enzymes digestives s'hydrolysent dans la nature. Ils sont souvent regroupés en trois types : protéolytiques, amylolytiques et lipolytiques,

(ii) Démolyse :

Catalyser des réactions autres que l'hydrolyse, par exemple les aldolases, les déshydrogénases, les oxydases, les peroxydases, les catalases, les carboxylases, etc. Le système moderne de classification des enzymes a été introduit par l'Union internationale de biochimie (IUB) en 1961. Il regroupe les enzymes dans les six catégories suivantes.

Ils participent à des réactions d'oxydation et de réduction ou de transfert d'électrons.

Les oxydoréductases sont de trois types : les oxydases, les déshydrogénases et les réductases, par exemple la cytochrome oxydase (oxyde le cytochrome), la succinate déshydrogénase, la nitrate réductase.

Ils transfèrent un groupe d'une molécule à une autre, par exemple la glutamate-pyruvate transaminase (transfère le groupe amino du glutamate au pyruvate lors de la synthèse de l'alanine). Le transfert de groupe chimique ne se produit pas dans l'État libre.

Ils catalysent l'hydrolyse de liaisons comme ester, éther, peptide, glycosidique, -С, halogénure , PN, etc. qui se forment par déshydratation condensation. Les hydrolases décomposent les grosses molécules en plus petites à l'aide des groupes hydrogène et hydroxyle des molécules d'eau. Le phénomène est appelé hydrolyse. Les enzymes digestives appartiennent à ce groupe, par exemple l'amylase (hydrolyse de l'amidon), la sucrase, la lactase.

Les enzymes provoquent le clivage, l'élimination de groupes sans hydrolyse, l'addition de groupes à des doubles liaisons ou l'élimination d'un groupe produisant une double liaison, par exemple l'histidine décarboxylase (brise l'histidine en histamine et en CO2), aldolase (fructose-1, 6-diphosphate en dihydroxy acétone phosphate et glycéraldéhyde phosphate).

Fructose 1, 6-diphosphate – aldolase → Dihydroxy acétone phosphate + Glycéraldéhyde phosphate.

Les enzymes provoquent un réarrangement de la structure moléculaire pour effectuer des changements isomères. Elles sont de trois types, les isomérases (aldose au groupe cétose ou vice-versa comme le glucose 6-phosphate au fructose 6-phosphate), les épimérases (changement de position d'un constituant ou groupe carboné comme le xylulose phosphate en ribulose phosphate) et les mutases (changement de position la position du groupe latéral comme le glucose-6-phosphate au glucose-1-phosphate).

F. Ligases (synthétise) :

Les enzymes catalysent la liaison de deux produits chimiques à l'aide de l'énergie obtenue à partir de l'ATP, ce qui entraîne la formation de liaisons telles que С-О, -S, -N et P-O, par exemple la pyruvate carboxylase. Il combine l'acide pyruvique avec du CO2 produire de l'acide oxaloacétique.

La plupart des réactions chimiques ne démarrent pas automatiquement car les molécules réactives ont une barrière énergétique pour devenir réactives.

La barrière énergétique peut être due à :

(i) Répulsion mutuelle due à la présence d'électrons sur leurs surfaces,

(ii) Solvatation ou maintien des réactifs sous forme de solution par des liaisons hydrogène,

(iii) Les sites de réaction des molécules réactives étant petits, des collisions précises ne se produisent pas.

Par conséquent, un apport d'énergie externe est nécessaire pour le démarrage de la réaction chimique. On l'appelle énergie d'activation. L'énergie d'activation augmente l'énergie cinétique du système et provoque des collisions puissantes entre les réactifs. Les besoins en énergie d'activation sont assez élevés. Par exemple, l'hydrolyse acide du saccharose nécessite 32 000 cal/mole d'énergie.

Comme nous l'avons déjà noté, environ 1000 réactions chimiques ont lieu à tout moment dans une cellule. L'énergie d'activation requise pour un si grand nombre de réactions ne peut pas être fournie par les systèmes vivants. Les enzymes abaissent l'énergie d'activation nécessaire à une réaction (Fig. 9.32).

Par exemple, en présence d'enzyme sucrase ou invertase, l'hydrolyse du saccharose nécessite une énergie d'activation de 9000 cal/mole (au lieu de 32 000 cal/mole).

Ceci est réalisé de quatre manières :

(i) Désolvatation ou sortie des réactifs de l'état de solution,

(ii) Établissement de liaisons faibles entre les réactifs et l'enzyme. Il libère de l'énergie appelée énergie de liaison,

(iii) Rapprocher les molécules réactives au niveau des sites actifs des enzymes,

(iv) Développement de contraintes dans les liaisons des réactifs par attaque électrophile et nucléophile,

(v) Formation d'états structurels intermédiaires instables appelés collectivement état de transition. Au cours de l'état de transition, les liaisons du substrat sont rompues et de nouvelles liaisons sont établies qui transforment les molécules de substrat en produits,

(vi) Dans les réactions exothermiques, le contenu énergétique des produits est inférieur à celui du substrat (Fig. 9.32).

Elle est plus élevée en cas de réactions endothermiques. Cependant, que la réaction soit endothermique ou exothermique, de l'énergie est nécessaire pour pousser les molécules du substrat dans un état de transition. La différence entre le niveau d'énergie du substrat (S) et l'état de transition est l'énergie d'activation nécessaire pour démarrer la réaction.

Noter # 12. Enzymes Vs. Catalyseurs non biologiques :

Un catalyseur est une molécule qui accélère une réaction chimique particulière sans être elle-même modifiée chimiquement au cours du processus, et peut être d'origine biologique ou non biologique. Les catalyseurs biologiques sont les enzymes.

Les enzymes sont similaires aux catalyseurs non biologiques sous les aspects suivants :

(i) Ils abaissent l'énergie d'activation de la réaction,

(ii) Ils ne participent pas à la réaction, et reviennent sous leur forme d'origine à la fin de la réaction, et

(iii) Ils ne font qu'augmenter la vitesse de réaction.

Mais les enzymes augmentent la vitesse de réaction à une échelle phénoménale et sont très spécifiques. Ces caractéristiques sont inimaginables pour les catalyseurs non biologiques (tableau 27.1). De nombreuses enzymes peuvent être moins spécifiques dans la liaison au substrat, mais elles sont toujours extrêmement spécifiques dans la réaction qu'elles catalysent. Par exemple, le cytochrome P450 de mammifère se lie à une variété de substrats, mais il ajoute toujours un groupe -OH au substrat.

Mais de nombreuses enzymes sont également très spécifiques dans la liaison, par exemple, la glucose oxydase ne se lie qu'au D-glucose. Les enzymes peuvent faire la distinction entre des parties similaires de la molécule de substrat (cette propriété est appelée régiospécificité) et entre les isomères optiques du substrat (cette capacité est appelée stéréospécificité).

De plus, les enzymes sont soumises à diverses réglementations, et leurs vitesses de réaction montrent une saturation du substrat, ce qui n'est pas le cas de la catalyse (non biologique).

Les enzymes sont attrayantes car elles fonctionnent dans des conditions douces de température, de pression et de pH, ce qui économise de l'énergie, et les sous-produits indésirables ne sont pas produits par les enzymes, ce qui simplifie la récupération du produit. Enfin, certaines réactions stéréochimiques sont impraticables avec les méthodes chimiques.

Les inconvénients associés aux enzymes sont les suivants :

(i) Coûts élevés des enzymes, et

(ii) Instabilité générale des enzymes purifiées à tel point que certaines enzymes ne peuvent pas être utilisées en raison de l'instabilité.

Remarque # 13. Catalyseurs et enzymes:

Les catalyseurs sont des substances inorganiques qui augmentent la vitesse des réactions chimiques sans subir elles-mêmes de changement et sans modifier l'équilibre des réactions. Les enzymes sont des produits chimiques similaires qui sont d'origine biologique et opèrent dans le monde biochimique.

Les catalyseurs et les enzymes restent inchangés chimiquement et quantitativement à la fin de la réaction, de sorte qu'ils peuvent être réutilisés encore et encore.

Ils sont nécessaires en quantité infime par rapport à leur substrat.

Les réactions contrôlées à la fois par les catalyseurs et les enzymes sont théoriquement réversibles bien que la réversibilité dépende de différentes cinétiques.

Ils ne modifient pas l'équilibre de la réaction.

Les catalyseurs et les enzymes augmentent le taux de réaction chimique. Ils ne déclenchent pas la réaction.

Ils diminuent l'énergie d'activation nécessaire au démarrage de la réaction chimique.

Ils forment des complexes de courte durée avec les molécules de substrat.

Les produits finaux d'une réaction ne sont pas modifiés par les catalyseurs et les enzymes.

Noter # 14. Types d'enzymes :

Les enzymes sont de trois types :

je. Pro-Enzyme ou Zymogène :

La pro-enzyme est le précurseur inactif d'une enzyme. Le terme zymogène est souvent utilisé pour un précurseur inactif de l'enzyme de protéolyse, par exemple, le pepsinogène pour l'enzyme pepsine. De nombreux enzymes sont initialement produits à l'état pro-enzyme ou zymogène.

Ils ne deviennent des enzymes réactives ou actives qu'à un pH particulier, en présence d'un substrat ou d'un traitement spécial. Par exemple, le pepsinogène est transformé en enzyme active pepsine en présence d'acide chlorhydrique du suc gastrique. Par la suite, la pepsine a un effet autocatalytique sur la conversion ultérieure du pepsinogène.

ii. Enzymes allostériques :

Ce sont des enzymes qui ont des zones séparées pour différents types de modulateurs qui modifient la conformation du site actif afin de le rendre efficace ou inefficace (Fig. 9.36). Les zones sont appelées sites allostériques. Les substances qui provoquent une modification des sites allostériques sont appelées modulateurs, substances allostériques ou effecteurs.

Ces derniers sont de deux types : les activateurs et les inhibiteurs. L'activateur allostérique se lie à un site allostérique de manière à rendre le site actif opérationnel. L'inhibiteur allostérique, d'autre part, provoque un tel changement dans le site actif qu'il devient incapable de se combiner avec des molécules de substrat. Par exemple, l'enzyme phosphofructokinase est activée par l'ADP et inhibée par l'ATP.

iii. Isoenzymes (Isozymes):

À une certaine époque, on croyait qu'un organisme n'avait qu'une seule enzyme pour une étape donnée d'une réaction métabolique. Il a été découvert plus tard qu'un substrat peut être sollicité par un certain nombre de variantes d'une enzyme produisant le même produit.

Les multiples formes moléculaires d'une enzyme présentes dans le même organisme et ayant une activité de substrat similaire sont appelées isoenzymes ou isozymes. Plus de 100 enzymes sont connues pour avoir des isoenzymes.

Ainsi, l'a-amylase de l'endosperme du blé possède 16 isoenzymes, la lactique déshydrogénase en possède 5 chez l'homme, tandis que l'alcool déshydrogénase en possède 4 chez le maïs. Les isoenzymes diffèrent en termes d'optimum d'activité et d'inhibition. Ils sont donc utiles à l'organisme pour s'adapter à des conditions environnementales variées.

Noter # 15. Modes d'action enzymatique :

Il y a deux points de vue par lesquels les enzymes sont censées provoquer une réaction chimique.

je. Hypothèse de la serrure et de la clé :

Il a été proposé par Emil Fischer en 1894. Selon cette hypothèse, les molécules d'enzyme et de substrat ont des formes géométriques spécifiques. Dans la région des sites actifs, la configuration de surface de l'enzyme est telle qu'elle permet aux molécules de substrat particulières d'être maintenues dessus. Les sites actifs contiennent également des groupes spéciaux ayant -NH2, -COOH, -SH pour établir le contact avec les molécules de substrat.

Le contact est tel que les molécules du substrat ou les réactifs se rejoignent provoquant le changement chimique. Il est similaire au système ou à la serrure et à la clé. Tout comme une serrure peut être ouverte par sa clé spécifique, une molécule de substrat peut être sollicitée par une enzyme particulière. Ceci explique aussi la spécificité de l'action enzymatique.

Après avoir été en contact avec le site actif de l'enzyme, les molécules substrats ou réactifs forment un complexe appelé complexe enzyme-substrat. A l'état complexé, les molécules du substrat subissent un changement chimique.

Les produits restent attachés à l'enzyme pendant un certain temps, de sorte qu'un complexe enzyme-produit se forme également. Cependant, les produits sont rapidement libérés (Fig. 9.34) et l'enzyme libérée est capable de lier davantage de molécules de substrat.

Enzyme + Substrat ⇋ Enzyme – Substrat complexe

Complexe de substrats enzymatiques – ⇋ Complexe de produits enzymatiques –

Enzyme – Produits Complexe ⇋ Enzyme + Produits

On voit ainsi que les réactifs chimiques ne provoquent aucune altération de la composition ou de la physiologie de l'enzyme. La même molécule d'enzyme peut être utilisée encore et encore (Fig. 9.35). Par conséquent, les enzymes sont nécessaires à de très faibles concentrations.

1. Blow et Steitz (1970) ont trouvé la formation d'un complexe entre l'enzyme chymotrypsine et son substrat.

2. Keilen et Maun ont observé que les spectres d'absorption d'une même enzyme sont différents à l'état libre et dans la pression du substrat.

3. La théorie explique comment une petite concentration d'enzyme peut agir sur une grande quantité de substrat.

4.La théorie des serrures et des clés explique comment l'enzyme reste inchangée à la fin de la réaction chimique.

5. Il est capable de prédire l'augmentation de la vitesse de réaction chimique lors de l'ajout de plus d'enzyme ou de substrat.

6. La théorie explique comment une substance ayant une structure similaire au substrat peut fonctionner comme inhibiteur compétitif.

ii. Théorie de l'ajustement induit (Fig. 9.35) :

C'est l'hypothèse de la modification de la serrure et de la clé qui a été proposée par Koshland en 1959. Selon cette théorie, le site actif de l'enzyme contient deux groupes, le renforcement et le catalytique. Le groupe de contrefort est destiné à soutenir et à protéger le substrat. Le groupe catalytique est capable d'affaiblir les liaisons des réactifs par les forces électrophiles et nucléophiles.

Les deux groupes sont normalement à distance. Dès que le substrat entre en contact avec le groupe de renfort, le site actif de l'enzyme subit des changements de conformation de manière à amener le groupe catalytique en face des liaisons substrat à rompre.

Le groupe catalytique aide à provoquer une réaction chimique. Le substrat est transformé en produit. Le produit est incapable de tenir sur le site de contrefort en raison d'un changement dans sa structure et ses liaisons. Le groupe de contrefort revient à sa position d'origine. Le produit est libéré.

Remarque # 16. Inhibition de l'action enzymatique :

La réduction ou l'arrêt de l'activité enzymatique en raison de la présence de conditions défavorables ou de produits chimiques est appelé inhibition enzymatique. Il est de plusieurs types. L'inhibition peut être classée en deux catégories (a) Réversible et irréversible (b) Compétitive et non compétitive.

L'inhibition réversible est l'inhibition qui peut être surmontée par le retrait de l'inhibiteur car l'effet de ce dernier est de nature temporaire en raison du blocage du site actif ou de la liaison aux liaisons nécessaires au maintien du site actif. La dilution et la dialyse réduisent ou éliminent l'effet d'inhibition réversible. L'inhibition irréversible est de nature permanente car la conformation de l'enzyme est altérée.

La dénaturation de l'enzyme est un exemple d'inhibition irréversible. Les métaux lourds (par exemple, Ag + , Hg 2+ , As + ) et l'acide iodoacétique provoquent une inhibition irréversible en se combinant avec les groupes -SH et en détruisant la structure de la protéine. La dilution et la dialyse ont peu d'effet une fois qu'une inhibition irréversible s'est installée.

L'inhibition compétitive est provoquée par l'envahissement des sites actifs par un produit chimique dont la structure est similaire à celle du substrat mais qui ne subit pas de modification chimique. L'inhibition compétitive est généralement réversible. L'inhibition non compétitive est causée par l'altération de la conformation de l'enzyme par un produit chimique qui se lie à un site autre que le site actif. Elle peut être réversible ou irréversible.

Les quatre types courants d'inhibition d'enzymes sont les suivants :

je. Dénaturation des protéines :

L'activité enzymatique dépend du maintien de la structure tertiaire de la fraction protéique. Ce dernier est détruit par plusieurs facteurs comme la chaleur, les radiations à haute énergie et les sels de métaux lourds.

ii. Inhibition compétitive :

C'est l'inhibition de l'activité enzymatique par la présence d'un produit chimique qui entre en compétition avec le substrat pour se lier au site actif de l'enzyme. Le produit chimique inhibiteur est également appelé analogue de substrat ou inhibiteur compétitif.

Il ressemble au substrat dans sa structure et se lie au site actif de l'enzyme sans être transformé par ce dernier (Fig. 9.37). En conséquence, l'enzyme ne peut pas participer au changement catalytique du substrat. Ceci est similaire au blocage d'une serrure par une clé similaire à celle d'origine.

La constante d'équilibre pour la liaison de l'inhibiteur est appelée Kje. Un K élevéje réduit l'activité enzymatique tandis qu'un faible Kje permet à l'activité enzymatique de se poursuivre mais à un taux réduit. Un exemple classique d'inhibition compétitive est la réduction de l'activité de la succinate déshydrogénase par le malonate, l'oxaloacétate et d'autres anions qui ressemblent au succinate dans leur structure.

L'inhibition compétitive est généralement réversible puisque l'ajout de plus de substrat tend à réduire l'effet de l'inhibiteur.

L'inhibition est importante en ce que :

(i) Il donne des preuves de verrouillage et d'hypothèse clé de l'action enzymatique,

(ii) Les analogues du substrat ne sont pas métabolisés par les enzymes,

(iii) Le contrôle des agents pathogènes bactériens a été effectué par inhibition compétitive.

Les sulfamides (par exemple, le sulfanilamide) inhibent la synthèse de l'acide folique chez les bactéries en entrant en compétition avec l'acide p-aminobenzoïque (PABA) pour le site actif de l'enzyme. L'acide folique préformé est obtenu par des cellules animales. Par conséquent, les sulfamides ne leur nuisent pas.

iii. Inhibition non compétitive :

Il s'agit d'une inhibition irréversible de l'activité enzymatique par la présence d'une substance qui n'a aucune similitude structurelle avec le substrat. Elle est de deux types, réversible et irréversible.

L'inhibiteur irréversible non compétitif détruit ou combine l'irréversibilité avec un groupe fonctionnel d'enzyme essentiel à sa fonction catalytique. Le cyanure inhibe l'activité de la cytochrome oxydase en se combinant avec ses ions métalliques.

Il n'a aucune similitude structurelle avec le substrat de l'enzyme, à savoir le cytochrome c. La cytochrome oxydase est une enzyme respiratoire. Dans son inhibition, l'animal est incapable d'effectuer la respiration correctement et est tué. Les fluorophosphates diisopropyliques (DFP, un gaz neurotoxique) empêchent le transfert d'impulsions en se combinant de manière irréversible avec l'acide aminé sérine de l'acétylcholine estérase.

Il empoisonne également un certain nombre d'autres enzymes comme la trypsine, la chymotrypsine, la phosphoglucomutase, l'élastase, etc. Le lodoacétamide inhibe les enzymes ayant un groupe sulfhydryle (-SH) ou imidazole.

iv. Modulation allostérique ou inhibition de la rétroaction :

C'est un type d'inhibition réversible trouvé dans les enzymes allostériques. L'inhibiteur n'est pas compétitif et est généralement un intermédiaire de faible poids moléculaire ou un produit d'une voie métabolique ayant une chaîne de réactions impliquant un certain nombre d'enzymes. Elle est donc également appelée produit final ou inhibition de la rétroaction.

L'inhibiteur est aussi appelé modulateur. Le modulateur est une substance qui se fixe avec une enzyme allostérique sur un site autre que le site catalytique mais qui influence ce dernier, soit en l'inhibant, soit en l'activant. Un exemple de rétroaction ou d'inhibition allostérique est l'arrêt de l'activité de l'enzyme hexokinase (glucokinase) par le glucose-6-phosphate, le produit de la réaction catalysée par celui-ci (Fig. 9.38).

Un autre exemple est l'inhibition de la thréonine désaminase par l'isoleucine (Fig. 9.3). L'isoleucine d'acide aminé est formée dans la bactérie Escherichia coli dans une réaction en 5 étapes à partir de la thréonine. Chaque étape nécessite une enzyme distincte. Lorsque l'isoleucine s'accumule au-delà d'une valeur seuil, sa production ultérieure s'arrête.

L'isoleucine ajoutée au milieu de la bactérie arrête également sa production interne montrant que son excès empêche une certaine étape de la réaction. Cette dernière s'est avérée être l'enzyme thréonine désaminase qui est impliquée dans la première étape de la réaction (thréonine en a-cétobutyrate).

(i) Il a un rôle régulateur sur l'activité enzymatique,

(ii) Les inhibiteurs enzymatiques ont été utilisés dans l'étude des voies métaboliques,

(iii) Certains inhibiteurs sont utilisés pour contrôler l'activité pathogène, par exemple, les sulfamides,

(iv) L'utilisation d'inhibiteurs a montré le mécanisme d'action enzymatique.

Festin qualitatif pour les glucides/Sucre :

(a) Tests pour le glucose et le fructose :

1. Le jus de raisin/jus de fruit contient du glucose et du fructose. Leur présence peut être testée par le test de Fehling. Prélever 5 ml de jus de fruits dans un tube à essai. Ajouter une quantité égale de solution Fehling I et II. Ébullition. Un précipité rouge brique d'oxyde cuivreux indique la présence de glucose ou de fructose dans le jus de fruit. (Cu +2 (Bleu) → Cu + rouge)

2. Le fructose donne une couleur rouge avec le réactif de Selivenoff (résorcinol + HCI conc.) tandis que le glucose ne donne aucune coloration.

3. Le glucose ne se carbonise qu'en chauffant sous l'action de la conc. H2DONC4 tandis que le fructose se carbonise à froid.

4. A 5 cc de solution de Benedict, ajoutez 3 cc de solution de glucose. A l'ébullition, il se forme un précipité vert/rouge jaune/brun rouille.

5. Le saccharose donne un résultat négatif avec le test de Fehling’s. Il est d'abord hydrolysé par conc. H2DONC4. Faire bouillir 5cc de solution de saccharose avec quelques gouttes de conc. H2DONC4. Il est ensuite neutralisé avec NaOH. Faire bouillir à nouveau puis ajouter la solution de Fehling I et II goutte à goutte. Un précipité rouge brique est formé en raison de l'hydrolyse du saccharose en glucose et fructose par H2DONC4.

6. Colorez la pulpe de pomme/melon avec du bleu de méthylène. Les substances pectiques dans la paroi cellulaire sont colorées en violet.

(b) Tests pour les graisses et huiles/lipides :

1. Les graisses sont insolubles dans l'eau mais solubles dans l'éther/acétone/benzène.

2. A quelques ml d'huile de ricin, ajoutez quelques gouttes de solution Soudan III. Une couleur rougeâtre apparaît.

3. Dissoudre la graisse dans l'alcool et ajouter quelques gouttes d'eau distillée. Une émulsion de graisse dans l'eau apparaît à la surface. Ajoutez maintenant quelques gouttes de solution à 0,1% de Soudan III préparée dans de l'alcool. L'émulsion devient rouge.

4. Prélevez 50 ml d'échantillon de graisse. Ajoutez-y 100 ml de NaOH à 10 %. Faire bouillir pendant 30 minutes. Divisez-le en deux parties A et B. À la partie A, ajoutez quelques gouttes de conc. H2DONC4. Une couche savonneuse s'accumule à la surface. À В de partie, ajoutez progressivement une solution saturée de NaCI. Le savon précipite et remonte à la surface.

5. Test de glycérol : Mélanger 1 ml de CuS0 à 1%4 solution et 5 gouttes de glycérol. Ajoutez-y 5 gouttes de solution de NaOH à 10 %. La couleur bleue est obtenue.

(c) Tests pour les protéines :

(i) Test xanthoprotéique. À 5 cc de solution de protéines, ajoutez 2 cc de conc. HNO3. Chauffer à ébullition. Une couleur jaune apparaît. Refroidir et ajouter un excès de 20% de NH4OH ou NaOH. La couleur orange est formée. Elle est due à la nitration des groupes phénoliques attachés aux chaînes latérales des acides aminés aromatiques. Ce test est effectué pour les protéines contenant des acides aminés aromatiques comme la tyrosine, le tryptophane, etc.

(ii) Broyer les graines riches en protéines (gramme, pois) avec de l'eau pour faire une solution de protéines. Ajouter le réactif Millons et porter à ébullition. La couleur rouge est formée.

(iii) Test du Biuret. A 3 ml de solution de protéines, ajoutez 1 ml de NaOH à 40% et quelques gouttes de CuSO à 5%4 Solution. Agiter et garder 15 minutes à température ambiante. Une couleur violette/rose apparaît qui vire progressivement au bleu et au violet. En fait Cu ++ réagit avec CONH des protéines et forme un complexe de couleur violette appelé biuret (CONH2 — NH—CONH2).

(iv) Battre le blanc d'oeuf avec 8 fois son volume de H20. Filtrer et effectuer un test xanthoprotéique.

(ré) Testez les acides aminés :

Le test à la ninhydrine est le meilleur pour détecter les acides aminés. La plupart des acides aminés donnent une couleur violette avec la ninhydrine mais la tyrosine, l'acide aspartique phénylalanine donnent une couleur bleue, le tryptophane produit du brun olive et la proline donne une couleur jaune. Une solution de ninhydrine à 0,2 % faite dans de l'alcool à 70 % est placée sur un morceau de papier filtre et séchée.

Mettez maintenant une goutte de solution aqueuse d'acides aminés sur ce papier filtre sec. Sécher au four. Une couleur bleu/violet/pourpre apparaît en raison de la réaction de la ninhydrine avec le groupe aminé de l'acide aminé pour former le composé violet de Ruhemann.

(e) Test d'urine :

L'urine est testée pour la présence d'urée, d'acide urique, de créatinine, de minéraux (Cl, SO4, Ca, PO4), le sucre et les protéines d'albumine.

(i) Urine pour la présence d'urée : L'urée lorsqu'elle est chauffée se décompose avec libération d'ammoniac et formation de biuret. Le biuret se dissout dans l'eau et développe une couleur violette formant un complexe avec le CuSO alcalin4 Solution.

Placer une petite quantité de cristaux d'urée dans un tube à essai sec et chauffer à feu doux. L'urée fond et se solidifie. (En cas d'urine, l'urine est chauffée pour se solidifier). Refroidir le tube à essai. Ajouter 3 ml d'eau et agiter. Ajouter 1 ml de dil NaOH et 2 gouttes de 1% CuSO4 Solution. La couleur rose se développe indiquant la présence d'urée.

(ii) Pour la détection de sucre dans l'urine, effectuez le test de Benedicts. À environ 5 ml de réactif Benedicts, ajoutez 0,5 ml (8 gouttes) d'urine et faites bouillir pendant 2 minutes. Un précipité vert clair/jaune/rouge brique indique la présence de sucre réducteur dans l'urine. L'intensité de la couleur dépend du pourcentage de sucre dans l'urine.

(iii) Pour l'albumine dans l'urine, (a) Remplir les 3/4 du tube à essai avec l'urine après l'avoir filtré. Chauffer le 1/3 supérieur du tube à essai par une petite flamme. Une turbidité se trouve sur la partie chauffée de l'urine. Ajouter une goutte d'acide acétique à 33 % dans l'urine. Le phosphate est dissous mais pas la protéine albumine, (b) Ajouter quelques gouttes d'acide sulfosalicyclique à 30 % à 2 ml d'urine claire filtrée. Une turbidité indique la présence d'albumine.

Noter # 17. Inhibition de la rétroaction des enzymes :

L'inhibition de la rétroaction (également appelée inhibition du produit final ou modulation allostérique) est une inhibition dans laquelle le produit final de la réaction agit comme inhibiteur et inhibe l'activité de l'enzyme régulatrice, généralement l'enzyme de la première étape d'une voie biosynthétique. Dans un système multi-enzymatique, la synthèse d'un produit s'effectue en un certain nombre d'étapes, chaque étape étant catalysée par une enzyme spécifique.

Dans certains de ces systèmes, l'enzyme régulatrice est spécifiquement inhibée par le produit final de la voie chaque fois que la concentration du produit final dépasse les besoins de la cellule. Lorsque la réaction catalysée par l'enzyme régulatrice est ralentie, toutes les enzymes suivantes agissent à des vitesses réduites en raison de l'épuisement de leurs substrats.

Le taux de production du produit final de la voie est ainsi équilibré en fonction des besoins de la cellule. L'inhibition de la rétroaction est magnifiquement illustrée par la biosynthèse de L-isoleucine à partir de L-thréonine (Fig. 10-12).

Dans ce système, la première enzyme, la thréonine déshydratase, est inhibée par la L-isoleucine. Aucun autre intermédiaire de la séquence n'inhibe la thréonine déshydratase, et aucune autre enzyme du système n'est inhibée par la L-isoleucine.

La L-isoleucine ne se lie pas au site actif, mais au site régulateur de la molécule d'enzyme, c'est ce qu'on appelle la modulation allostérique. Cependant, lorsque la concentration du produit final chute suffisamment, l'enzyme se réactive et le produit final est resynthétisé.

Remarque # 18. Spécificité de l'enzyme :

Une caractéristique qui distingue une enzyme de tous les autres types de catalyseurs est sa spécificité de substrat (Fig. 8.19). La spécificité enzymatique est le résultat de l'unicité du site actif de chaque enzyme.

La spécificité enzymatique est arbitrairement regroupée comme :

je. Spécificité absolue :

Les enzymes ayant une spécificité absolue ne catalyseront qu'un substrat particulier et n'auront aucun effet catalytique sur les substrats qui sont étroitement liés. Par exemple, l'uréase catalysera l'hydrolyse de l'urée mais pas de la méthylurée, de la thiourée ou du biuret :

ii. Spécificité stéréo-chimique :

La plupart des enzymes présentent un degré de spécificité nettement élevé envers une forme stéréo-isomère du substrat, par exemple :

(1) L'acide lactique déshydro-shygénase catalyse l'oxydation de l'acide L-lactique présent dans les cellules musculaires mais pas l'acide D-lactique présent dans certains micro-organismes.

(2) La fumérase ajoute de l'eau à l'acide fumarique mais pas à son acide cis-isomère-maléique.

iii. Spécificité du groupe :

Les enzymes ayant une spécificité de groupe sont moins sélectives en ce qu'elles agiront sur des molécules structurellement similaires ayant les mêmes groupes fonctionnels, par exemple, de nombreuses peptidases.

(1) La pepsine hydrolyse tous les peptides ayant des acides aminés aromatiques adjacents.

(2) La carboxy-peptidase attaque les peptides de l'extrémité carboxyle de la chaîne, clivant les acides aminés un à la fois.

iv. Spécificité de la liaison :

Les enzymes ayant une spécificité de liaison timide sont les moins spécifiques de toutes, car elles attaqueront un type particulier de liaison chimique, quelles que soient les caractéristiques structurelles à proximité de la liaison, par exemple, les lipases catalysent l'hydrolyse des liaisons ester dans les lipides.

Remarque # 19. Facteurs influençant les activités enzymatiques :

Une enzyme est active dans une plage de température étroite. La température à laquelle une enzyme montre son activité la plus élevée est appelée température optimale (Fig. 9.29). Elle correspond généralement à la température corporelle des animaux à sang chaud, par exemple 37°C chez l'homme. L'activité enzymatique diminue au-dessus et au-dessous de cette température.

L'enzyme devient inactive en dessous de la température minimale et au-delà de la température maximale. La basse température préserve les enzymes à l'état inactif. Par conséquent, il est utilisé dans la conservation des aliments à l'intérieur des chambres froides.

La basse température présente à l'intérieur des entrepôts frigorifiques empêche la détérioration des aliments par deux méthodes :

(i) Inactivité des enzymes présentes à l'intérieur de l'article alimentaire et

(ii) Non-activité des microbes car leurs enzymes deviennent également inactives à basse température.

Une température élevée détruit les enzymes en provoquant leur dénaturation. Cela se produit à environ 50°C. Entre les températures minimale et maximale, la vitesse de réaction double à chaque élévation de 10°C (règle générale). Un facteur temps apparaît au-delà de la température optimale. Ici, il y a une augmentation de la vitesse pendant une courte période suivie d'une chute brutale.

Contrairement aux animaux à sang chaud ou homéothermes (mammifères, oiseaux), il existe des animaux à sang froid ou poïkilothermes (reptiles, amphibiens, poissons, invertébrés) dont la température corporelle augmente ou diminue avec celle de la température ambiante.

Ces animaux ne peuvent pas vivre dans un environnement très chaud ou très froid car le fonctionnement enzymatique sera altéré. Pour cette raison, la grenouille recherche un environnement humide et ombragé pendant l'été et se trouve sous une forme inactive (hibernation) dans les couches plus profondes du sol pendant l'hiver.

Chaque enzyme a un pH optimal lorsqu'elle est la plus efficace. Une augmentation ou une diminution du pH réduit l'activité enzymatique en modifiant le degré d'ionisation de ses chaînes latérales.

Un changement de pH peut également déclencher une réaction inverse. Fumarase catalyse fumarate → malate à pH 6,2 et inverse à pH 7,5. La plupart des enzymes intracellulaires fonctionnent à un pH proche de la neutralité, à l'exception de plusieurs enzymes digestives qui fonctionnent soit dans une plage de pH acide ou alcaline, par exemple 2,0 pH pour la pepsine, 8,5 pour la trypsine.

iii. Concentration enzymatique :

La vitesse d'une réaction biochimique augmente avec l'augmentation de la concentration enzymatique jusqu'à un point appelé point limite ou point de saturation (Fig. 9.30). Au-delà, l'augmentation de la concentration en enzyme a peu d'effet.

iv. Concentration du produit :

Si les produits sont autorisés à rester dans la zone de réaction, la vitesse de réaction directe chutera. La réaction inverse peut également commencer.

Ils augmentent l'activité des enzymes (par exemple, le chlorure pour l'amylase salivaire), fonctionnent comme des cofacteurs (par exemple, K + , Mn 2+ ) et convertissent les pro-enzymes à l'état enzymatique. Le HCl du suc digestif transforme le pepsinogène pro-enzyme en pepsine enzymatique. La pepsine possède également des propriétés autocatalytiques car elle peut également changer le pepsinogène en état de pepsine.

vi. Poisons protéinés :

Les cyanures, les azotures, l'iodoacétate et les sels de métaux lourds détruisent la structure tertiaire des enzymes en se combinant soit avec un cofacteur, soit avec un groupe d'apoenzyme (groupe -SH, -COOH).

vii. Énergie de rayonnement :

Les radiations à haute énergie brisent les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques et d'autres liaisons faibles pour détruire la structure enzymatique.

viii. Concentration du substrat :

L'augmentation de la concentration du substrat augmente la vitesse de réaction.

Le taux majoré est dû à deux facteurs :

(a) Occupation de sites de plus en plus actifs par les molécules substrats

(b) Plus grand nombre de collisions entre les molécules du substrat.

L'augmentation de la vitesse est assez élevée au début mais elle diminue progressivement avec l'augmentation de la concentration en substrat. Si un graphique est tracé pour la concentration du substrat en fonction de la vitesse de réaction, il apparaît comme une courbe hyperbolique.

Une étape est atteinte où la vitesse est maximale. Elle n'augmente pas davantage en augmentant la concentration en substrat. A ce stade, les molécules d'enzyme deviennent complètement saturées et aucun site actif n'est laissé libre pour lier des molécules de substrat supplémentaires. Cet effet de saturation est démontré par toutes les enzymes. Pour cette raison, Victor Henri (1903) a proposé la formation d'un complexe enzyme-substrat comme étape essentielle de la catalyse enzymatique.

Michaelis Constant (Michaelis Menten Constant, km). C'est une dérivée mathématique ou une constante qui indique la concentration de substrat à laquelle la réaction chimique catalysée par une enzyme atteint la moitié de sa vitesse maximale (Fig. 9.31).

Constant a été donné par Leoner Michaelis et Mand Menten (1913). Km ou constante de Michaelis Menten se situe généralement entre 10-1 et 10 -6 M. Km indique l'affinité de l'enzyme pour son substrat.

Un Km élevé indique une faible affinité tandis qu'un Km faible indique une forte affinité. Si une enzyme agit sur plus d'un substrat, elle présente des valeurs de Km différentes pour eux. Ainsi, l'enzyme protéase agit sur un grand nombre de protéines. Sa valeur Km sera différente d'une protéine à l'autre.

Les enzymes allostériques ne présentent pas une constante ou un comportement typique de Michaelis Menten. La courbe hyperbolique classique est remplacée par une courbe de saturation sigmoïde.

Noter # 20. Voies biochimiques des enzymes :

Toutes les réactions chimiques se produisant dans les systèmes vivants sont médiées par des catalyseurs organiques appelés enzymes. Comme les catalyseurs, les enzymes restent inchangées à la fin des réactions chimiques. Ils peuvent donc être utilisés et réutilisés. Les catalyseurs (par exemple, le platine) sont relativement non sélectifs mais les enzymes sont très spécifiques.

Il existe une enzyme distincte pour chaque réaction biochimique, c'est-à-dire qu'il n'y a pas de conversion métabolique non catalysée dans les systèmes vivants. Même un processus autrement physique comme la dissolution du dioxyde de carbone dans l'eau est catalysé dans les systèmes vivants.

C'est parce que la vitesse de réaction catalysée par une enzyme est des centaines de fois plus élevée que la vitesse de réaction non catalysée. En l'absence d'enzyme, près de 200 molécules de dioxyde de carbone se dissolvent dans l'eau par heure pour former de l'acide carbonique. En présence de l'enzyme anhydrase carbonique, quelque 600 000 molécules d'acide carbonique se forment par seconde. Il s'agit d'une accélération d'environ 10 millions de fois.

Au cours des réactions chimiques, les anciennes liaisons chimiques sont rompues et de nouvelles liaisons chimiques sont établies, par exemple,

C'est une réaction chimique inorganique. Les réactions chimiques organiques se produisent également de la même manière. Le taux de réaction chimique ou physique est déterminé par la quantité de produit formé par unité de temps.

Le taux de réaction chimique double ou diminue de moitié pour chaque riz ou chute de 10 °C. C'est ce qu'on appelle la règle générale. Comme il existe des milliers de réactions chimiques se produisant dans les cellules vivantes, des milliers de types d'enzymes différents se développent à l'intérieur des cellules. Les enzymes sont généralement des protéines globulaires ayant une ou plusieurs fentes sur leur surface. Les fentes fonctionnent comme des sites actifs. Les sites actifs attirent les molécules de substrat ou les réactifs.

Un complexe enzyme-substrat se forme. La réaction chimique se produit à ce stade. Il forme des produits. Les produits quittent le site actif qui devient libre pour attirer plus de molécules de substrat. Le site actif de chaque type d'enzyme est spécifique de son substrat. Ceci explique la spécificité des enzymes. Le saccharase n'agira que sur le saccharose et aucun autre disaccharide.

Le métabolisme est de deux sortes, le catabolisme et l'anabolisme. L'anabolisme comprend toutes les réactions de « construction ».

Il est également appelé métabolisme constructif car il implique la synthèse de substances complexes à partir de substances plus simples, par exemple la synthèse de composés organiques à partir de CO2 et H2O lors de la photosynthèse, formation d'amidon à partir de glucose, production de protéines à partir d'acides aminés, formation de lipides à partir d'acides gras et d'alcools. L'énergie est stockée (sous forme d'énergie potentielle) dans le processus.

Le catabolisme (= catabolisme) constitue des « réactions de rupture ». Il est également connu sous le nom de métabolisme destructeur car il implique la décomposition de substances complexes en substances plus simples. L'énergie potentielle présente dans les substances complexes est convertie en énergie cinétique.

La même énergie est piégée sous forme d'énergie chimique dans l'adénosine triphosphate (ATP). Cette dernière est aussi appelée monnaie énergétique des systèmes vivants. La respiration est un exemple de catabolisme. Il libère de l'énergie pour effectuer différentes activités corporelles.

Le métabolisme implique donc des changements dans l'énergie et les matériaux. La bioénergétique est l'étude scientifique des transformations énergétiques dans les systèmes vivants, par exemple les organismes, les écosystèmes et les écosystèmes. Les voies biochimiques sont étroitement réglementées. Les réactions biochimiques ne se produisent pas individuellement.

Ils ne sont pas non plus réglementés. Des réactions anaboliques et cataboliques non régulées se produisant simultanément peuvent créer un chaos chimique car une substance synthétisée dans l'anabolisme sera immédiatement décomposée dans le catabolisme. Il peut y avoir une synthèse ou une décomposition excessive d'un matériau entraînant un gaspillage inutile d'énergie et de matériaux.

Cela n'arrive pas. En fait, les cellules ont des voies biochimiques bien séparées qui sont sous le contrôle étroit des systèmes de régulation qui incluent le contrôle de la synthèse enzymatique, l'activation et l'inhibition des enzymes et des systèmes de rétroaction.

La plupart des enzymes ont des sites allostériques éloignés des sites actifs. La présence d'un activateur sur le site allostérique rend le site actif fonctionnel tandis que l'apparition d'un inhibiteur sur le site allostérique perturbe le site actif.

En outre, une voie métabolique ou biochimique comporte un certain nombre d'étapes, chacune contrôlée par une enzyme distincte. La voie ne devient opérationnelle que lorsque le substrat de la première réaction et son enzyme active sont disponibles. Le produit de la première réaction devient généralement le substrat de la seconde réaction catalysée par une enzyme distincte.

Le produit de la deuxième réaction devient le substrat de la troisième réaction et ainsi de suite jusqu'à ce que le produit final soit formé. Les cellules contrôlent la quantité de produit final selon leurs besoins soit en contrôlant la disponibilité du premier substrat, la première enzyme, l'utilisation du produit intermédiaire ou le mécanisme de rétroaction.

Dans le mécanisme de rétroaction ou d'inhibition, le produit final en excès fonctionne comme un inhibiteur allostérique de la première enzyme, par exemple le glucose 6-phosphate pour l'enzyme hexokinase.

L'état vivant:

Des centaines et des milliers de métabolites ou de biomolécules se produisent dans les organismes dans les caractéristiques de concentration de chacun d'eux, par exemple, le glucose est de 4,5 à 5,0 mM dans le sang, les hormones en nanogrammes/ml.

Les systèmes vivants maintiennent cette concentration de biomolécules parce qu'elles sont en flux métabolique, restant toujours dans un état stable de non-équilibre où l'équilibre est rarement atteint. Aucun travail ne peut être effectué à l'état d'équilibre.

Par conséquent, les systèmes vivants reçoivent régulièrement un apport d'énergie pour empêcher d'atteindre un équilibre et restent toujours en état stationnaire de non-équilibre. L'énergie est obtenue à partir du métabolisme. Métabolisme et état de vie sont donc complémentaires et synonymes. Il ne peut y avoir d'état vivant sans métabolisme.

Noter # 21. Régulation de l'enzyme :

Des études de réaction biochimique ont montré que le rythme d'une réaction chimique dans un système biologique est maintenu par les activités des enzymes. Les enzymes sont des molécules plutôt instables et sont synthétisées et dégradées simultanément. Leurs activités peuvent être régulées soit par leur synthèse, soit en modifiant les molécules enzymatiques existantes.

Les activités des molécules enzymatiques sont régulées de plusieurs manières qui sont les suivantes :

I. Régulation allostérique:

La régulation allostérique est un mécanisme fin de contrôle d'une réaction par l'activité enzymatique. Certaines enzymes (appelées enzymes allostériques) présentent une courbe sigmoïde entre la concentration du substrat et l'activité. L'activité de ces enzymes est modifiée par plusieurs métabolites. L'effet de différentes concentrations d'« activateur » et d'« inhibiteur » sur ces enzymes est également sigmoïde.

Ces molécules effectrices ont une structure différente des molécules substrats. Dans la plupart des cas, les inhibiteurs allostériques sont les produits finaux de la réaction inhibant la première enzyme de la série.

Ainsi, ce type d'inhibition est appelé rétro-inhibition, inhibition du produit final ou rétro-inhibition. Les activateurs allostériques sont normalement l'un des substrats ou cofacteurs de l'enzyme. L'effet de l'"inhibiteur allostérique" ou de l'"activateur"8217" allostérique sur l'enzyme est réversible.

Lorsqu'elles sont retirées, l'enzyme reprend l'activité d'origine :

je. Inhibition allostérique :

L'inhibition de la thréonine désaminase par l'isoleucine est un exemple d'inhibition allostérique. La thréonine désaminase désamine la thréonine en -cétrobutyrate. Le produit final de la réaction est l'isoleucine.

Chaque fois que l'accumulation d'isoleucine se produit, la conversion de la thréonine en -cétobutyrate et par conséquent la formation d'autres intermédiaires dans la biosynthèse de l'isoleucine est arrêtée. Lorsque l'isolcucine est épuisée, la thréonine désaminase est réactivée et les réactions de biosynthèse de l'isoleucine recommencent.

ii. Activation allostérique :

L'activation de la glycogène synthétase par le glucose-6-phosphate est un exemple d'activation allostérique. Un autre exemple de régulation allostérique (à la fois de type inhibiteur et activant) est observé lors de l'effet Pasteur. L'effet Pasteur est l'inhibition de la glycolyse et de la fermentation par l'oxygène. La base moléculaire de cet effet est l'inhibition allostérique de l'enzyme phosphofructokinase par l'ATP et le citrate et son activation par l'AMP.

Comme beaucoup d'autres, ce type de régulation a également une signification adaptative. Au fur et à mesure que le niveau d'AMP augmente en raison de l'utilisation accrue d'ATP dans la cellule, la glycolyse est augmentée par l'activation de la phosphofructokinase avec pour résultat une plus grande formation d'ATP. Lorsque le niveau d'ATP dépasse les besoins normaux de la cellule, l'inhibition de la glycolyse se produit par la même enzyme phosphofructokinase et la synthèse d'ATP est arrêtée.

iii. Mécanisme de régulation allostérique :

Concernant le mécanisme de régulation allostérique, il est proposé que les enzymes allostériques aient deux centres actifs l'un pour le substrat et l'autre pour l'effecteur. Ces deux sites se trouvent soit sur la même, soit sur deux sous-unités différentes. La liaison d'une molécule effectrice à un type de sous-unité modifie la structure de la molécule d'enzyme de telle manière que la liaison du substrat à l'autre sous-unité est affectée.

Pour expliquer le mécanisme, on peut citer un exemple de régulation allostérique de l'aspartate transcarbamylase. L'asparate transcarbamylase contient deux types de sous-unités. Ces deux types de sous-untis peuvent être séparés par traitement avec des mercuriels, un type conservant la capacité de se lier au substrat, tandis que l'autre reconnaît l'inhibiteur.

Lorsque ces deux espèces de sous-unités sont ensemble (molécule enzymatique active), la liaison de l'inhibiteur à un type de sous-unité modifie la structure des autres sous-unités de telle manière que la liaison du substrat est inhibée. Lorsque les sous-unités contenant des sites de liaison pour l'inhibiteur sont éliminées, l'enzyme n'est pas affectée par l'inhibiteur.

De plus, il donne une courbe typique de Michaelis-Menten avec la concentration en substrat. De même, la liaison de l'activateur peut modifier la structure moléculaire de telle manière que la liaison du substrat est facilitée.

II. Formation d'isoenzymes:

Un autre phénomène qui contrôle le métabolisme cellulaire est la formation d'isoenzymes (isoenzymes). Les isozymes sont des formes physiques différentes de la même enzyme remplissant la même fonction générale à des vitesses différentes. Ils diffèrent également dans une certaine mesure par leur composition en acides aminés, de sorte qu'ils peuvent être séparés par électrophorèse. La lactate déshydrogénase est un exemple classique de formation d'isoenzymes. Il catalyse l'oxydation du lactate en pyruvate à l'aide du NAD+.

L'enzyme lactate déshydrogénase est un tétramère composé de deux types distincts (types H et M) de sous-unités.

Selon le nombre relatif de deux types de sous-unités, la lactate déshydrogénase forme 5 isozymes comme suit :

Le poids moléculaire de l'enzyme est de 13 500 mais lorsqu'elle est traitée avec de l'urée ou du chlorhydrate de guanidine, elle se dissocie en sous-unités ayant chacune un poids moléculaire d'environ 35 000. La régulation des différentes isozymes est différente. LD1 (HHHH) type de lactate déshydrogénase se trouve dans les muscles cardiaques.

Cette espèce est plus active à faible concentration de pyruvate et est inhibée par de fortes concentrations de pyruvate. LD5 Le type d'enzyme (MMMM) se trouve dans les cellules musculaires squelettiques et il reste actif à des concentrations élevées de pyruvate.

Un autre exemple de formation d'isoenzymes est celui de l'aspartokinase. Cette enzyme catalyse la réaction entre l'acide aspartique et l'ATP pour former le phosphate d'aspartyle. Les acides aminés lysine, méthionine et thréonine sont les produits finaux de la réaction.

L'enzyme aspartokinase existe sous trois formes : l'aspartokinase I, l'aspartokinase II et l'aspartokinase III. L'aspartokinase I est inhibée par la thréonine et III par la lysine. L'aspartokinase II est insensible à l'un de ces acides aminés. Ainsi, lorsque l'un de ces acides aminés s'accumule, la synthèse de l'autre est très peu affectée.

III. Système multienzymatique:

Certaines enzymes n'existent pas en tant qu'individus mais en tant qu'agrégats de plusieurs enzymes et coenzymes. Ils le font pour canaliser efficacement les métabolites dans une voie. Dans un agrégat, chaque composant est arrangé de manière à ce que le produit d'une enzyme devienne le substrat de l'autre et ainsi de suite.

Un exemple d'agrégation enzymatique est celui de l'acide pyruvique déshydrogénase d'E. coli. Ce complexe se compose de trois enzymes : la pyruvate décarboxylase, la dihydrolipoïque déshydrogénase et la lipoyl réductase transacétylase. Les coenzymes associées au complexe sont le pyrophosphate de thiamine (TPP) et la flavine adénine dinucléotide (FAD). Un diagramme schématique du complexe pyruvate déshydrogénase est donné sur la figure 27.13.

Les réactions par étapes catalysées par ce complexe peuvent s'écrire comme suit :

Pyruvate + thiamine pyrophosphate → -hydroxythyl thiamine + pyrophosphate + CO2

α -hydroxyéthylthiamine + lipoate → Pyrophosphate de thiamine + dihydrolipoate d'acétyle

Acétyl dihydrolipoate + CoASH → Acétyl CoA + dihydrolipoate

Dihydrolipoate + NAD + /FAD + → Lipoate + NADH/FADH2

IV. Régulation par Adenylate Energy Charge:

L'importance des phosphates d'adénosine dans les processus métaboliques a été bien reconnue pour les systèmes vivants. La charge énergétique de l'adénylate est la mesure du pool total d'adénosine phosphates sous forme d'ATP, d'ADP et d'AMP. D.D. Atkinson (1969) définit la charge énergétique de l'adénylate comme suit.

Dans la plupart des systèmes, une augmentation de la charge énergétique de l'adénylate dans la plage physiologique entraîne une stimulation des enzymes régulatrices. Bien qu'il s'agisse d'un phénomène bien connu chez les animaux et les micro-organismes, certains cas ont également été enregistrés chez les plantes.

Il a été démontré que la charge énergétique de l'adénylate affecte l'activité de la pyrophosphomévalonate décarboxylase, qui est l'enzyme clé dans la biosynthèse du kaurène à partir du mévalonate. Une augmentation de l'activité enzymatique est observée entre une charge énergétique d'adénylate de 0,8 et 1,0.


Voir la vidéo: Structure électronique et liaison chimique (Juin 2022).


Commentaires:

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